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推荐第1篇：大学生物化学教案 (5000字)
生物化学教案 第一章 绪论
一、生物化学的含义
生物化学是云应化学的理论、方法和技术研究生物体的化学组成、化学变化及其与生理功能相联系的一门科学。
二、生物化学的内容
有关营养专业的生物化学即不同于以研究生物体的化学组成、生命物质的结构和功能、生命过程中物质变化和能量变化的规律，以及一切生命现象的化学原理为基本内容的普通生物化学，也不同于研究食品的组成、主要结构、特性及其产生的化学变化为基本内容的食品化学，而是将二者的基本原理有机的结合起来，应由与食品、营养的一门交叉学科。
三、学习和研究生物化学是应注意以下几个问题：
1、注意把握有关食品生物化学的基础知识，注意食品的组成、特性、生理功用以及在加工、贮存、代谢构成中所发生的化学变化。
2、正确处理好理解和记忆的关系。
3、注意知识的不断总结
4、学会自学
第二章 蛋白质的化学
第一节 概述
一、蛋白质的概念
蛋白质是由氨基酸构成的具有特定空间结构的构分子有机化合物。
二、蛋白质的生理功能
1、是构成组织细胞的最基本物质 蛋白质含量占干重45%
2、是生命活动的物质基础 a、酶的化学本质是蛋白质 b、抗体是血清中的r球蛋白
c、既有的收缩则是肌球蛋白和肌动蛋白 e、激素也是蛋白质
3、供给能量
每一克蛋白质在体内氧化分解提供的能量为417kj
第二节 蛋白质的化学组成
一、蛋白质的元素组成
碳、氢、氧、氮，一些蛋白质含有硫；有些含有磷
二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸
（一）蛋白质的基本单位是氨基酸
（二）氨基酸的结构特点 α—氨基酸
天然氨基酸有300多种，但是组成蛋白质的氨基酸只有二十种。
1、及有酸性的羧基（—cooh），也有碱性的氨基（—nh2），因此氨基酸是两性电解质，在溶液中的带电情况，随溶液的ph值而变化。等电点ph=pi时，氨基酸为中性，最易沉淀，带电量为0。
2、除甘氨酸外，其他氨基酸都有旋光性，蛋白质中为l型。
3、各种氨基酸的r集团结构和性质不同，他们决定蛋白质性质。
nh2
r
cooh
结构通式
4、色泽与状态：各种常见氨基酸均为无色结晶。
5、溶解度：氨基酸一般都溶于水，微溶于醇，不溶于乙醚。所有氨基酸都能溶于强酸、强碱溶液中。
6、氨基酸及其某些衍生物具有一定的味感，味感与氨基酸的种类和立体结构有关。一般来讲，d型氨基酸多数带甜味，甜味最强的是d—色氨酸，可达蔗糖的40倍；l—型氨基酸具有天、苦、鲜、酸4种不同味感。
（二）氨基酸的分类。
1、营养学分类：必需氨基酸和非必需氨基酸，不能在体内合成，必须由食物提供的氨基酸成为必需氨基酸。20种氨基酸中只有赖、色、苯丙、甲硫、苏、亮、异亮、颉氨酸为必需氨基酸，对于婴儿，组氨酸也是必须的。
2、根据r集团性质分类 中性氨基酸
甘氨酸
甘
gly 丙氨酸 丙 ala
异亮 ile
颉氨酸 颉 val 脂肪族氨基酸 亮氨酸 丝氨酸 丝 ser 含羟基 苏氨酸 苏 thr 半胱氨酸 半 cys 含硫基 甲硫氨酸 亮 leu 蛋 met
异亮氨酸
脯氨酸
脯
pro 苯丙氨酸 苯丙 phe
芳杂环 酪氨酸 酪 tyr 色氨酸 色 trp
天冬酰胺 asn
酰胺 谷酰胺 gln
酸性氨基酸：
天冬氨酸
谷 glu
碱性氨基酸：
精氨酸
组 his 赖氨酸
天冬
精
赖 lys
asn 谷氨酸
arg 组氨酸
（三）氨基酸的化学性质
1、α—氨基的反应
例：与甲醛反应（中性ph值条件）
nh2
r
hoh2c
cooh
n
ch2ohcooh
+2hcho
r
反应结果使其碱性减弱，氨基酸中的羧基就可以和普通脂肪酸一样解离，充分显示出它的酸性。
在食品检测中常用这个性质来定量测定食品中的氨基酸含量。如，酱油。
2、α—羧基的反应
nh2
r
cooh
r
h2c
nh2
+co2
这是食品中胺的主要来源特别是腐胺、尸胺，使食品腐败的标志。
3、羰氨反应（美拉德反应）
羰氨反应制具有羰基的化合物与具有氨基的化合物发生一吸附在反应，最后形成黑色素的过程。
（1）初级阶段
还原糖中的羰基原基发生简单的反应。
n
（2）高级阶段
初级产物相互反应，使高级阶段的反应变得更加复杂。成立含氮、氧、硫的有香气的杂环化合物，使食品又陪烤香和焦香，是主要生香阶段。
（3）最终阶段
是主要的生色阶段，高级阶段的不饱和羰基化合物等失水，缩合，生成褐色素。含氮化合物的参与，生成黑褐色的含氮色素，食品外表形成一层坚硬的外壳。此聚合物的化学性质稳定，能使食品的贮存期延长。
4、成肽反应
一个α—氨基酸分子中的氨基与另一个α—氨基酸分子中的羧基脱水缩合，形成的化合物成肽。
hooc
hnh2+hooc
hnh2
hooc
hhn
co
hch2
两个氨基酸缩合形成二肽，多个较多台，多肽通常呈线状。有的低肽分子也有味感在食品中起着风味作用。
（四）氨基酸的合理营养
1、各种动物的生长和发育都需要一定的氨基酸，尤其是必需氨基酸。
2、必需氨基酸不但两要充分，而且互相要有一定的比例。只有当食品蛋白质中的必需氨基酸的数量和比例与合成机体细胞所需的必需氨基酸的数量，比例一致时，才能最大限度的充分利用食品白质。——氨基酸（蛋白质）的合理营养，这样的蛋白质称为完全蛋白质。
（五）氨基酸在食品加工的作用
①调味剂 ②营养强化剂 ③增香作用
1、氨基酸的味
d—色氨酸，甜度强，是有发展前途的甜味剂。
l—谷氨酸，主要存在于植物蛋白中，具有酸味和鲜味两种味，其中以酸味为主。加碱适当中和后生成谷氨酸钠盐，酸味消失，鲜味增强——味精的主要成分。
味精+碱性溶液 谷氨酸二钠（无鲜味） 味精+高酸度溶液 谷氨酸（鲜味减弱）
味精在高于120℃的温度下或长时间加热会产生焦谷氨酸钠，无鲜味，对人体有害。
2、风味前体物质
羰氨反应 产香、产色
氨基酸在加热、或在细菌分解下产生某味风味物质。
第三节 蛋白质的分子结构
蛋白质的功能主要有其结构所决定。蛋白质的结构复杂，具有多层次结构。
一、蛋白质的一级结构
构成蛋白质的各种氨基酸在多肽链中的排列顺序，称为蛋白质的一级结构（primary structure）。多肽链氨基酸的顺序是由基因上的遗传信息，即dna分子中的核苷酸排列顺序所决定。
肽键与肽链：一个氨基酸的α—羧基与另一个α—氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的共价键（—co—nh—）称为肽键，又称酰胺键。
氨基酸通过肽键连接起来的化合物称为胎。有两个氨基酸形成的肽称为二肽，三个氨基酸形成的叫三肽，十肽以下称为寡肽，十肽以上称为多肽。
p.11 牛胰岛素的一级结构
肽键中存在的其他公家间也包括在一级结构中，这些是半胱氨酸残基之间的一级二硫键，
它们在不同多肽链之间，或同一条链不同部位之间。
二、蛋白质的空间结构
（一）蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构是指多肽链主链盘旋、折叠形成的主链构象。
形成蛋白质二级结构是基础是肽键平面，肽键中的c、o、n、h四个原子和两个α碳原子都在同一个平面上。
蛋白质二级结构的形成有α螺旋、β折叠、β转角和不规则卷曲等几种。维持二级结构稳定的化学键是氢键。
（二）蛋白质的三级结构
蛋白质的三级结构是指整条多肽链所有原子的排列方式，包括多肽分子主链及侧链的构象。具有三级结构的蛋白质才有生物学活性。
蛋白质三级结构中各种次级键包括
1、氢键
2、二硫键
3、离子键
4、疏水基互相作用（疏水键）
（三）蛋白质的四级结构
蛋白质的四级结构是指两个或两个以上独立三级结构的多肽链借次级键（氢键、疏水键、盐键）结合而形成的复杂结构，四级结构中的每条具有独立三级结构的多肽链称为亚基。
第三节 蛋白质的理化性质
一、蛋白质的两性解离和等电点
当蛋白质处于某一ph溶液时，蛋白质分子上正、负电荷相等，净电荷为零，蛋白质为兼性离子，此时ph之称为该蛋白质的等电点。含碱性氨基酸，pi高；含酸性氨基酸pi低。
二、蛋白质的高分子性质
蛋白质分子量从一万到十万。蛋白质亲水胶体溶液的稳定是分子表面水化层和电荷层。
三、蛋白质的变性与凝固
1、蛋白质的变性
蛋白质在某些理化因素影响下，其特定空间结构破坏而导致理化性质改变和生物活性丧失称为蛋白质的变性。
（1）物理因素与变性 ①热变性
提高温度对天然蛋白质最重要的影响是促使它们的结构发生变化。 ②辐射变性
如果射线的能量足够高，也会导致蛋白质构象的转变。 ③运动变性
由振动、捏合、打擦产生的机械运动会破坏蛋白质分子的结构，从而使蛋白质变性。（例如：打鸡蛋）
④高压变性
高压变形发生的原因主要是蛋白质的柔性及可压缩性。素与变性 ①ph值与变性
极端ph
肿胀、展开 pi 易聚集、沉淀
②表面活性剂与变性
2）化学因 （
③有机溶质与变性 有机溶质（尿素等）诱导蛋白质变性 ④有机溶剂与变性 大多数有机溶剂被认为是蛋白质的变形剂 ⑤金属离子与变性
2、蛋白质的胶体性质 （1）蛋白质胶体
溶于水的蛋白质能形成稳定的亲水胶体，统称为蛋白质溶胶。常见的豆浆、鸡蛋清、牛奶、肉冻
蛋白质的体积很大，而且由于水化作用是蛋白质分子表面带有水化层，更增大了分子体积，粘度比一般小分子溶液大得多。如果蛋白质分子带有电荷，增加了水化层的厚度，则溶胶粘度变得更大。
蛋白质溶胶有较大吸附能力。 （2）蛋白质凝胶
食品中许多蛋白质以您胶状态存在，如新鲜的鱼肉，禽肉、皮、筋、水产动物、豆腐制品及面筋制品等，可以看成水分子散在蛋白质凝胶的网络结构中，他们有一定的弹性、韧性和可加工性。
（3）溶胶与凝胶的相互关系
蛋白质在生物体内常以溶胶和凝胶两种状态存在，入蛋清和蛋白，肉酱内的蛋白质和肌肉纤维。
蛋白质溶胶能发生胶凝作用形成凝胶，形成凝胶的过程中，蛋白质分子的多肽链之间各集团以副键相互交联，形成网络结构，水份充满网络结构之间不析出。
氧
血液 凝胶 酶
盐
豆浆 凝胶
四、蛋白质的沉淀
蛋白质分子聚集从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
（一）盐析（不变性）
在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，使蛋白质从溶液中析出的现象。
盐浓度稀——蛋白质溶解度增加（盐溶）——蛋白质表面电荷吸附盐离子之后，增强亲水能力。
盐浓度高——盐与蛋白质争夺与水结合，破坏蛋白质的水化层——中和蛋白质电荷，破坏蛋白质电荷层。
（二）有机溶剂沉淀法（变性）
乙醇、甲醇、丙酮等能破坏蛋白质水化膜是蛋白质沉淀。乙醇消毒就是这个道理。
（三）重金属盐沉淀法（变性）
重金属离子如cu2+、hg2+、pb2+、ag+等可以与蛋白质结合形成不溶于水的蛋白质沉淀，
(五)热凝固沉淀
淀。
引起蛋白质变性。（在ph>pi时）
（四）生物碱试剂沉淀法 生物碱可以蛋白质正离子结合，形成不溶性盐而沉淀。（ph 五、蛋白质的呈色反应 蛋白质分子中，肽键及某些氨基酸残基的化学基团，可与某些化学试剂反应显色，称为蛋白质显色反应。 六、蛋白质的水解与分解 蛋白质在酸、碱、酶的作用下发生水解作用。 水解 单纯蛋白质 α—氨基酸 水解 结合蛋白质 α—氨基酸+非蛋白物质（糖、色素、脂肪） ①产生小分子肽、低肽 ②低肽增加风味 ③过度加热产生有害物质 ④在腐败菌作用下分解，产生有害物质。 第四节 蛋白质的功能性质和营养性质 1、蛋白质的水化性和持水性 蛋白质的许多功能性质，都取决于蛋白质和水的作用。 （1）蛋白质的水化 蛋白质在水中存在的方式直接影响着食物的质构和口感。干燥的蛋白质原料并不能直接加工，需先将其水化。蛋白质水化过程。 干蛋白质 水分子通过与极性部分结合而被吸附① 多层水吸附②液态水凝聚③ 溶胀 溶剂分散 溶液 溶胀的不溶性离子或块 影响蛋白质水化的因素首先是蛋白质自身的情况。蛋白质比表面积大，表面极性基团数 目多，多孔结构都有利于蛋白质的水化。 环境因素也会影响蛋白质的水化程度 ph值 温度 盐 （2）蛋白质的持水性 蛋白质的持水性是指水化了的蛋白质胶体牢固缚住水不丢失的能力。 肌肉蛋白质持水性越好，意味着肌肉中水的含量较高，制作出的食品口感鲜嫩。 ph（使肌肉远离等电点，经过排酸的肌肉 避免过度受热（肌肉表面） 2、蛋白质的膨润 蛋白质的膨润是指蛋白质吸水后不溶解，在保持水分的同时赋予制品以强度和粘度的一种重要功能特性。 例如：干凝胶形式保存的干明胶、鱿鱼、海参。 膨润吸水分四个阶段： ① 吸水水量少，亲水基团（—nh2，—cooh?）等吸附的结合水。 ② ① 渗透作用进入凝胶内部的水，这部分是体相水。 ② 干蛋白质凝胶的膨润与凝胶干制过程中蛋白质的变性程度有关。干制脱水，蛋白质变性程度越低，发制时的膨润速度越快，复水性越好。真空冷冻干燥得到的干制品对蛋白质的变性作用最低，所以，复水后产品质量最好。 蛋白质在远离其等电点的情况下水化作用较大，所以，许多原料采用碱发制。碱性蛋白质容易产生有毒物质，要严格控制，并在发制完成后漂洗。碱是强的氢键断裂剂，过度膨润会导致制品丧失应有粘弹性和咀嚼性。 第五章 蛋白质的营养性质与食品加工 1、蛋白质的质量 蛋白质的质量主要取决于它的必要的氨基酸的组成和消化率。 主要品种的谷类和豆类的蛋白质往往缺乏至少一种必需氨基酸。 2、消化率 蛋白质消化率的定义是人体从食品蛋白质吸收的氮占摄入的氮的比例。 动物性蛋白质与植物性蛋白质相比具有较高的消化率。一些因素影响着食品蛋白质消化率。 ①蛋白质结构 天然蛋白质通常比部份变性蛋白质难水解完全。 ②抗营养因子 多数植物分离蛋白和浓缩含有胰蛋白酶和胰凝乳蛋白抑制剂，抑制种子蛋白质的吸收。 ③结合 蛋白质与多糖及食用纤维相互作用，也会降低他们的水解速度和彻底性。 ④加工 蛋白质经受高温和碱处理，会导致包括赖氨酸残基在内的一些氨基酸残基发生化学变化，会降低蛋白质的消化率。 3、食品加工对蛋白质功能与营养价值的影响 ①热处理的影响 大多数食品蛋白质只在较窄的温度范围内才表现出生物或功能性质。从营养学角度来看，温和的热处理所引起的变化一般是有利的。 例如：热可使酶失活，防止食品、色、味的不利变化。大豆、花生、菜豆等种子和叶片中存在蛋白质抑制剂，抑制蛋白质水解酶，影响pr的利用率，同时还可能造成食物中毒。 ②低温处理的影响 延缓微生物生长，抑制酶活性及化学反应。 a、冷却：蛋白质稳定，微生物也抑制。 b、冷冻：肉类冷冻与解冻，组织及细胞膜破坏，酶被释放，使蛋白质分解，但不会使蛋白质营养损失。鱼蛋白很不稳定，冷冻后，肌球蛋白变性，与肌蛋白反应，风味破坏。 ③脱水的影响 目的在于保藏 （1）传统脱水 （2）真空干燥 （3）冷冻干燥 （4）喷雾干燥 （5）薄膜干燥 ④碱处理的影响 会降低蛋白质的营养价值，尤其加热过程中更严重。但分离、起泡、乳化要靠碱处理。 第三章 核酸的化学 核酸是由核苷酸组成的具有复杂三维空间结构的大分子化合物，是遗传的物质基础。 核酸分为两类，一类是脱氧核糖核酸（dna），主要存在于细胞核的染色质中，另一类是核糖核酸（rna）主要存在于细胞质中。rna按结构和功能不同又可分为三类：核糖体rna，信使rna和转运rna。 第一节 核酸的化学组成 核酸的分子由碳、氢、氧、氮、磷五种元素组成，磷元素在核算中含量恒定。dna平均含磷为99%，rna为9.4%。 一、核算的基本组成单位——核苷酸 （一）核酸是大分子化合物，经水解得到他的基本结构单位核苷酸，核苷酸可水解成核苷和磷酸。核苷可水解成戊糖和碱基（嘌呤和嘧啶）。 戊糖 核苷 核酸核苷酸 碱基 磷酸 （二）核苷酸的组成 1、核苷 戊糖与碱基缩合形成的化合物称为核苷。核苷分子中的核戊糖有两种：核糖和脱氧核糖。为了与碱基中的c相区别，戊糖的c原子顺序加“撇” ho ch2 o 41 3 ho ch2 （核糖结构式） 核苷分子中的碱基分为嘌呤碱和嘧啶碱。嘌呤碱主要有腺嘌呤和鸟嘌呤，嘧啶碱主要有胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶。 5134 7n 534 嘌呤 2、核苷酸 嘧啶 核苷分子中戊糖环上羟基磷酸酯化，形成核苷酸。5’—核苷酸为主要存在的。 （三）核苷酸的连接方式——3’,5’磷酸二酯键 rna是核糖核苷酸链；dna是脱氧核糖核苷酸链。 三、体内某些重要的核苷酸衍生物 凡含有一个磷酸基的核苷酸统称为一磷酸核苷。 （一）多磷酸核苷 5’—核苷酸的磷酸还能与磷酸结合而生成二磷酸核苷和三磷酸核苷。如5’—腺苷酸可再加一个磷酸生成二磷酸腺苷，再加一个磷酸为三磷酸腺苷。（adp atp）p27 atp在能量贮存、释放中起重要作用。 （二）环形核苷酸 3’,5’—环腺苷酸、3’,5’—环鸟苷酸。多种激素是通过camp、cgmp而发挥生理作用。 第二节 核酸的分子结构 一、dna的分子结构 （一）dna分子种核苷酸的排列顺序称为dna的一级结构。有两条脱氧核糖核酸链组成，两条链反向平行。两条链上的碱基朝内，同一水平上的一对碱基借碱基间形成的氢键互相连接，腺嘌呤（a）与胸腺嘌呤（a=t），鸟嘌呤与胞嘧啶（g=c） 这是碱基配对规律。 dna分子中的两条链彼此成为称为互补链，所有dna中磷酸和脱氧核糖的结构是相同的，dna种核苷酸顺序可以用碱基顺序代表。 （二）二级结构 （1）右旋的双螺旋结构，螺旋直径2nm （2）碱基位于中央，相互平行且垂直于长轴，10个碱基升一圈。双螺旋结构十分稳定，维持稳定性的主要事件基之间的堆积力，和氢键。 （三）三级结构 dna的双螺旋结构的基础上进一步形成的更高级的结构。 原核生物多为闭链环dna 真核生物dna三级结构与pr有关 二、rna的分子结构 （一）rna分子也是由3’,5’—磷酸二酯键连接形成。一分子rna有一条核糖核苷酸链组成。 （二）rna分子的链可以弯曲折叠，形成局部双螺旋结构，双螺旋区域腺嘌呤与尿嘧啶（a—u），鸟嘌呤与胞嘧啶（g—c），无法配对则以螺旋多的突环形式存在。 （三）三级结构 三级结构指在二级结构的基础上，进一步卷曲成为三维空间结构。 第三节 核酸的性质 一、一般性质 （一）核酸的分子量大 其溶液的粘度大。 dna rna 核酸属于生物大分子物质。活体中dna多数为线性分子，分子量很大，相对分子量，一般在106~1012，为白色絮状物。 相对分子量较小，一般在104~105，为白色粉末。 （二）核酸的两性电解质性质 磷酸基 两性 碱基 磷酸基的酸性较强，故通常表现为酸性。在电场泳动，也可进行离子交换。 （三）紫外吸收性质 核苷、核苷酸、dna，rna都有吸收240—290nm紫外光的特性。不同碱基的特性不同，在不同的ph、浓度时吸收值也不同。 二、化学性质 （一）两性电离 碱基接受质子带正电荷，磷酸基团可进行酸性离解带负电。 （二）变色反应 核酸中含有核糖和磷酸，它们与专一的化学试剂发生颜色反应。 三、核酸的变形、复性与分子杂交 （1）变性 核酸分子中双螺旋区碱基对间的氢键，受到某种理化因素的作用而破裂变成单链的过程叫核酸的变性。 伴随变性，核酸的紫外吸收值增加，增色效应dna的热变性，不是随温度升高逐渐变化，而是在某温度时，突然发生并完成。称dna的熔点：70~80℃ （2）复性 变性dna在适当条件下，两条彼此分开的互补单链可以恢复。 复性后的理化性质及生物活性也得到部分或全部恢复。（和蛋白质相同） （3）分子杂交 不同来源的变性dna，若彼此之间有部分互补的核苷酸顺序，当他们在同一溶液中进行热变形并从高温冷却时，可以得到分子间部分配对的缔合双键。 不仅dna—dna，dna—rna，rna—rna 四、dna，rna的功能 （一）dna功能 （1）dna分子能自我复制 （2）dna是遗传基因的载体 dna复制 信使rna（mrna）核糖体rna（rrna 转移rna（trna pr （二）rna的功能 （1）rrna使蛋白质生物合成的场所 （2）trna运送氨基酸的作用 （3）mrna由dna转录而合成，长链中有许多“三联体”信息密码，作为pr合成的模版。 五、核酸与食品加工 常作为食品营养强化剂，成人每天摄入核酸总量不超过2g。 1、改良食品加工的原料 2、改良微生物菌种性能 3、改良食品加工工艺 4、应用于生产保健食品有效成分 第三章 糖类 糖类是自然界中最丰富的有机物，它为人类的食品提供了某些期望的组织状态，如口感和愉快的甜味。更重要的是它为人类提供了主要的膳食热量——他供给人类的热量占总摄入量的70%~80%。 第一节 糖类的分类、结构及存在 一、糖类的分类 糖类分为单糖、低聚糖和多糖。 1、均一多糖和非均一多糖 根据分子组成特点，多糖分为均一多糖和非均一多糖。 同多糖是由一种单糖分子结合形成的高分子化合物，如淀粉、纤维素。 杂多糖是由不同单糖或单糖和单糖衍生物结合形成的高分子化合物，如半纤维素，果胶。 2、复合糖 由糖和非糖物质结合成的复合物。如：糖类与脂类结合形成糖脂，糖与pr结合形成糖蛋白。 二、糖类物质的主要结构 1、单糖分子的主要结构 （1）手征性，对映异构 手征性c简称手性c eb e （2）d型糖和l型糖 cho hchooh hohch2ohch2oh *为手性c 倒数第二号c的官能团在右侧者为d型，反之为l型。 hhoh hhohhohch2ohoh d—葡萄糖（醛型） （3）单糖的环状结构 h ho和—oh发生加成反应。d—葡萄糖科环化成多种形式的结构。 ohhch2ohho（五元环） hhoh ohohhch2ohhooh（六元环） hoh 半缩醛羟基（c1的羟基）d、l构型中决定构型的羟基在同侧为α型，反之为β型。 ch2oh h h ch2oh ho o h ohoh oh hohhoh α—d—葡萄糖 ch2oh h oh ch2oh ho o oh ohoh h h ohhhoh hoh β—d—葡萄糖 2、低聚糖分子的结构 在酸性条件下与醇法生反应，失水后形成糖苷。 ch2oh h h h ch2oh h +roh ohoh h oh + ohoh h o r +h2o ohoh r为糖苷配基，r与糖基和氧之间的结合方式称为糖苷键。 3、多糖的分子结构 p79 多糖有两种结构，及直链多糖和支链多糖。 三、糖类在食品中的存在。 糖类广泛存在于天然植物食品中，其中淀粉是人类消费的主要食品。多数天然植物食品，如蔬菜和水果中所含氮糖和低聚糖较少。 注意：不同成熟度的同种植物中各类糖含量是不同的。 粮食作物一般在成熟后收获，主要是为了使果实中的单糖和低聚糖尽可能转化为淀粉。 水果一般在成熟前采摘，是为了在贮藏期间，与后熟有关的酶促过程使贮藏淀粉转变成的低聚糖和单糖。 第二节 糖类的性质及应用 一、糖类的物理性质及应用 1、旋光性 通过光栅后只有一个振动方向的光波叫平面偏振光，简称偏光。偏光前进的方向与光波振动的方向构成的平面叫振动面，与振动面垂直的平面叫偏振面。物质使偏光的偏振面向左或右旋转一定角度的能力，叫物质的旋光性。右旋“+”，左旋“一” 2、糖的旋光性及应用 糖分子中都有不对称碳原子，因此，其溶液右旋光性，在一定条件下测定一定浓度糖溶液的旋光性，可计算比旋光度。 根据糖的比旋光度可鉴别糖的纯度。 3、甜度 各种单糖和低聚糖都有一定的甜味，而多糖则无甜味。 名称 相对甜度 蔗糖 1.00 果糖 1.33 葡萄糖 0.74 木糖 0.40 规定蔗糖溶液的甜度为1，以此为基准。 3、溶解性、吸湿性与结晶性 单糖易溶于水，低聚糖和多糖有些能溶于水，有些则不溶。蔗糖、麦芽糖、葡聚糖都溶于水，乳糖难溶于水，淀粉不溶于水。 凡是能溶于水的糖都有吸湿性，如单糖中的果糖和二糖中的蔗糖都有很高的吸湿性。此外，水溶性很小甚至不溶于水的汤有些也有吸湿性，如淀粉。 糖的吸湿性，可使糖从食品中溶解出来，故含糖多的食品容易潮解。 由于糖的结晶性，在温度降低时，潮解后的糖又结晶出来。如柿饼上经常出现的“白粉”，就是糖吸湿后又重新析出的结果。 4、渗透压 食糖在糖腌果蔬食品中达50%左右时，食糖腌制品具有较高的渗透压，有效的发挥着抑制微生物的作用。糖含量高时甚至可造成微生物的大量失水而死亡。只要糖制品不接触空气，不受潮，其含糖量不因袭潮而稀释，就可以久贮不坏。 二、糖类的化学性质及应用 1、氧化反应 所有的单糖都是还原糖，易被氧化成酸。 以葡萄糖为例，因反应条件不同，有三种方式氧化 溴水（弱） hooc—（choh）4—ch2oh葡萄糖酸 cho—(choh)4—ch2oh hooc—（choh）4—cooh葡萄糖二酸 hoc—(choh)4—cooh葡萄糖醛酸 2、还原反应 h hoh ohhoh cho h hohhoh ch2oh hoh2c oh hoh2c ohohh d—葡萄糖 d 山梨醇是一种保湿剂，甜度仅是蔗糖的50% 三、多糖 1、淀粉 . —山梨糖醇
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生物化学课程教学教案
（课堂教学学时：51）
第一章生物化学和细胞（1学时）
本章重要地位：通过本章讲授使学生了解该门课的概貌、学习方法，激发学生学习兴趣。
教学要点：重点介绍生物化学的内涵、研究任务及其地位，通过生物化学发展史的讲授激发学生的学习兴趣；同时介绍学习本课程的方法和基本要求。
教学内容：
1、生物化学发展简历
2、生物化学的基本内涵
1、生命活动的物质基础
2、生物化学反应的基本规律
3、细胞的概念及重要的细胞器
3、生物化学在专业学习中的地位与作用
4、如何学好生物化学
5、学习本课程的基本要求
教学后记
生命科学的历史也是人类探究自身的历史，在这一过程中许多科学家做出了杰出的贡献，因而在介绍生物化学发展史的时候，给大家讲述科学家的故事无疑能够起到激励同学们的作用。
第二章 氨基酸和肽（3学时）
本章重要地位：蛋白质是一类最重要的生物大分子，是生命信息的体现者，在生物体内具有特殊的地位。蛋白质的结构单位是氨基酸。
教学要点：重点讲授氨基酸的种类、结构和性质，肽的概念及生物体中的活性肽。
教学内容：
1、氨基酸结构和分类 （1）氨基酸的结构
（2）基本氨基酸的分类（要求学生熟记） （3）不常见蛋白质氨基酸及非蛋白质氨基酸
2、氨基酸的酸碱特性
（1）氨基酸的构型、旋光性和光吸收
（2）氨基酸的两性解离及等电点
3、氨基酸的特征化学反应
4、肽
（1）肽的结构和命名 （2）肽键的结构特点 （3）肽的理化性质
5、天然存在的活性肽
第三章 蛋白质的三维结构（3学时）
本章重要地位：蛋白质的生物学功能是由其三维结构来体现的，蛋白质具有有序的结构层次。在蛋白质结构与功能的关系上揭示生命现象的本质及活动规律将成为生命科学研究的重点和前沿。
教学要点：重点讲授蛋白质的4个结构层次以及结构与功能的关系。
教学内容：
1、蛋白质的二级结构 （1）二级结构的概念
（2）二级结构单元的种类：
a-螺旋 （重点：α-螺旋结构的主要特点，侧链在a-螺旋结构的影响：） β-折叠3.β-转角4.无规则卷曲（结构特点）
2、蛋白质的超二级结构 （1）超二级结构的概念 （2）超二级结构的基本形式
3、蛋白质的结构域
4、蛋白质的三级结构 （1）三级结构的概念
（2）球状蛋白的三级的结构特征 （3）维持三级结构的作用力
5、蛋白质的四级结构 （1）四级结构的概念
（2）蛋白质四级结构的特点
6、蛋白质的变性与复性
（1）蛋白质变性的概念
（2）变性的本质
（3）变性的因素
（4）变性蛋白质性质的改变
（5）蛋白质的复性
7、蛋白质三维结构与功能的关系
（1）肌红蛋白与血红蛋白的结构
（2）血红蛋白的构象变化与结合氧
协同效应； 波尔效应； BPG的别构效应 （3）蛋白质构象改变与疾病
教学后记
讲述蛋白质α螺旋二级结构时，内容抽象，需要同学们发挥空间想象力，可以
2 给同学们播放Flash 动画，加深对知识的理解和记忆。
第四章 蛋白质研究技术（2学时）
本章重要地位：蛋白质的分离纯化是研究蛋白质的基础。
教学要点：重点讲授蛋白质的分离纯化的基本原理与方法。 教学内容：
蛋白质的分离纯化
1、根据分子大小不同的分离方法
（1）透析和超过滤
（2）密度梯度离心
（3）凝胶过滤
2、利用溶解度差别的分离方法（重点）
（1）等电点沉淀
（2）盐溶和盐析
（3）有机溶剂沉淀法
3、根据电荷不同的分离方法（重点）
（1）电泳（聚丙烯酰胺凝胶电泳，等电聚焦电泳）
（2）离子交换层析法
4、根据配体特异性的分离—亲和层析
5、蛋白质氨基酸序列分析
教学后记
讲述蛋白质分离纯化时，结合所开设实验，理论与实践相结合。
第五章 酶化学（4学时）
本章重要地位：酶是生物催化剂，没有酶就没有生命活动，从酶的分子水平研究生命活动的本质及其规律是十分重要的。本章内容也是物质代谢和能量代谢的基础。
教学要点：重点讲解酶促反应动力学、酶的催化功能与结构的关系及酶催化活性的调节方式，掌握酶促反应动力学米氏方程和酶活力、比活力等的测定方法并能进行有关的基本计算。
教学内容：
1、酶通论
（1）酶的研究历史（注意在研究历史中生物催化剂概念的发展） （2）酶的概念
（3）酶作为生物催化剂的特点
高效性；专一性；反应条件温和； 酶的催化活性可调节控制 （4）酶的分类 （5）酶的命名
（6）酶活力的测定（重点）
酶活力； 酶活力测定的基本原理； 酶活力的表示方法； 比活力
2、酶促反应动力学（重点）
（1）底物浓度对酶促反应速度的影响（重点）
V-S曲线；米氏方程；米氏常数的意义及测定
（2）酶浓度对酶反应速度的影响
（3）温度对酶反应速度的影响
（4）pH对酶反应速度的影响
3 （5）激活剂对酶反应速度的影响
（6）抑制剂对酶活性的影响（重点）
不可逆抑制作用； 可逆抑制作用及其动力学
3、酶的作用机制
（1）酶的活性中心（重点）
活性中心（酶活性中心的特点）； 必需基团 （1）酶作用专一性的机制
（2）酶作用高效性的机制
中间产物学说；影响酶催化效率的有关因素
4、酶的活性调节（重点） （1）别构调节
别构调节； 别构酶的特点； 别构酶调节酶活性的机理
（2）共价调节酶
（3）酶原及酶原的激活
（4）同工酶
教学后记
对比讲解竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用。 联系实际例子讲解酶作用高效率的机制效果较好。 用实例讲解目前酶在医药上的应用并和理论相结合，便于学生加深对理论知识的理解。
第六章 辅酶和维生素（2学时）
本章重要地位：辅酶在物质代谢中传递基团，起着非常重要的作用，B族维生素是主要的辅酶。
教学要点：重要的水溶性维生素及脂溶性维生素 教学内容:
1、维生素概论
2、重要的水溶性维生素
维生素C；维生素B1和焦磷酸硫胺素；维生素B2和FMN、FAD；泛酸和辅酶A；烟酸、烟酰胺和NAD、NADP；维生素B6及其辅酶；生物素；叶酸和四氢叶酸；维生素B12及其辅酶；硫辛酸
3、重要的脂溶性维生素：维生素A 及维生素A原；维生素D 及维生素D原；维生素K；维生素E
第七章 糖（2学时）
本章重要地位：糖是世界上分布最广泛的物质，并且具有重要的生物学功能。 教学要点：在讲授糖类化合物的基础上，本章重点让学生了解近年来糖复合物研究的新进展，以及糖复合物新的生理作用。
教学内容:
1、糖的概论
2、糖的分类
3、单糖的结构、性质和衍生物
4、寡糖、同多糖、杂多糖
第八章 脂和生物膜（2学时）
本章重要地位：脂具有重要的生物学功能。
教学要点：在讲授脂肪化合物的基础上，本章重点加强学生对脂酰甘油类和磷脂类的组成、结构和性质的理解。
教学内容:
1、脂类的概念、结构及特性
2、脂肪酸
3、三酰甘油
4、甘油磷脂
5、鞘脂、类固醇
6、生物膜的组成与结构、膜的流动性、跨膜运输
第九章 核酸（3学时）
本章重要地位：核酸是遗传信息的载体和传递体，在生命的延续中占有特殊地位，是生物化学和分子生物学研究的主要对象和领域。
教学要点：重点讲授核酸的化学本质、结构和性质，要使学生理解DNA双螺旋结构的基本特征。
教学内容:
1、概述
（1）核酸的研究历史
（2）核酸的种类和分布
2、核酸的化学组成
戊糖；碱基；核苷；核苷酸； 游离核苷酸及其衍生物
3、核酸的分子结构 （1）DNA的结构
DNA的一级结构； DNA的二级结构 （双螺旋结构）
（2）RNA的分子结构
RNA的分类及特点；RNA分子的结构特点
4、核酸的性质
一般物理性质；核酸的水解；两性解离；紫外吸收性质（重点）；变性（重点）；复性与杂交（重点）
教学后记
讲述核酸DNA双螺旋结构时，一方面给同学们播放Flash 动画，另一方面通过与蛋白质α螺旋对比，加深对知识的理解和记忆。
第十章 代谢导论（2学时）
本章重要地位：是学习后面各个物质代谢的基础。
教学要点：分解代谢与合成代谢的作用，高能化合物的概念和种类。 教学内容:
1、新陈代谢的概念, 分解代谢与合成代谢
2、代谢途径区室化, 代谢调控
3、热力学原理与偶联反应
4、高能化合物
5、氧化还原反应
第十一章 糖酵解（3学时）
本章重要地位：糖酵解是各种糖代谢反应的共同步骤，对生物体有重要意义。 教学要点： 重点讲授糖酵解的十步反应及生理意义。 教学内容：
1、糖酵解的含义
2、糖酵解的过程 （1）己糖磷酸化反应
①6-磷酸葡萄糖的生成 ②6-磷酸果糖的生成
③1，6-二磷酸果糖的生成
（2）磷酸丙糖的生成
（3）丙酮酸的生成
①1，3-二磷酸甘油酸的生成
②3-磷酸甘油酸生成
③2-磷酸甘油酸的生成
④磷酸烯醇式丙酮酸的生成
⑤烯醇式丙酮酸的生成
⑥丙酮酸的生成可以自动转变为稳定的酮式丙酮酸，
（4）乳酸的生成
3、糖酵解的生理意义
生理意义：①即使在氧供应充分的条件下，有少数组织细胞所需的能量仍然主要由无氧分解过程中底物水平磷酸化产生的ATP提供。②某些情况下，糖无氧分解供能有特殊意义。③某些病理情况下，，以获取少量能量。
教学后记
强调糖酵解代谢的主要途径，能量变化及其生理意义
第十二章 柠檬酸循环（2学时）
本章重要地位：柠檬酸循环是生物体获得大量能量的反应，也是糖、脂彻底氧化供能的共同步骤。
6 教学要点： 重点讲授柠檬酸循环的步骤及生理意义。 教学内容：
1、糖有氧分解的概念
2、糖有氧分解的反应过程
糖有氧分解的过程可分为三个阶段。第一阶段是由葡萄糖或糖原的葡萄糖单位分解生成丙酮酸，反应是在胞浆中进行。第二阶段是丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A，反应是在线粒体内进行。第三阶段是乙酰辅酶A经三羧酸循环氧化分解生成CO2和H2O，反应在线粒体中进行。 （1）糖氧化分解生成丙酮酸
（2）丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA （3）乙酰CoA氧化分解生成CO2和H2O 三羧酸循环的化学反应步骤如下：
①柠檬酸的生成，是TCA循环过程的一限速步骤。
②柠檬酸转变为异柠檬酸 柠檬酸在乌头酸酶的作用下， ③异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸 ④α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA ⑤琥珀酰CoA转变为琥珀酸 ⑥琥珀酸脱氢生成延胡索酸 ⑦延胡索酸水化生成苹果酸 ⑧苹果酸脱氢生成草酰乙酸
3、糖有氧分解的生理意义 （1）提供能量
1分子葡萄糖完全氧化分解成CO2和H2O时可净生成32（或30）分子ATP。 （2）三羧酸循环是体内营养物质彻底氧化分解的共同途径 （3）糖有氧分解代谢途径联系着体内其它物质的代谢
教学后记
强调糖有氧氧化过程能量变化及其生理意义。
第十三章 糖原代谢、糖异生和磷酸戊糖途径（3学时）
本章重要地位：糖原代谢是生物体贮存和利用葡萄糖的重要方式，糖异生是补充血糖的重要途径，磷酸戊糖途径是联系核苷酸合成的重要途径。
教学要点： 重点讲授这三类反应的生物学意义。 教学内容：
1、糖原的酶促降解
2、糖原的生物合成
3、糖异生
4、磷酸戊糖途径的反应过程
5、磷酸戊糖途径的生理意义 （1）生成5-磷酸核糖 （2）生成NADPH 磷酸戊糖途径的另一主要代谢产物是NADPH。NADPH具有重要的生理作用。
7 ①NADPH是体内重要的供氢体， ②NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶， ③NADPH参与肝内生物转化反应。
教学后记
强调糖代谢过程能量变化的理解及糖原的分解与合成的相互关系。
第十四章 电子传递和氧化磷酸化（2学时）
本章重要地位：是生物体物质代谢过程伴随的能量代谢生成ATP的主要方式。 教学要点：重点讲授呼吸链的电子传递过程、与呼吸链有关的酶和电子载体、电子传递的抑制剂、电子传递和ATP形成的偶联及机理。
教学内容：
1、概述生物氧化体系概念、类型和特点
生物氧化概念；线粒体氧化体系及其功能；非线粒体氧化体系及其功能；
2、线粒体氧化体系 （1）呼吸链概念
（2）呼吸链的主要组分及其作用
辅酶Ⅰ、黄素蛋白、铁硫蛋白、泛醌（Q），细胞色素体系 （3）呼吸链传递体的顺序
（4）主要的呼吸链，呼吸链复合体
介绍NADH、FADH2呼吸链组成以及各自包括的呼吸链复合体
3、生物氧化过程中ATP的生成
（1）高能化合物和高能磷酸化合物概念 （2）高能磷酸化合物ATP的生成方式
底物水平磷酸化和氧化磷酸化概念；P/O比；举例说明底物水平磷酸化，氧化磷酸化生成能量的机制 （3）氧化磷酸化的抑制类型
电子传递抑制剂、解偶联剂
教学后记
利用图表对比讲解两个呼吸链效果较好；
强调理解氧化磷酸化是ATP生成的主要方式。
第十五章 脂代谢（4学时）
本章重要地位：脂肪代谢是机体产生热量的重要途径，是机体在血糖浓度低下时为细胞提供糖和能量的一种方式。
教学要点：在有机化学讲授脂肪化合物的基础上，本章重点加强学生对脂酰甘油类和磷脂类的组成、结构和性质的理解，脂肪酸-氧化途径和脂肪酸的合成途径及调控途径。
教学内容:
1、脂肪的分解代谢（重点） （1）脂肪的水解
8 （2）甘油的分解
（3）脂肪酸的氧化分解——
脂肪酸的活化、穿膜、β氧化（脱氢，加水，脱氢，硫解）
（4）脂肪酸的其它氧化分解方式
1)奇数碳原子脂肪酸的分解
2）脂肪酸的α-氧化
3）脂肪酸的-ω氧化
4）不饱和脂肪酸的分解
（5）乙酰CoA的去路 （6）酮体的代谢
酮体的生成；酮体的分解；酮体生成的生理意义
2、脂肪的生物合成 （1）脂肪酸的生物合成
原料的准备；合成阶段；延长阶段 （2）不饱和脂肪酸的合成
教学后记
强调脂肪酸的β-氧化，运用动画展示效果好；
学生普遍认为脂肪的分解代谢过程中涉及的能量计算问题有些难度，要细讲；
与脂肪分解代谢对比归纳讲解脂肪合成过程较好； 强调脂类代谢理论在实际应用中的重要性是必需的。
第十六章 氨基酸代谢（3学时）
本章重要地位：蛋白质的酶促降解和氨基酸的分解代谢是生物圈中氮素循环的关键，并与糖代谢和脂代谢相互关联。
教学要点：重点让学生了解氨基酸降解与合成的主要途径，初步理解蛋白质代谢与糖类代谢、脂类代谢的相互关系。
教学内容：
1、蛋白质的酶促降解
2、氨基酸的分解与转化（重点） （1）氨基酸代谢概况
（2）氨基酸的脱氨基作用（重点）
（氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、非氧化脱氨基作用）
（3）氨基酸的脱羧基作用 （4）氨基酸分解产物的转化
氨的代谢转变（尿素循环）（重点）；氨基酸碳骨架的代谢途径
第十七章 核苷酸代谢（2学时）
本章重要地位：核酸的酶促降解和核苷酸代谢参与生物圈中氮素循环，也是核酸生物合成的基础。
教学要点： 重点在于让学生了解核苷酸分解和合成的一般途径，认识核酸限制性内切酶的催化作用特点。
教学内容：
1、核苷酸的分解代谢
嘌呤的降解；
嘧啶的降解
2、核苷酸的合成代谢
（1）核糖核苷酸的生物合成 （重点） （2）脱氧核糖核苷酸的生物合成
（3）单核苷酸转变成核苷二磷酸和核苷三磷酸（自学）
（4）各种核苷酸的相互转变
教学后记
讲述核苷酸生物合成时，通过给同学们播放Flash 动画，了解核苷酸生物合成的过程，掌握核苷酸生物合成的原料。
第十八章 DNA复制（2学时）
本章重要地位：DNA的复制是遗传信息流动即中心法则的基础，DNA复制的保守性是生物体保持物种遗传稳定性的基础。
教学要点： 重点讲授DNA半保留半不连续复制的机制，了解DNA复制保证遗传稳定的内在因素。
教学内容：
1、DNA复制方式
半保留复制
2、参与DNA复制的因子（重点）
（1）DNA聚合酶的活性
（2）DNA拓扑异构酶 ( 解旋酶 ）
（3）单链DNA结合蛋白（SSB）
（4）引物酶
（5） DNA连接酶
3、DNA复制过程（重点）
（1）复制的起始：DNA复制的起点；复制叉的形成；起始的过程 （2）复制的延伸：开始新生链合成过程；冈崎片段；半不连续复制 （3）复制的终止
4、逆转录
逆转录； 逆转录酶
5、DNA损伤与修复
（1）DNA 的损伤
（2）引发突变的因素
（3）突变分子改变的类型
（4）损伤的修复（光修复，切除修复，重组修复，SOS修复）
教学后记
讲述DNA复制时，给同学们播放Flash 动画帮助理解。
第十九章RNA合成（2学时）
本章重要地位：RNA的生物合成是遗传信息流动的中间体，RNA获得DNA所携带的遗传信息并最终传递给蛋白质。
教学要点：重点讲授RNA合成的机制和RNA的转录后加工。 教学内容：
1、转录基本特点
2、原核细胞RNA转录合成特点（重点）
（1）起始位点的识别
（2）转录起始
（3）链的延伸
（4）转录终止
3、真核生物的转录作用
（1）真核RNA聚合酶
（2） 转录
4、转录过程的选择性抑制剂
5、转录产物的“加工”（重点）
教学后记
讲述RNA合成时，给同学们播放Flash 动画帮助理解。
第二十章 蛋白质合成（2学时）
本章重要地位：蛋白质的生物合成是基因表达的结果，是遗传信息的最终体现。 教学要点：重点讲授遗传密码的特性和蛋白质生物合成的一般过程。 教学内容：
1、参与蛋白质合成的三类RNA及核糖体
rRNA
tRNA
mRNA
2、遗传密码子（重点）
遗传密码
遗传密码子的特点
3、蛋白质生物合成过程（重点）
氨基酸的活化
在核糖体上合成肽链（启始、延伸、终止与释放）
五、真核细胞蛋白质合成的特点
教学后记
讲述蛋白质合成时，给同学们播放Flash 动画帮助理解。
习题解答、辅导、答疑（2学时）
重要地位：帮助学生理清所学知识框架，解决遗留问题，熟悉答题方法，做好考前复习。
教学内容：
对每章的习题进行课堂集中解答，并回顾和总结本门课程所讲授的重点内容，对学生进行分批答疑。
推荐第3篇：农学大学生物化学专业思考题
农学大学生物化学专业思考题
一，概念题(每题2分，共14分)
糖有氧氧化 脂肪酸β-氧化 鸟氨酸循环 酮体 限制性内切酶
中心法则 联合脱氨基 氮的正平衡 糖异生 DNA的变性 共价调节
Tm值 核糖体 引发体 冈崎片断
二，填空题(每空1分，共50分)
1.糖酵解有 步脱氢反应和 步底物磷酸化反应。
2.18C的饱和脂肪酸经 次β氧化生成 个FADH
2个NADH和 个ATP。
3.真核细胞mRNA 端有 帽子结构 。
5.糖原分解的关键酶是 。琥珀酸脱氢酶的辅酶是 。
6.丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸时共消耗了 个ATP。
7.三羧酸循环中有 步脱羧反应， 步脱氢反应， 步底物磷酸化反应。
8.氮的总平衡是指机体摄入的氮量 排出的氮量。
9.LDL是由 向 运输胆固醇。丙酮酸脱氢酶系
含 ， ， 酶和 种辅酶。
10.脂肪酸合成时所需的NADPH 来自 和 。
11.饥饿时大脑可以用 代替糖的需要。
12.降低血糖的激素是 ，其主要作用是 。
13.PRPP的中文是 。hnRNA的中文是 。
11.糖代谢为脂肪合成提供 ， ， 和 。
12.主要的生物氧化途径是 和 。
13.原核生物蛋白质合成起始氨基酸是 ，携带起始氨基酸的tRNA反密码子是 。琥珀酸脱氢酶的辅酶是 。
14.奇数碳原子脂肪酸代谢的 可以进入三羧酸循环。
15.丙酮酸脱氢酶含 ， ， 酶。
16.脂肪酸合成时所需的NADPH 来自 和 。
17.酮体在 合成而在 分解。
18.酪氨酸转变成 和 再生成糖和酮体。
19.脂肪酸合成的原件是 。
20.HDL在 形成，主要运输 。甘油先转变成 再进入糖代谢途径。磷酸戊糖途径不可逆的部分是由 酶催化。
21.磷酸葡萄糖脱氢酶的受体是 。谷氨酸脱氢反应中的氢的受体是 。
22.嘌呤在人体内的最终分解产物是 。
23.肝肾以外的组织由于没有 酶而无法直接补充血糖。糖原分解的关键酶是 。
24.LDL是由 向 运输胆固醇。
25.糖代谢的3个交汇点是 ， 和 。
26.RNA聚合酶是由 和 组成。
27.磷酸戊糖途径生成 和 。
28.IMP是 和 的前体。PRPP是由 合成的。
29.尿素由 个氨和 个二氧化碳合成。
30.柠檬酸 乙酰辅酶A羧化酶的活性。
31.1分子乙酰辅酶A的碳架进入三羧酸循环中经过 反应，生成 。
32.合成酪氨酸的原料是 催化此反应的酶是 。
33.原核生物蛋白质合成的氨基酸密码子是UGC时， tRNA反密码子是 。终止信号由 阅读。
三，问答题
以下内容需要回复才能看到
1.简述一分子葡萄糖生成2分子丙酮酸的过程和2分子丙酮酸生成一分子葡萄糖的过程中参与的酶及能量的异同点。
2.
简述DNA合成的准确性是如何保证的。
3.讨论苯丙氨酸的代谢途径，解释苯丙氨酸是生糖兼生酮氨基酸。
4.
讨论进食，轻度饥饿、极度饥饿三种状态下大脑、肝脏、肌肉和脂肪组织的糖、脂肪及氨基酸的代谢特点。
5.尿素分子中一分子氨来自天冬氨酸时，鸟氨酸循环和柠檬酸循环及氨基酸转氨基作用是如何联系起来的。
6.简述蛋白质合成过程。
7.简述糖异生的生理意义。
8.简述糖酵解的生理意义。
9.简述磷酸戊糖途径的生理意义。
10.
简述70S起始复合体的合成。
11.简述体内需要大时5-磷酸核糖时6-磷酸葡萄糖的代谢。
12
简述体内需要大量ATP时6-磷酸葡萄糖的代谢。
13 简述三羧酸循环。
14
简述脂肪组织中的脂肪的代谢调控。
15 简述脱氧核糖核酸的合成。
16
简述糖代谢为脂肪合成提供所有的原料。
17.简述冈崎片段的加工。
18.简述遗传密码的特点。
19.
简述细胞能量对糖酵解的调控。
20.简述氨基酸脱羧后的碳架的去向。
21.
简述糖酵解途径的调控元件为何是果糖激酶而不是己糖激酶?
22.简述体内需要大量NADPH时6-磷酸葡萄糖的代谢。
23.
简述脱氧核糖核酸的合成。
24.简述4种脂蛋白的基本结构及其作用。
25.
简述蛋白质合成过程中主要的参与因子。
26.
简述有氧或无氧的条件下3-磷酸甘油醛脱下的氢的去向及其意义。
27.比较并讨论脂肪合成及脂肪分解的代谢途径。
28.解释蛋白质合成中为何mRNA链中的AUG密码子不能被起始tRNA识读，而区别两种AUG密码子的结构基础是什么?
29.简述三大营养物的相互转换。
30.简述DNA
聚合酶和RNA聚合酶的特点。
31.简述tRNA二级结构的特点。
32.简述大肠杆菌的DNA
聚合酶的特点。
33.乙酰辅酶A为什么不能合成葡萄糖?
34.简述核糖体的主要活性位点。
35.简述DNA的修复系统。
36.简述真核生物RNA转录后的加工。
37.简述肌糖原为什么不能补充血糖。
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第九章：糖代谢
一、填充题
1、糖原合成的关键酶是（
）；糖原分解的关键是（
）。
2、糖酵解中催化底物水平磷酸化的两个酶是（
）和（
）。
3、糖酵解途径的关键酶是（
）、（
）和丙酮酸激酶。
4、丙酮酸脱氢酶系由丙酮酸脱氢酶、（
）和（
）组成。
5、三羧酸循环过程中有（
）次脱氢和（
）次脱羧反应。
6、（
）是糖异生中最主要器官，（
）也具有糖异生的能力。
7、三羧酸循环过程主要的关键酶是（
）、（
）和（
） 。
8、葡萄糖有氧氧化中，通过底物水平磷酸化直接生成的高能化合物有（
）和（
）
9、乙醛酸循环中不同于TCA循环的两个关键酶是（
）和（
）。
10、丙二酸是琥珀酸脱氢酶的（
）抑制剂。
二、是非题
1、每分子葡萄糖经三羧酸循环产生的ATP分子数比糖酵解时产生的ATP多一倍。（
）
2、哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。（
）
3、6—磷酸葡萄糖转变为1，6-二磷酸果糖，需要磷酸己糖异构酶及磷酸果糖激酶催化。（
）
4、葡萄糖是生命活动的主要能源之一，酵解途径和三羧酸循环都是在线粒体内进行的。（
）
5、糖酵解反应有氧无氧均能进行。（
）
6、在缺氧的情况下，丙酮酸还原成乳酸的意义是使NAD+再生。（
）
7、三羧酸循环被认为是需氧途径，因为还原型的辅助因子通过电子传递链而被氧化，以使循环所需的载氢体再生。（
）
8、动物体内合成糖原时需要ADPG提供葡萄糖基，植物体内合成淀粉时需要UDPG提供葡萄糖基。（
）
9、如果2，6-二磷酸果糖含量低，则糖异生比糖酵解占优势。（
）
10、丙酮酸脱氢酶复合体与α-酮戊二酸脱氢酶复合体有相同的辅因子。（
）
三、选择题
1、在厌氧条件下，下列哪一种化合物会在哺乳动物肌肉组织中积累？（
） A 丙酮酸
B 乙醇
C 乳酸
D CO2
2、磷酸戊糖途径的真正意义在于产生(
)的同时产生许多中间物如核糖等。 A NADPH+H+
B NAD+
C ADP
D CoASH
3、磷酸戊糖途径中需要的酶有（
）
A 异柠檬酸脱氢酶
B 6-磷酸果糖激酶
C 6-磷酸葡萄糖脱氢酶
D 转氨酶
4、下面哪种酶既在糖酵解又在葡萄糖异生作用中起作用？（
） A 丙酮酸激酶
B 3-磷酸甘油醛脱氢酶
C 1,6－二磷酸果糖激酶
D、已糖激酶
5、生物体内ATP最主要的来源是（
）
A 糖酵解
B TCA循环
C 磷酸戊糖途径
D 氧化磷酸化作用
6、在TCA循环中，下列哪一个阶段发生了底物水平磷酸化？（
） A 柠檬酸→α－酮戊二酸
B α－酮戊二酸→琥珀酸
C 琥珀酸→延胡索酸
D 延胡索酸→苹果酸
7、丙酮酸脱氢酶系需要下列哪些因子作为辅酶？（
）
A NAD+
B NADP+
C FMN
D CoA
8、下列化合物中哪一种是琥珀酸脱氢酶的辅酶？（
）
A 生物素
B FAD
C NADP+
D NAD+
9、在三羧酸循环中，由α－酮戊二酸脱氢酶系所催化的反应需要（
） A NAD+
B NADP+
C CoASH
D ATP
10、草酰乙酸经转氨酶催化可转变成为（
）
A 苯丙氨酸
B 天门冬氨酸
C 谷氨酸
D 丙氨酸
11、糖酵解是在细胞的什么部位进行的。（
）
A 线粒体基质
B 胞液中
C 内质网膜上
D 细胞核内
四、问答题
1、增加以下各物质的浓度对糖酵解的影响如何？
（1）葡萄糖-6-磷酸（2）果糖-1，6-二磷酸
（3）柠檬酸（4）果糖-2，6-二磷酸
2、糖酵解的主要控制点是什么？
3、6-磷酸葡萄糖处于代谢的分支点，可进入几个代谢途径，举出它能进入的途径。
4、结合激素的机制，说明肾上腺素如何通过对有关酶类的活性的复杂调控，实现对血糖浓度的调控。
5、丙酮酸羧化酶催化丙酮酸转变为草酰乙酸。但是，只有乙酰CoA存在时，它才表现出较高活性，乙酰CoA的这种活化作用，其生理意义何在？
参 考 答 案
一、填充题
1、糖原合成酶 磷酸化酶
2、磷酸甘油酸激酶 丙酮酸激酶
3、己糖激酶（葡萄糖激酶） 磷酸果糖激酶
4、硫辛酸乙酰移换酶 二氢硫辛酸脱氧酶
5、4
6、肝 肾
7、柠檬酸合酶
异柠檬酸脱氢酶 α-酮戊二酸脱氢酶
8、2
9、ATP
GTP
10、异柠檬酸裂解酶
苹果酸合成酶
11、TPP
二碳单位（羟乙基）
C3为L型
12、丙酮酸羧化
13、α-淀粉酶 β-淀粉酶 α-淀粉酶
14、竞争性可逆酶
15、甘油磷酸穿梭 苹果酸-天冬氨酸穿梭 FADH2 NADH
16、尿苷二磷酸葡萄糖
17、葡萄糖-6-磷酸酶
18、线粒体基质
琥珀酸脱氢酶
二、是非题
1错
2错
3对
4错
5对 6对
7对
8错
9错
10对
三、选择题
1C
2A
3C
4B
5D 6B
7A D
8B
9A C
10B 11B
12C
13C
14C
15B 16C
17D
18B
19A B C
20A B C D
四、问答题
1、答（1）最初由于葡萄糖-6-磷酸浓度的增加了葡萄糖-6-磷酸异构酶的底物水平，且以后的酵解途径的各步反应的底物水平也随之提高，从而增加了酵解的速度。然而，葡萄糖-6-磷酸也是己糖激酶的别构抑制剂，因此高浓度的葡萄糖-6-磷酸可以通过减少葡萄糖进入糖酵解途径而抑制酵解。
（2）增加果糖-1，6-二磷酸浓度等于增加了所有随后糖酵解途径的反应的底物水平，所以提高了糖酵解的速度。
（3）柠檬酸是磷酸果糖激酶-1的反馈抑制剂，所以柠檬酸浓度的增加降低了酵解反应的速度。
(4) 果糖-2，6-二磷酸是磷酸果糖激酶-1的激活因子，因而可以增加糖酵解的速度。
2、解答：糖酵解的主要控制点是三个不可逆反应的酶：己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶。
3、答6-磷酸葡萄糖处于代谢的分支点，它可进入以下的代谢途径： （1）糖酵解。
（2）糖异生。6-磷酸葡萄糖可以在葡萄糖-6-磷酸酶的作用下，生成葡萄糖。
（3）糖原合成。6-磷酸葡萄糖在磷酸葡萄糖变位酶的作用下转化为1-磷酸葡萄糖，进而合成糖原。
（4）磷酸戊糖途径。6-磷酸葡萄糖可以进入磷酸戊糖途径，产生NADPH，并转化为磷酸戊糖。
4、解答：当人血糖浓度较底（如饥饿时）时，促进肾上腺髓质分泌肾上腺素。肾上腺素与靶细胞膜上的受体结合，活化了邻近的G蛋白，后者使膜上的腺苷酸环化酶活化，活化的腺苷酸环化酶催化ATP环化生成cAMP，cAMP作为激素的细胞内信号（第二信使）活化蛋白激酶A（PKA），PKA可以催化一系列的酶或蛋白的磷酸化，改变其生物活性，引起相应的生理反应。
一方面，PKA使无活性的糖原磷酸化酶激酶磷酸化而被活化，后者再使无活性的糖原磷酸化酶磷酸化而被活化，糖原磷酸化酶可以催化糖原磷酸解生成葡萄糖，使血糖浓度升高。 另一方面，PKA使活性的糖原合成酶磷酸化失活，从而抑制糖原合成，也可以使糖原浓度升高。
5、当乙酰CoA的生成速度大于进入TCA循环的速度时，乙酰CoA就会积累。积累的乙酰CoA可以激活丙酮酸羧化酶的活性，使丙酮酸直接转化成草酰乙酸。新合成的草酰乙酸可以进入TCA循环，也可以进入糖异生途径。当细胞内能荷较高时，草酰乙酸主要进入糖异生途径，这样不断消耗丙酮酸，控制了乙酰CoA的来源。当细胞内能荷较低时，草酰乙酸进入TCA，草酰乙酸增多加快了乙酰CoA进入TCA的速度。所以不管草酰乙酸的去向如何，最终效应都是使体内的乙酰CoA浓度趋于平衡。
第十章：生物氧化
一、填充题
1、真核细胞生物氧化是在（
）中进行的，原核细胞生物氧化在（
）中进行。
2、典型的生物界普遍存在的生物氧化体系是由（
）、（
）和（
）三部分组成。
3、细胞内的呼吸链有（
）、（
）和（
）三种，其中（
）不产生ATP。
4、呼吸链中氧化磷酸化生成ATP的偶联部位是（
）、（
）和（
）。
5、绿色植物生成ATP的三种方式是（
）、（
）和（
）。
6、化学渗透学说最直接的证据是（
）。
7、（
）被称为最小的分子马达
二、是非题
1、细胞色素是指含有FAD辅基的电子传递蛋白。（
）
2、Fe-S蛋白是一类特殊的含有金属Fe和无机硫的蛋白质。（
）
3、呼吸链中的递氢体本质上都是递电子体。（
）
4、胞液中的NADH通过苹果酸穿梭作用进入线粒体，其P/O比值约为1.5。（
）
5、物质在空气中燃烧和在体内的生物氧化的化学本质是完全相同的，但所经历的路途不同。（
）
三、选择题
1、体内CO2来自（
）
A 碳原子被氧原子氧化
B 呼吸链的氧化还原过程 C 有机酸的脱羧
D 糖原的分解
2、线粒体氧化磷酸化解偶联意味着（
）
A 线粒体氧化作用停止
B 线粒体膜ATP酶被抑制
C 线粒体三羧酸循环停止
D 线粒体能利用氧，但不能生成ATP
3、P/O比值是指（
）
A 每消耗一分子氧所需消耗无机磷的分子数 B 每消耗一分子氧所需消耗无机磷的克数 C 每消耗一分子氧所需消耗无机磷的克原子数 D 每消耗一分子氧所需消耗无机磷的克分子数
4、各种细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序是（
） A a→a3→b→c1→c→1/2O2 B b→a→a3→c1→c→1/2O2 C c1→c→b→a→a3→1/2O2 D b→c1→c→aa3→1/2O2
5、细胞色素b，c1，c和P450均含辅基（
）
A Fe3+
B 血红素C
C 血红素A
D 铁卟啉
6、下列哪种蛋白质不含血红素（
） A 过氧化氢酶
B 过氧化物酶 C 细胞色素b
D 铁硫蛋白
7、劳动或运动时ATP因消耗而大量减少，此时（
） A ADP相应增加，ATP/ADP下降，呼吸随之加快 B ADP相应减少，以维持ATP/ADP恢复正常 C ADP大量减少，ATP/ADP增高，呼吸随之加快 D ADP大量磷酸化以维持ATP/ADP不变
8、人体活动主要的直接供能物质是（
）
A 葡萄糖
B ATP
C 脂肪酸
D GTP
9、下列属呼吸链中递氢体的是（
）
A 细胞色素
B 尼克酰胺
C 黄素蛋白
D 铁硫蛋白
10、氰化物中毒时，被抑制的是（
）
A Cyt b
B Cyt C
1 C Cyt C
D Cyt aa3
1
1、肝细胞胞液中的NADH进入线粒体的机制是（
） A 肉碱穿梭
B 柠檬酸-丙酮酸循环 C α-磷酸甘油穿梭
D 苹果酸-天冬氨酸穿梭
参 考 答 案
一、填充题
1、线粒体内膜
细胞膜
2、脱氢酶 电子（或氢原子）传递体
氧化酶
3、NADH FADH
2细胞色素P450
细胞色素P450
4、FMN→CoQ
Cytb→Cytc Cytaa3→[O]
5、氧化磷酸化
底物水平磷酸化
光合磷酸化
6、分离纯化得到F1/F0-ATP合成酶
7、F1/F0-ATP合成酶
8、与氧化态的细胞色素aa3结合，阻断了呼吸链
9、细胞色素b
细胞色素c
细胞色素P450
细胞色素aa3
10、（1）NADH CoQ（2）细胞色素b
细胞色素c1（3）Cytaa3 [O]
11、NADH-Q还原酶
琥珀酸-Q还原酶
细胞色素还原酶
细胞色素氧化酶
12、氧化磷酸化偶联
ATP
13、单加氧酶系
活性物质的生成，灭活，及药物毒物的转化
14、H2O
2 杀菌
二、是非题
1错 2错
3对
4错5 对6对 7错8错 9对 10错11错 12对
三、选择题
1 C 2 D 3 C4 D 5 D6 D 7 A8 B 9 C 10 D11 D12 ABC13 ABD14 ABCD15 ABD16 C17 B18C
第十一章：脂代谢
一、填充题
1、在所有的细胞中，活化酰基化合物的主要载体是（
）。
2、脂肪酸分解过程中，长键脂酰CoA进入线粒体需由(
)携带，限速酶是(
)；脂肪酸合成过程中，线粒体的乙酰CoA出线粒体需与(
)结合成(
)。
3、脂蛋白的甘油三酯受（
）酶催化水解，而脂肪组织中的甘油三酯受（
）酶催化水解，限速酶是（
）。
4、脂肪酸的β-氧化在细胞的（
）内进行，它包括（
）、（
）、（
）和（
）四个连续反应步骤。每次β-氧化生成的产物是（
）和（
）。
5、脂肪酸的合成在（
）进行，合成原料中碳源是（
）并以（
）形式参与合成；供氢体是（
），它主要来自（
）。
6、乙酰CoA 的来源有（
）、（
）、（
）和（
）。
7、乙酰CoA 的去路有（
）、（
）、（
）和（
）。
10、酮体包括（
）、（
）和（
）三种物质。
二、是非题
1、脂肪酸氧化降解主要始于分子的羧基端。（
）
2、脂肪酸的从头合成需要NADPH+H+作为还原反应的供氢体。（
）
3、脂肪酸彻底氧化产物为乙酰CoA。（
）
4、CoA和ACP都是酰基的载体。（
）
5、脂肪酸合成酶催化的反应是脂肪酸-氧化反应的逆反应。（
）
6、低糖、高脂膳食情况下，血中酮体浓度增加。（
）
7、磷脂酸是合成中性脂和磷脂的共同中间物。（
）
8、酰基载体蛋白（ACP）是饱和脂酸碳链延长途径中二碳单位的唯一活化供体。（
）
9、奇数C原子的饱和脂肪酸经β-氧化后全部生成乙酰CoA。（
）
10、脂肪酸合成酶催化的反应所需的[H]全部由NADPH提供。（
）
三、选择题
1、线粒体基质中脂酰CoA脱氢酶的辅酶是 （
）
A FAD
B NADP+
C NAD+
D GSSG
2、在脂肪酸的合成中，每次碳链的延长都需要什么直接参加？（
） A 乙酰CoA
B 草酰乙酸
C 丙二酸单酰CoA
D 甲硫氨酸
3、合成脂肪酸所需的氢由下列哪一种递氢体提供？（ ）
A NADP+
B NADPH+H+
C FADH
2D NADH+H+
4、脂肪酸活化后，β－氧化反复进行，不需要下列哪一种酶参与？（
） A 脂酰CoA脱氢酶
B β－羟脂酰CoA脱氢酶 C 烯脂酰CoA水合酶
D 硫激酶
5、软脂酸的合成及其氧化的区别为（
）
(1)细胞部位不同
(2)酰基载体不同
(3)加上及去掉2C•单位的化学方式不同
(4)•β－酮脂酰转变为β－羟酯酰反应所需脱氢辅酶不同
(5)β－羟酯酰CoA的立体构型不同
A (4)及(5)
B (1)及(2)
C (1)(2)(4)
D 全部
6、在脂肪酸合成中，将乙酰CoA•从线粒体内转移到细胞质中的化合物是（
） A 乙酰CoA
B 草酰乙酸
C 柠檬酸
D 琥珀酸
7、β－氧化的酶促反应顺序为：（
）
A 脱氢、再脱氢、加水、硫解
B 脱氢、加水、再脱氢、硫解
C 脱氢、脱水、再脱氢、硫解
D 加水、脱氢、硫解、再脱氢
8、胞浆中合成脂肪酸的限速酶是（
）
A β-酮酯酰CoA合成酶
B 水化酶
C 酯酰转移酶
D 乙酰CoA羧化酶
9、脂肪大量动员肝内生成的乙酰CoA主要转变为：（
）
A 葡萄糖
B 酮体
C 胆固醇
D 草酰乙酸
10、乙酰CoA羧化酶的变构抑制剂是：（
）
A 柠檬酸
B ATP
C 长链脂肪酸
D CoA
四、问答及计算题
1、试对脂肪酸氧化与合成从以下几个方面进行区别： A：发生的部位 B：酰基的载体 C：氧化剂和还原剂
D：中间产物的立体化学结构 E：降解和合成的方向 F：酶体系的组织
G：每次降解/合成的碳单位供体
2、下列脂肪酸氧化能产生多少个ATP？请写出分析过程。假设柠檬酸循环和电子传递以及氧化磷酸化都发挥作用。 硬脂酸（十八烷酸）
参 考 答 案
一、填充题
1、CoA
2、肉碱
脂酰-肉碱转移酶Ⅰ
草酰乙酸
柠檬酸
3、脂蛋白脂肪（LPL）
脂肪
激素敏感性脂肪酶（甘油三酯脂肪酶）
4、线粒体
脱氢
加水
（再）脱氢
硫解
1分子乙酰CoA
比原来少两个碳原子的新酰CoA
5、胞液
乙酰CoA
丙二酸单酰CoA
NADPH + H+
磷酸戊糖途径
6、糖
脂肪
氨基酸
酮体
7、进入三羧酸循环氧化供能
合成非必需脂肪酸
合成胆固醇
合成酮体
8、卵磷脂-胆固醇酰基转移酶（LCAT）脂酰-胆固醇酰基转移酶（ACAT）
9、小肠粘膜
外源性脂肪
肝脏
内源性脂肪
血中
将胆固醇由肝内向肝外转运
肝脏
将胆固醇由肝外向肝内转运
10、乙酰乙酸
β-羟丁酸 丙酮
11、胆固醇
12、β-氧化 ω-氧化
二、是非题
1对 2对 3错 4对5错 6对 7对8错9错 10错
三、选择题
1A2C3B4D5D6C7B8D9B10C11C12C13B14D15C16D17D18C19A20D21B22D23C24AC25BD26ABD27ABCD28ABD29AC30ACD31BD32ACD33ABC34A35BD
四、问答及计算题
1、答
氧化
合成 A：发生的部位
线粒体
胞液 B：酰基的载体
辅酶A
ACP C：氧化剂或还原剂
NAD+和FAD
NADPH D：中间产物的立体化学结构
L-异构体
D-异构体 E：降解和合成的方向
羧基变甲基
甲基变羧基 F：酶体系的组织
酶分立
酶组成酶复合物 G：每次降解/合成的碳单位供体
乙酰CoA
丙二酸单酰CoA
2、答：（1）硬脂酸（十八烷酸）在脂肪酸激活时相当于消耗了2个ATP，8轮β-氧化产生了8个FADH2和8个NADH。它们经电子传递与氧化磷酸化分别产生12个ATP和20个ATP。硬脂酸经降解后可产生9个乙酰CoA，每个乙酰CoA经柠檬酸循环和氧化磷酸化可产生10个ATP。因而可净生产ATP为-2+12+20+10×9=120个ATP
第十二章：蛋白质代谢
一、填充题
1、氨基酸共有的代谢途径有(
)和(
)。
2、人类氨基代谢的最终产物是（
）、鸟类为（
）而植物解除氨的毒害的方法是（
）。
3、哺乳动物产生一分子的尿素需要消耗（
）个ATP。
4、各种转氨酶均以（
）或（
）为辅酶，它们在反应过程中起氨基传递体的作用。
5、氨在血液中主要是以（
）及（
）两种形式被运输。
6、急性肝炎时血清中的（
）活性明显升高，心肌梗塞时血清中（
）活性明显上升。此种检查在临床上可用作协助诊断疾病和预后判断的指标之一。
7、谷氨酸在谷氨酸脱羧酶作用下，生成（
）。此物质在脑中的含量颇高，为抑制性神经递质。
8、组氨酸在组氨酸脱羧酶催化下生成（
）此物质可使血压（
）。
9、生成一碳单位的氨基酸为（
）、（
）、（
）、（
）。
10、体内含硫氨基酸有（
）、（
）和（
）。
二、是非题
1、Lys为必需氨基酸，动物和植物都不能合成，但微生物能合成。（
）
2、人体内若缺乏维生素B6和维生素PP，均会引起氨基酸代谢障碍。（
）
3、磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。（
）
4、对于苯丙酮尿患者来说酪氨酸也是必需氨基酸。（
）
5、参与尿素循环的酶都位于线粒体内。（
）
6、天冬氨酸家庭的氨基酸（赖氨酸、甲硫氨酸和苏氨酸）能在哺乳动物中合成。（
）
7、氨基酸的降解一般从转氨开始。（
）
8、体内血氨升高的主要原因往往是肝功能障碍引起的。（
）
9、谷氨酸是联合脱氨基作用的重要中间代谢物，若食物中缺乏时可引起脱氨基作用障碍。
10、大肠杆菌谷氨酰胺合成酶受共价修饰调节。（
）
三、选择题
1、生物体内大多数氨基酸脱去氨基生成α-酮酸是通过下面哪种作用完成的？（
） A 氧化脱氨基
B 还原脱氨基
C 联合脱氨基
D 转氨基
2、下列氨基酸中哪一种氨基酸可以通过转氨作用生成α－酮戊二酸？（
） A Glu
B Ala
C Asp
D Ser
3、转氨酶的辅酶是（
）
A TPP
B 磷酸吡哆醛
C 生物素
D 核黄素
4、以下对L－谷氨酸脱氢酶的描述哪一项是错误的？（
）
A 它催化的是氧化脱氨反应
B 它的辅酶是NAD+或NADP+ C 它和相应的转氨酶共同催化联合脱氨基作用
D 它在生物体内活力不强
5、下述氨基酸除哪种外，都是生糖氨基酸或生糖兼生酮氨基酸？（
） A ASP
B Arg
C Leu
D Phe
6、鸟氨酸循环中，尿素生成的氨基来源有（
）
A 鸟氨酸
B 精氨酸
C 天冬氨酸
D 瓜氨酸
7、磷酸吡哆醛不参与下面哪个反应？（
）
A 脱羧反应
B 消旋反应
C 转氨反应
D 羧化反应
8、成人体内氨的最主要代谢去路为（
）
A 合成非必需氨基酸
B 合成必需氨基酸
C 合成NH4+ 排出
D 合成尿素
9、嘌呤核苷酸循环脱氨基作用主要在哪些组织中进行（
） A 肝
B 肾
C 脑
D 肌肉
10、嘌呤核苷酸循环中由IMP生成AMP时，氨基来自（
）
A 天冬氨酸的α-氨基
B 氨基甲酰磷酸
C 谷氨酸的α-氨基
D 谷氨酰胺的酰胺基
11、在尿素合成过程中，下列哪步反应需要ATP（
）
A 鸟氨酸+氨基甲酰磷酸→瓜氨酸+磷酸B 瓜氨酸+天冬氨酸→精氨酸代琥珀酸 C 精氨酸代琥珀酸→精氨酸+延胡素酸D 精氨酸→鸟氨酸+尿素
12、鸟氨酸循环的限速酶是（
）
A 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ
B 鸟氨酸氨基甲酰转移酶 C 精氨酸代琥珀酸合成酶
D 精氨酸代琥珀酸裂解酶
13、氨中毒的根本原因是（
）
A 肠道吸收氨过量
B 氨基酸在体内分解代谢增强 C 肾功能衰竭排出障碍
D肝功能损伤，不能合成尿素
14、下列为体内转运一碳单位的载体是（
）
A 四氢叶酸
B 叶酸
C 硫胺素
D 生物素
15、下列中哪一种物质是体内氨的储存及运输形式（
） A谷氨酸
B酪氨酸
C 谷氨酰胺
D 天冬酰胺
16、白化症是由于先天性缺乏（
） A 酪氨酸转氨酶
B 苯丙氨酸羟化酶
C 酪氨酸酶
D 尿黑酸氧化酶
17、一碳单位的主要形式有（
）
A -CH=NH
B –CHO
C -CH2-
D -CH3
18、直接参与鸟氨酸循环的氨基酸有（
）
A 鸟氨酸，瓜氨酸，精氨酸
B 天冬氨酸
C 谷氨酸或谷氨酰胺
D N-乙酰谷氨酸
19、血氨（NH3）来自（
）
A 氨基酸氧化脱下的氨
B 肠道细菌代谢产生的氨
C 含氮化合物分解产生的氨
D 转氨基作用生成的氨
25、下列化合物中（
）在代谢时作为大多数氨基酸的氨基受体。 A谷氨酰胺
B天冬氨酸
Cα-酮戊二酸
D 草酰乙酸
四、问答及计算题
1、细胞如何从α-酮戊二酸，氨，NADPH合成天冬氨酸和谷氨酸？
2、为什么高蛋白饮食的人被建议多喝水？
3、简述体内联合脱氨基作用的特点与意义。
参 考 答 案
一、填充题
1、脱氨基
脱羧基
2、尿素
尿酸
天冬酰胺
3、4
4、磷酸吡哆醛
磷酸吡哆胺
5、丙氨酸
谷氨酰胺
6、GPT
GOT
7、γ-氨基丁酸
8、组胺
降低
9、丝氨酸
甘氨酸
组氨酸
色氨酸
10、蛋氨酸
半胖氨酸
胱氨酸
11、儿茶酚胺
肾上腺素
去甲肾上腺素
多巴胺
甲状腺素
黑色素
12、胰蛋白酶
糜蛋白酶
弹性蛋白酶
羧基肽酶
氨基肽酶
13、S-腺苷蛋氨酸
蛋氨酸
14、NADP+或NAD+
ATP
GTP
15、尿素
肝脏
16、游离氨
天冬氨酸
转氨基作用
17、游离氨
二氧化碳
N-乙酰谷氨酸
18、谷氨酰胺
嘧啶核苷酸
二、是非题
1错
2对
3错
4对 5错6错 7对
8对 9错 10对
三、选择题
1 C 2 A3 B4 D5 C 6 C7 D8D9 D10 A11 B12 C13 D14A 15 C 16 C17 ABCD18 AB
19 ABC20 ABD21 AB 22CD 23A
24ABCD
25C
四、问答及计算题
1、解答：在谷氨酸脱氢酶的作用下，α-酮戊二酸和氨以NADPH为电子供体直接还原合成谷氨酸，α-酮戊二酸经柠檬酸循环可以转化为草酰乙酸，后者在转氨酶的作用下接受谷氨酸转来的氨基形成天冬氨酸。
2、解答：对高蛋白饮食，蛋白质降解后的氮必须以尿素的形式排出。因为尿素是以相对较稀的水溶液（尿）的形式排出的，所以高蛋白饮食应多饮水。
3、答：联合脱氨基有两个内容：一是氨基酸的α-氨基先通过转氨作用转移到α-酮戊二酸，生成相应的α-酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸的同时释放氨。二是嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基作用。 因为大部分氨基酸不能直接氧化脱去氨基，而只有转氨作用是普遍存在的，但转氨作用并没有真正意义上脱掉氨基，所以体内通过联合脱氨基作用，使得蛋白质降解的所有氨基酸都可以脱氨基生成氨满足机体脱氨基的需要。
第十三章：核酸代谢
一、填充题
1、脱氧核苷酸是由（
） 还原而生成，催化此反应的酶是（
）酶。
2、核苷酸的合成包括（
）和（
）两条途径。
3、别嘌呤醇治疗痛风症的原理是由于其结构与（
）相似，并抑制（
）酶的活性。
4、氨甲喋呤（MTX）干扰核苷酸合成是因为其结构与（
）相似，并抑制（
）酶，进而影响一碳单位代谢。
5、人体内嘌呤核苷酸分解代谢的最终产物是（
），与其生成有关的重要酶是（
）。
6、体内ATP与GTP的生成交叉调节，以维持二者的平衡。这种调节是由于：IMP→AMP需要（
）；而IMP→GMP需要（
）。
7、羟基脲作为（
）酶的抑制剂，可以抑制脱氧核苷酸的生物合成。
8、PAPS是指（
），它的生理功能是（
）。
9、重亮氨酸作为（
）类似物可抑制嘌呤核苷酸的从头合成。
10、细菌嘧啶核苷酸从头合成途径中的第一个酶是（
），该酶可被终产物（
）抑制。
二、是非题
1、人体细胞中的核苷酸，部分是由食物消化吸收而来，部分是体内自行合成。（
）
2、嘧啶核苷酸从头合成第一个合成的核苷酸是UMP或乳清酸核苷酸。（
）
3、嘌呤核苷酸是从磷酸核糖焦磷酸开始合成的。（
）
4、核苷酸生物合成中的甲基一碳单位供体是S-腺苷蛋氨酸。（
）
三、选择题
1、嘌呤核苷酸从头合成时首先生成的是（
）
A GMP
B AMP
C IMP
D ATP
2、最直接联系核苷酸合成与糖代谢的物质是（
）
A 5-磷酸葡萄糖B 6-磷酸葡萄糖C 1-磷酸葡萄糖 D 1，6二磷酸葡萄糖
3、体内脱氧核苷酸是由下列哪种物质直接还原而成（
） A 核糖核苷
B 一磷酸核苷C 二磷酸核苷
D 三磷酸核苷
4、HGPRT（次黄嘌呤-鸟嘌磷酸核糖转移酶）参与下列哪种反应（
） A 嘌呤核苷酸从头合成
B 嘧啶核苷酸从头合成 C 嘌呤核苷酸补救合成
D 嘧啶核苷酸补救合成
5、氟尿嘧啶（5Fu）治疗肿瘤的原理是（
）
A 本身直接杀伤作用B 抑制胸苷酸合成C 抑制尿嘧啶合成 D 抑制胞嘧啶合成
6、嘌呤核苷酸从头合成时GMP的C-2氨基来自（
）
A 谷氨酰胺
B 天冬酰胺
C 天冬氨酸
D 甘氨酸
7、dTMP合成的直接前体是（
）
A dUMP
B TMP
C TDP
D dUDP
8、在体内能分解为β-氨基异丁酸的核苷酸是（
） A CMP
B AMP
C TMP
D UMP
9、使用谷氨酰胺的类似物作抗代谢物，不能阻断核酸代谢的哪些环节（
） A IMP的生成
B XMP→GMP
C UMP→CMP
D UMP→dTMP
10、氨基喋呤和氨甲基喋呤抑制嘌呤合成，因为它们抑制（
） A 谷氨酰胺的酰胺氮的转移
B ATP磷酸键能的转移
C 天冬氨酸的氮转移
D 二氢叶酸还原成四氢叶酸
参 考 答 案
一、填充题
1 NDP
NDP还原酶2 从头合成
补救途径3 次黄嘌呤
黄嘌呤氧化 4 叶酸
二氢叶酸还原5 尿酸
黄嘌呤氧化酶6 GTP
ATP 7 NDP还原酶 8 3′-磷酸腺苷-5′-磷酸硫根 作为硫酸根的活性供体9 Gln 10 天冬氨酸氨甲酰转移酶
CTP
二、是非题
1错
2对
3对
4错
三、选择题
1C 2 A 3 C 4C5B 6A 7A8C9A10D11 AD 12 ABC13 ABCD
14 ABC
15ABC 16ABC
17ABC
18ABC
19AC
20AB 第十四章：DNA的合成、修复及重组
一、填充题
1、DNA复制时，前导链的合成是（
）的，复制方向与复制叉移动的方向（
）；后随链的合成是（
），复制方向与复制叉的移动方向（
）。
2、参与DNA复制的主要酶和蛋白质包括（
）（、
）（
）、、（
）、（
）、（
）和（
）。
3、染色体中参与复制的活性区呈Y型结构，称为（
）。
4、体内DNA复制主要使用（
）作为引物，而在体外PCR扩增时主要以（
）作为引物。
5、DNA聚合酶Ⅰ是一个多功能酶，其主要功能是（
）、（
）和（
）。
6、在DNA复制与修复过程中修补螺旋缺口的酶称为（
）。
7、（
）可被看成一种可形成暂时单链式反应缺口（Ⅰ型）或暂时双链缺口（Ⅱ型）的可逆核酸酶。
8、维持DNA复制的高度忠实性的机制主要有（
）、（
）和（
）。
二、是非题
1、DNA的复制方式有很多种，通常是双向进行的，但滚动式复制却是单向的。（
）
2、原核细胞的每一个染色体只有一个复制起点，而真核细胞的每一个染色体有许多个复制起点。（
）
3、抑制RNA合成酶的抑制剂不影响DNA的复制。（
）
4、DNA重组修复可将DNA损伤部位彻底修复。（
）
5、所有核酸合成时，新链的延长方向都是从5′→3′。（
）
6、大肠杆菌参与DNA错配修复的DNA聚合酶是DNA聚合酶Ⅰ。（
）
7、癌细胞的端聚酶活性较高，而正常的分化细胞的端聚酶活性很低。（
）
8、滚环复制不需要RNA作为引物。（
）
9、RecA蛋白对单链DNA的亲和力大于对双链DNA的亲和力。（
）
10、DNA的复制需要DNA聚合酶和RNA聚合酶。（
）
三、选择题
1、识别大肠杆菌DNA复制起始区的蛋白质是（
）
A DnaA蛋白
B DnaB蛋白
C DnaC蛋白
D DnaE蛋白
2、Φχ174感染寄主后（
）
A 先形成双链环状DNA，然后再以滚筒式进行复制
B 直接用原来的单链环状DNA为模板以滚筒式进行复制 C 先形成双链环状DNA，然后再以定点双向的方式进行复制 D 直接用原来的单链环状DNA以定点双向的方式进行复制
3、细菌DNA复制过程中不需要的是（
）
A 一小段RNA作引物
B DNA片段作为模板
C 脱氧三磷酸核苷酸
D 限制性内切酶的活性
4、5-溴尿嘧啶是经常使用的诱变剂，它的作用是（
） A 在DNA复制时，可引入额外的碱基
B 取代胸腺嘧啶到新合成的DNA分子中，在新链DNA复制时产生错配碱基 C 使腺嘌呤、鸟嘌呤和胞嘧啶脱氨 D 掺入RNA导致密码子错位
5、在原核生物复制子中（
）能除RNA引物并加入脱氧核糖核苷酸。 A DNA聚合酶Ⅲ B DNA聚合酶Ⅱ C DNA聚合酶Ⅰ D DNA连接酶
6、大肠杆菌DNA复制过程中主要行使复制功能的酶是（
） A DNA聚合酶Ⅲ B DNA聚合酶Ⅱ C DNA聚合酶Ⅰ D Klenow连接酶
7、DNA复制的特点有（ ）
A 半保留复制
B 一般是定点开始，双向等速进行 C 半不连续进行复制
D 新链的延长方向是5′→3′
8、下列关于冈崎片段的叙述正确的是（
） A 在原核细胞中冈崎片段含有1000~2000个核苷酸 B 冈崎片段只是在随后链中合成时才出现 C 冈崎片段是在RNA引物上合成的
D 冈崎片段的合成沿着模板链的5′→3′方向进行。
9、关于DNA的修复，以下不正确的是（
） A UV照射可以引起嘧啶碱基的交联 B DNA聚合酶Ⅲ可以修复单链的断裂 C 双链的断裂可以被DNA聚合酶Ⅱ修复 D DNA的修复过程中需要DNA连接酶
10、端粒酶是一种（ ）
A 反转录酶 B 限制性内切酶 C RNA聚合酶 D 肽酰转移酶
四、问答题
1、果蝇的整个基因组组包含1.65×108bp，如果复制仅靠一个复制叉复制，复制速度为30bp/s.（1）复制在一个双向起点开始，计算复制整个基因组至少需要多少时间？ （2）复制在2 000个双向起点起始，计算复制整个基因组至少需要多少时间？ （3）在早期胚胎阶段速度最快，只需5~6min，问此时需要起始点至少多少个？
2、解释DNA的半保留复制与半不连续复制。
3、试述DNA复制的准确性是如何实现的？
参 考 答 案
一、填充题
1连续
相同
不连续
相反2 DNA聚合酶
引发酶
解链酶
单链结合蛋白
拓扑异构酶DNA
连接酶
切除引物的酶 3 复制叉
4 RNA
人工合成的DNA 5 5′→3′聚合酶 5′→3′核酸外切酶 3′→5′核酸外切酶 6 连接酶
7 DNA拓扑异构酶8 DNA聚合酶的高度选择性
DNA聚合酶的自我校对
错配修复 9 同源重组/一般性重组
位点特异性重组
转座重组
10 链的入侵与分支的迁移
异构化与Holliday连接的分离
11 DNA聚合酶Ⅲ 12 交叉链互换 Holliday连接 13 保守重组
RecA蛋白 14 复制重组 15 重组热点
二、是非题
1对
2对 3错4错 5对6错7对 8错9对 10对11错 12错13对14对15错16错17错 18对 19错20对
三、选择题
1A 2A 3D4B 5C 6A 7ABCD 8ABC 9BC 10A11A 12D 13A 14BD15ABCD 16BCD17A18C
四、问答题
1、解答：（1）假设全部基因在一个大的线型的DNA分子，同时，假设复制的起始区域在该染色体的中部，因为复制叉向相反的方向移动，据题意可得每秒钟会复制60个碱基对，则复制全部基因所需的时间：
1.65×108bp/60bp/s= 2.75 × 106s = 764h = 32d （2）假设2 000个双向复制起点，等距离地沿DNA分子分布，同时在所有的起点同时开始复制：
1.65×108bp/（2 000×2×30bp/s）= 1 375 s = 23min （3）假设原点等距离分布，所有原点同时开始复制：
1.65×108bp/300s = 5.5 × 105 bp/s
5.5×105 bp/s÷60bp/s = 9170(个)
2、解答：DNA复制中，子代DNA的一条链来自亲代DNA，另一条链是新合成的，称“半保留复制”。因DNA聚合酶只能以5′→3′方向延伸DNA链，所以以复制叉移动方向为准基，先导链可以连续延伸DNA链，而后随链则只能以不连续地合成冈崎片段，然后连接成DNA链。这样，复制时一条DNA链合成是连续的，另一版条链则是不连续的，称为“ 半不连续复制”。
3、解答：在DNA复制中，保持其复制的准确性因素可能有以下几点：
①复制是在以亲代DNA链为模板按碱基互补配对方式进行的，基本保证了子代DNA与亲代DNA核苷酸序列相同。
②DNA聚合酶Ⅲ具有模板依赖性，能根据模板碱基顺序选择相应的碱基配对，万一发生差错，DNA聚合酶Ⅲ有3′→5′外切功能，除去错配碱基并改造正确碱基再配，即使如此，仍有-410的错配率。
③参与DNA复制活动的DNA聚合酶Ⅰ有3′→5′外切酶功能，有纠正错配的校正功能，一
-6旦错配发生，该酶即切除并填上正确碱基使错配率减低至10。
-9④再经细胞内错配修复机制，可使错配减少至10以下。
第十五章：RNA的生物合成与加工
一、填充题
1、以DNA为模板合成RNA的过程为（
），催化此过程的酶是（
）。
2、大肠杆菌RNA聚合酶的全酶由（
）组成，其核心酶的组成为（
），利福霉素能与（
）亚基紧密结合，从而影响RNA的生物合成。
3、RNA转录过程中识别转录启动子的是（
）因子，识别转录终止部位的是（
）因子。
4、RNA的转录过程分为（
）、（
）和（
）三个阶段。
5、通过与DNA分子中G-C顺序结合，阻止RNA聚合酶催化RNA链延伸的抗生素是（
）。
6、由hnRNA转变成mRNA的加工过程包括（
）、（
）、（
）和（
）。
7、有三个序列对原核生物mRNA的精确转录是必不可少的，它们分别是（
）、（
）和（
）。
8、使用（
）可将真核细胞的三种RNA聚合酶区分开来。
9、tRNA基因的启动子最重要的特征是（
）。
10、四膜虫pre-RNA的剪接需（
）作为辅助因子。
二、是非题
1、通常将具有mRNA功能的RNA链称为正链，它的互补链是负链。（
）
2、帽子结构是真核细胞mRNA所特有的。（
）
3、无论是原核或真核细胞中，大多数mRNA都是多顺反子的转录产物。（
）
4、DNA分子中的两条链在体内都可能被转录成RNA。（
）
5、真核生物和原核生物的转录和翻译都是偶联的。（
）
6、核酶只能以RNA为底物进行催化反应。（
）
7、四膜虫26SrRNA前体能自我切除内含子，无蛋白因子参加。（
）
8、细菌RNA聚合酶不能识别真核生物DNA上的启动子。（
）
9、真核细胞中的RNA聚合酶仅在细胞核中有活性。（
）
10、转录不需要引物，而反转录必须有引物。（
）
三、选择题
1、真核生物中经RNA聚合酶Ⅲ催化转录的产物是（
）
A mRNA
B hnRNA
C rRNA和5SrRNA
D tRNA和5SrRNA
2、DNA分子上以依赖DNA的RNA聚合酶特异识别的位点叫（
）。 A 启动子
B 操纵子
C 弱化子
D 终止子
3、DNA依赖的RNA聚合酶的通读可以靠什么来实现？（
） A ρ因子蛋白与核心酶的结合
B 抗终止蛋白与一个内在的ρ因子终止位点结合，因而封闭了终止信号
C 抗终止蛋白以它的作用位点与核心酶结合，因而改变其构象，使终止信号不能被核心酶所识别
D NusA蛋白与核心酶的结合
4、模板DNA的碱基序列是3′—TGCAGT—5′，其转录出RNA碱基序列是（
） A 5′—AGGUCA—3′
B 5′—ACGUCA—3′ C 5′—UCGUCU—3′
D 5′—ACGTCA—3′
5、真核细胞RNA聚合酶Ⅱ催化合成的RNA是（
）
A rRNA
B mRNA
C tRNA
D 5SRNA
6、下列关于DNA指导的RNA合成的叙述中哪一项是错误的（
） A 只有在DNA存在时，RNA聚合酶才能催化生成磷酸二酯键 B 转录过程中RNA聚合酶需要引物 C RNA链的合成方向是5′→3′
D 大多数情况下只有一股DNA作为RNA的模板
7、下列关于σ因子的描述哪一项是正确的（
）
A RNA聚合酶的亚基，负责识别DNA模板上转录RNA的特殊起始点 B DNA聚合酶的亚基，能沿5′→3′及3′→5′方向双向合成RNA C 可识别DNA模板上的终止信号D 是一种小分子的有机化合物
8、你认为酵母细胞TBP基因的突变为什么是致死的？（
） A TBP是转录终止所必需的蛋白质
B 与TBP相关的蛋白质因子结合抑制DNA聚合酶α的活性 C 缺乏TBP的酵母细胞对光敏感
D TBP是RNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ和Ⅲ所负责的基因转录必需的转录因子
9、tRNA成熟的过程包括（ ）
A 在核酸酶作用下切去部分多余核苷酸链 B 3′CCA序列的添加 C 部分碱基的修饰
D 5′加帽子
10、下列关于snRNA的叙述正确的有（
）
A snRNA只位于细胞核中B 大多数snRNA是高丰度的
C snRNA在进化的过程中是高度保守的D 某些snRNA可以与内含子中的保守序列进行碱基配对
四、问答题
1、试述转录的一般过程及真核mRNA的成熟加工过程。
参 考 答 案
一、填充题
1转录
RNA聚合酶（DNA指导的RNA聚合酶）
2 α2ββ′σ
α2ββ′
β 3 σ
ρ
4起始
延长
终止
5 放线菌素D
7′′6 5′端加特殊的帽子结构mG5ppp5 NmpNP- 3′端加polyA尾 拼接 链内核苷酸甲基化
7 Sextama框或-35区
Pribnow框或-10区
终止子 8 α-鹅膏蕈碱9 基因内启动子10 鸟苷酸或鸟苷
二、是非题
1对
2错
3错
4对
5错6错7对8对9错10对11错
12对13错 14错
15对
三、选择题
1D 2A 3C 4B
5B 6B 7A 8D 9ABC
10ABCD
四、问答题
1、解答：转录是以DNA为模板，在Mg2+存在下，由依赖DNA和RNA聚合酶催化NTP生成RNA，模板上有酶识别的“启动子”和转录的“终止子”，转录受DNA模板上的“顺式作用元件”和称作“反式作用因子”的蛋白质因子所调控。
7′′mRNA的成熟加工过程有：①5′端加特殊的帽子结构mG5ppp5 NmpNP- ②3′端加polyA尾 ③拼接 ④链内核苷酸甲基化等
第十六章：蛋白质的生物合成及转运
一、填充题
1、蛋白质分子中有三个终止密码，它们分别是（
）、（
）和（
）。起始密码是（
）和（
）。
2、真核细胞多肽合成的起始氨基酸均为（
），而原核细胞的起始氨基酸是（
）。
3、原核生物肽链合成起始复合体由mRNA、（
）和（
）组成。
4、真核生物肽链合成起始复合体由mRNA、（
）和（
）组成。
5、肽链延伸包括进位、（
）和（
）三个步骤周而复始地进行。
6、氯霉素能与核蛋白体（
）亚基结合，抑制（
）酶活性，从而抑制蛋白质合成。
7、氨酰-tRNA合成酶既能识别（
）又能识别（
）。
8、细胞内多肽链的合成方向是从（
）端到（
）端，而阅读mRNA的方向是从（
）端到（
）端
9、SRP是指（
）。它是一种由（
）和（
）组成的超分子体系，它的功能是（
）。
10、蛋白质定位于溶酶体的信号是（
）。
二、是非题
1、在蛋白质生物合成中，所有的氨酰- tRNA都是首先进入核糖体的A位点。（
）
2、氨酰- tRNA进入A部位之前，与EF-Tu结合的GTP必须水解。（
）
3、高等真核生物的大部分DNA是不编码蛋白质的。（
）
4、大多数看家基因编码低丰度的mRNA。（
）
5、所有真核生物的基因都是通过对转录起始的控制进行调控的。（
）
6、多肽链的折叠发生在蛋白质合成结束以后才开始。（
）
7、蛋白质翻译一般以AUG作为起始密码子，有时也以GUG为起始密码子，但以GUG为起始密码子时，则第一个被掺入的氨基酸是Val。（
）
8、人工合成多肽的方向与体内多肽链的延伸方向相反，是从C端从N端。（
）
三、选择题
1、任何蛋白质一级结构中的氨基酸序列，根本上取决于（
） A DNA上的碱基顺序
B mRNA上的碱基顺序
C tRNA转运氨基酸的顺序D 核糖体中rRNA的碱基顺序
2、关于密码子的描述哪一项是错误的（
）
A 每一个密码子由三个碱基组成B 每一个密码子代表一种氨基酸或肽链合成起始、终止的信息C 每种氨基酸只有一个密码子D 密码子无种属差异
3、生物体编码20种氨基酸的密码子个数是（
） A 60
B 61
C 64
D20
4、氨基酸被活化的分子部位是（
）
A α-羧基 B α-氨基 C 整个氨基酸分子 D R基团、
5、氨酰-tRNA 合成酶具有高度特异性是因为（ ） A 能特异地识别特定氨基酸 B 能特异地识别tRNA C 能特异地被ATP活化
D 以上三者都是
6、在蛋白质合成中催化氨基酸之间肽键形成的酶是（
） A 氨基酸合成酶
B 肽基转移酶C 羧肽酶
D 氨基酸连接酶
7、下列哪种复合物在蛋白质合成过程中，可进入核糖体的A位（
）
A 氨酰- tRNA
B氨酰- tRNA-ATP C Tu-ATP-氨酰tRNA D Tu-GTP-氨酰tRNA
8、氨基酸与tRNA的键是（
）
A 糖苷键
B 酯键
C 氢键
D 酰胺键
9、正常出现肽链终止，是因为（
）
A 一个与链终止三联体相应的tRNA不能带氨基酸 B 不具有与链终止三联体相应的反密码子tRNA C mRNA在链终止三联体处停止合成D 由于tRNA上出现终止密码
10、能够识别UAA、UAG和UGA的是（
）
A 释放因子
B 延长因子C 核糖体
D 肽基转移酶
四、问答及计算题
5、简述遗传密码的基本特点？
参 考 答 案
一、填充题
1 UAG
UGA
UAA
AUG
GUG
2 Met
fMet 3 70S核蛋白体
fMet-tRNA fMet
4 80S核蛋白体
Met-tRNA iMet
5转肽
移位
6 50S 肽基转移
7 tRNA 氨基酸
8 N
C
5′
3′ 9 信号识别颗粒 RNA 蛋白质 蛋白质的分泌10 甘露糖-6-磷酸 11 ATPase 12 2
13 蛋白质
14 核酸内切酶 15 缺乏帽子结构，无法识别起始密码子
二、是非题
1错2错
3对
4对 5错6错 7错 8对9对10对11对 12 错 13对 14错
15对
三、选择题
1A 2C3B 4A 5A6B 7D 8B
9A
10A 11B 12D
13D
14B 15A
四、问答及计算题
5、答：①密码的简并性；②密码子无标点，一般不重叠；③密码子的通用性和变异性；④密码子的第三位碱基具摆动性(即有变偶性)；⑤密码的编排具有防错功能。
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第一章 蛋白质的结构和功能
蛋白质是生物体内一类主要的生物大分子，具有广泛重要的生物学功能，本章重点讨论蛋白质的分子组成、分子结构和主要理化性质。通过本章学习，要求掌握蛋白质的组成和熟悉蛋白质的结构与功能的关系及主要的理化性质。
一．蛋白质组成及结构
1.蛋白质分子的元素组成
所有蛋白质分子都含有C、H、O、N、S等元素组成，其中N元素的含量比较恒定约为16%，故所测样品中若 含1克N，即可折算成6.25克蛋白质。
2.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸
在蛋白质合成的，受遗传密码控制的，氨基酸共有20种，氨基酸结构上的共同特点是都具有α-羧基和 α-氨基，而R基团各不相同。其中除脯氨酸是亚氨基酸，甘氨酸不具有不对碳原子外，其余18种氨基酸均
为L-α-氨基酸。氨基酸根据R基团所含的基团，可分为酸性氨基酸（羧基）、碱性氨基酸（氨基及其衍生
基团）和极性的中性氨基酸（羟基、巯基和酚羟基）。
3.氨基酸在蛋白质分子中的连接方式：
一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的共价键为肽键（-CONH-），是蛋白质分子 中氨基酸之间相互连接的主键。氨基酸通过肽键而成的化合物称肽，有寡肽和多肽之分。
多肽主链和侧链、氨基酸残基、肽链的氨基端和羧基端的概念。
活性肽的概念：GSH的氨基酸组成、结构特点及生理作用。
4.蛋白质的分子结构：
（1）蛋白质的一级结构：是指蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序，是蛋白质分子的基本结构，是空间结
构及其功能的基础。
（2）蛋白质的空间结构：是指蛋白质在一级结构的基础上进一步折叠、盘曲而成的三维结构，又称构象。
（3）维系空间结构的化学键是氢键、盐键、疏水键等非共价键，有的蛋白质还含有二硫键。
（4）空间结构可分下列层次：
蛋白质的二级结构：是指多肽链中，同相邻近的氨基酸残基间形成的多肽链的局部空间结构，包括α-
螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。蛋白质的三级结构：是指在二级结构的基础上，由肽链上相距甚远
的氨基酸残基所形成的整个多肽链的空间结构。三级结构的特点是多肽链中疏水的氨基酸一般集中在分子
内部。有些蛋白质仅有一条三级结构的多肽链，其表面可形成活性中心，具有活性。
蛋白质的四级结构：是指由两个或两条以上具有三级结构的多肽链相互聚合而成的大分子蛋白质的空
间结构。
亚基的概念、数目、种类
二、蛋白质结构与特性的关系：
1.蛋白质的两性解离与结构的关系：
蛋白质是两性离子，其分子所带电荷受环境pH的影响。蛋白质分子呈电中性时的溶液pH值称蛋白质的
等电点。蛋白质在pH小于其等电点的溶液中呈阳离子，蛋白质在pH大于其等电点的溶液中呈阴离子，蛋白
质在pH和其等电点相同的溶液中不带电，此时溶解度最低，易于沉淀析出。
不同蛋白质有不同的氨基酸组成和分子结构，因此具有不同等电点。不同蛋白质在同一pH溶液中所带
电荷的种类和数目不同，在电场中泳动的方向和速度不同，从而可达到分离的目的，这种分离方法称电泳
是目前分离、提纯、鉴定蛋白质最常用的方法之一。
2.蛋白质的亲水性与结构的关系：
蛋白质溶液具有亲水胶体的性质，溶液的稳定性靠蛋白质分子表面的水化膜和电荷。当破坏这两种稳
定因素，就可将蛋白质从溶液中沉淀析出。
盐析概念和原理、有机溶剂沉淀蛋白质的原理。
3.蛋白质的变性和结构关系：
蛋白质在理化因素作用下，使蛋白质分子的空间结构破坏，理化性质及生物学活性丧失的过程。引起
蛋白质变形的因素举例。
蛋白质变性的本质是非共价键断裂，使蛋白质分子从严密有规则的空间结构变成松散紊乱的结构状态
蛋白质变性前后理化性质、生物活性改变比较。
蛋白质变性的实际应用举例。
4.蛋白质的其他特性与结构的关系。
蛋白质是大分子，不能通过半透模。据此，可用透析法去除混在蛋白质中的小分子杂质，用于蛋白质
的纯化。
芳香族和杂环氨基酸尤其是色氨酸和酪氨酸，具有紫外吸收的特点，其最大吸收峰是280 nm。蛋白质
分子中一般含上述氨基酸，所以可用280nm 吸收值测定对蛋白质进行定性和定量。
三、蛋白质分类
1.按组成分类：
单纯蛋白质：仅有氨基酸组成。
结合蛋白质：由氨基酸和非蛋白质部分（辅基）组成。
按非蛋白质部分不同可分为：核蛋白（含核酸）、糖蛋白（含多糖）、脂蛋白（含脂类）、金属蛋白
（含金属）和色蛋白 （含色素）等。
2.按分子形状分类：球状蛋白质和纤维状蛋白质。
3.按功能分类：活性蛋白质和非活性蛋白质。
四、蛋白质的功能
1.组织细胞中主要蛋白质的功能：
催化和调控作用；
在协调运动中的作用；
在运输和贮存中的作用；
在识别、防御和传导中的作用。
2.血浆蛋白质的主要功能：
维持血浆胶体渗透压和缓冲作用；
运输作用；
免疫防御作用；
血浆酶的作用；
营养作用；
凝血和抗凝血作用。
五．蛋白质结构与功能的关系
1.蛋白质一级结构与功能的关系：
蛋白质的一级结构是空间结构的基础。一级结构不同的各种蛋白质，它们的构象和功能自然不同。反
之，一级结构相似的蛋白质，它们构象及其功能也可能会相似。如蛋白质分子活性中心关键部位氨基酸残
基的更换，会明显改变其生物活性。但如分子中非关键部位氨基酸残基的更换或缺失、则不会明显改变其
活性。举例说明。
2.蛋白质构象与功能的关系：
（1）蛋白质变性后，空间结构破坏，生物学活性丧失。
（2）蛋白质变构作用：某些小分子物质与某些蛋白质的非催化部分特异地结合，引起该蛋白（酶）的空间
构象发生轻微变化，从而使其生物活性升高或降低的作用，它是体内重要的调节方式之一。举例说明。
复习思考题
1.名词解释：肽键、多肽与多肽链，氨基酸残基，蛋白质的一级结构与空间结构，蛋白质的变性作用和变构作用，四级结构与亚基，等电点和两性游离。
2.蛋白质的基本组成单位是什么?在蛋白质分子中，它们如何彼此相连?
3.何谓蛋白质的一级结构?其主要的连接键是什么?何谓蛋白质的空间结构？有哪些维系力量。
4.哪些因素可引起蛋白质变性?为什么?蛋白质变性后哪些性质发生显著改变？有何实际应用。
5.举例说明蛋白质的结构与功能之间的关系。
6.使蛋白质沉淀的因素主要有哪些?说出他们的原理。
推荐第6篇：生物化学电子教案2
第二章 核酸的结构与功能
由本世纪50年代逐步形成和发展起来的现代分子生物学是从分子领域研究生命规律的一门新兴学科，是当代生命科学的主流。本章要求掌握核酸的化学组成、基本结构特点和生物学功能；因为这是基因信息储存和表达的分子基础，也是现代分子生物学的主要内容之一。
一．核酸的化学组成
（一）核酸化学
1.核酸的种类、分布和功能
2.核酸在分子组成上的异同
3.核酸的构成：
核苷、核苷酸、脱氧核苷酸的概念，核苷酸的功用。
两类核酸的组成成分及基本单位
二．核酸的结构
（一）DNA的分子结构
1.DNA的碱基组成规律：
Chargaff等根据分析各种生物及其不同组织内DNA样品水解液中的碱基含量的结果，得出以下结论：
1）同一生物不同组织的DNA样品，其碱基成分含量相同。
2）不同生物的DNA碱基成分含量不同。
3）对某一生物讲，其碱基成分的含量不受年龄、营养及环境变化等影响。
4）在同一生物的DNA碱基含量是A=T，G=C，A+G=C+T ，碱基之间的这种关系称Chargaff法则。
2.DNA分子的基本结构：
核酸分子内单核苷酸之间的连接键为3\',5\'-磷酸二酯键，是共价键。
DNA分子的基本结构就是许多脱氧核糖核苷酸借磷酸二脂键相互连接而成的多核苷酸链。DNA链中碱基
的组成和排列顺序即为DNA的一级结构。DNA的遗传信息即储存在DNA分子的碱基排列顺序中。
3.DNA分子的空间结构：
DNA的二级结构是双螺旋结构，其特点为：
1）两条链方向相反、相互平行、主链是磷酸戊糖链，处于螺旋外侧。
2）碱基在螺旋内侧并配对存在，A与T配对的G与C配对，A与T之间二个氢键相连（A-T），G与C之间三
个氢键相链（G-C）。
3）螺旋直径2nm，二个碱基对平面距0.34mm，10bp为一螺距，距离为3.4nm。
4）稳定因素主要是碱基之间的氢键和碱基对平面之间的堆积力。
（二）RNA的分子结构
RNA的基本结构是A、G、C、U四种碱基组成的核糖苷酸通过磷酸二酯键相链而成的多核苷酸链。
有三种主要的RNA：据其作用可分转运RNA（tRNA）、信使RNA（mRNA）和核蛋白体RNA（rRNA），它们的二级 结构是单链局部双螺旋，共中tRNA结构较清楚：
1.tRNA
tRNA一级结构特点是：
1）核苷酸数目在70-90之间；
2）含较多稀有碱基；
3）所有tRNA的3\'末端均是-CCA的结构。
tRNA二级结构特点：
呈三叶草形，有三环四臂。其中3\'的氨基酸臂是携带氨基酸的位置，II环又称反密码环，此环顶端
由3个碱基组成反密码子，起到识别mRNA上对于密码子的作用。
2.mRNA
mRNA是蛋白质合成的模板，真核生物的mRNA的5\'端有m7Gppp的帽子，3\'末端有20-200多聚A的尾巴
上述两者之间为信息区，其中每三个相邻碱基组成一个三联体，代表一个氨基酸信号，即为密码子。不
同mRNA具有不同的密码顺序，决定蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序（一级结构）。
3.rRNA
核蛋白体RNA，它是细胞内含量最多的RNA：rRNA与多种蛋白质结合成核蛋白体，存在于胞浆，是蛋白质 合成的部位。
三．核酸的变性、复性与杂交
DNA分子中双螺旋或RNA分子中局部双螺旋可因加热或化学试剂如尿素、甲酰胺等作用，使配对碱基间氢键断裂，有序的双螺旋解离成无序的单链的过程称核糖变性，紫外吸收值达最大增加值一半时的温度称核酸的变性温度（Tm表示），DNA中G-C多，Tm高。
变性DNA分子中二条彼此分开的多核苷酸链间碱基重新配对，形成双螺旋的过程称复性。复性后260nm紫外吸收值又重新降低至原来双螺旋分子水平的现象称减色效应。
杂交是指二条不同来源的变性DNA单链或DNA与RNA单链间，因有一段顺序存在着碱基配对关系，从而通过氢键连接生成新的DNA双链或杂种DNA-RNA双链的过程，它是研究核酸的重要技术。
复习思考题
1.DNA和RNA在组成成分上有哪些相同和不同之处？
2.DNA的碱基组成有哪些规律？
3.DNA的两级结构是什么？有何特点？
4.什么叫碱基配对（互补），DNA和RNA分子中有哪些配对关系？
5.tRNA的一级结构和二级结构有何特点？这种结构特点与其功能有什么关系？
6.什么叫核酸分子的变性、复性和分子杂交？什么叫增色效应、减色效应和变性温度（Tm）？
推荐第7篇：生物化学
《生物化学》校级精品课程建设总结报告
《生物化学》是医学类各个专业和与生命学科相关的专业最重要的公共基础课，主要研究生物体内化学分子与化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质。生物化学与生理学、细胞生物学、遗传学和免疫学等众多学科有着广泛的联系和交叉。该课程2006年被评为校级精品课程建设课程，课程组立即制定了精品课程建设规划，包括总体建设目标、实现目标的措施、课程的特色与优势分析、课程的不足之处、建设小组、年度建设计划、年度建设经费预算等内容。三年来，在学校和医学院的领导的支持下，通过本课程组全体人员的积极参与和共同努力，在教学队伍建设、教学内容、教学条件、教学方法与手段等课程建设方面都取得了显著的成绩，形成了自己的特色和优势，标志性成果显著，超额完成协议书规定的任务。现将有关情况总结如下。
1.教学队伍
1－1 课程负责人与主讲教师
课程负责人与主讲教师师德好，学术造诣高，教学能力强，教学经验丰富，教学特色鲜明。
课程负责人唐冬生，教授、博士，医学院院长。具有高尚的职业道德，为人师表，2008年被评为学校“三育人”优秀奖。广东省“千百十工程”省级学术带头人，动物遗传育种与繁殖重点学科的学科带头人。近三年获国家自然科学基金项目共2项、粤港关键领域重点突破项目1项、广东省科技攻关计划项目1 项。现为全国医学高职高专教育研究会常务理事、全国高协组织教材研究与编写委员会委员、全国动物生物技术学会理事会理事、广东省生物化学与分子生物学学会常务理事、广东省遗传学会常务理事、广东省医学遗传学会委员兼秘书。原湖南医科大学、现暨南大学、华南农业大学硕士生导师。理论教学讲解条理清晰，课堂气氛生动活跃，技术技能指导实效实用，并且每一个重点内容都会给学生总结一些适用的记忆方法与学习技巧，这常常使学生的学习事半功倍，深受学生好评。200
6、2007年教学质量评估为优秀或优秀奖。
张晓林副教授，生物化学硕士研究生，现担任医学院副院长，《检验医学教育》编委，承担和参与多项省市科研课题，近三年获广东省自然科学基金项目1项，学术水平较高，教学工作认真负责，深入浅出，精益求精,理论联系实际，教学效果好。2008获佛山市教育系统优秀教师, 2006年获学校“三育人”优秀奖。
龚道元副教授，生物化学硕士研究生，检验药学系副主任，《检验医学教育》编委，是学院教学督导小组成员和系教学督导小组负责人，佛山市检验学会委员，临床检验学组组长，佛山市医疗事故鉴定专家库成员，佛山市教育科研项目评审专家成员，在全国高校检验界和广东省、佛山市医院检验界有较大的影响力。承担和参与多项省市科研课题，学术水平较高，主编、参编检验专业全国规划教材和专著10多部。2008年教学质评为优秀奖，教学效果好。2007年“医学检验专
推荐第8篇：生物化学
生化题目：1.糖是如何分解和合成的？
2.脂肪是如何分解和合成的？
3.何谓三羧酸循坏？为什么说三羧酸循环是代谢的中心？
4.在氨基酸生物合成中，哪些氨基酸与三羧酸循坏中间物有关？哪些氨基酸与脂酵解有关？（必考）
5.在正常情况下，生物体内三大物质在代谢过程中，既不会引起某些产物的不足或过剩，也不会造成某些材料的缺乏和积累，为什么？
推荐第9篇：生物化学实验课授课教案
《生物化学实验》教案 蛋白质的呈色反应
教学目的和要求
1、了解构成蛋白质的基本成分及主要连接方式；
2、呈色反应的基本原理；教学内容纲要
1 凡含有两个或两个以上肽键的物质，在碱性溶液中双缩脲与铜离子作用生成紫红色化合物
2 肽键的数目不同，产生双缩脲反应的颜色也不完全相同，在淡红色与紫红色之间
3 一切蛋白质都有双缩脲反应
4凡含有游离a-氨基酸的蛋白质，胨，多肽及氨基酸（脯氨酸及羟脯氨酸除外）均可在中性溶液中与茚三酮共热呈现兰紫色反应，即茚三酮反应
思考题：
举例几种代表性的蛋白质呈色反应？
主要参考书：
陈毓荃《生物化学实验方法和技术》，科学出版社，2002
赵永芳《生物化学技术原理及应用》（第三版），科学出版社，2002 实验学时：
学时
1 《生物化学实验》教案 蛋白质的变性、沉淀、凝固
教学目的和要求
1、了解观察各种理化因素对蛋白质性质的影响
2、分析和掌握变性、沉淀、凝固之间的联系和差别。教学内容纲要
1、重金属盐类（铅、铜、银、汞等盐类）可与蛋白质的游离羟基生成不溶的蛋白盐沉.
2、蛋白质溶液加热，增加分子碰撞，当分子动能达到凝固温度临界值时，其冲动力使键断裂破坏分子内部立体构型，而失去天然蛋白质的性质，溶解度减小，而形成不可逆的沉淀
3、蛋白质水溶液中加酒精至相当浓度时，酒精使蛋白质胶体粒子脱水，从而降低蛋白质在溶液中的稳定性，而产生沉淀，若迅速加水，稀释减低酒精浓度，沉淀可复溶。但如酒精接触时间过长，引起蛋白质变性，则沉淀不能复溶。 思考题：
蛋白质变性的主要原因有哪些？
主要参考书：
陈毓荃《生物化学实验方法和技术》，科学出版社，2002
赵永芳《生物化学技术原理及应用》（第三版），科学出版社，2002 实验学时：
学时
2 《生物化学实验》教案
蛋白质的两性反应和等电点的测定
教学目的和要求
1、学习了解蛋白质两性解离性质。
2、掌握测定蛋白质等电点的方法。教学内容纲要
1 蛋白质由氨基酸组成，虽然大多数的氨基与羧基以肽键结合，但总有一定数量自由的氨基和羧基，以及酚基、巯基、咪唑基等酸碱基团，因此蛋白质和氨基酸一样是两性解离电质。
2 调节溶液的PH，使蛋白质所带正负电荷数相等，净电荷为零，以兼性离子存在，此时溶液PH为蛋白质的等电点。 思考题：
等电点测定的方法有哪些？
主要参考书：
陈毓荃《生物化学实验方法和技术》，科学出版社，2002
赵永芳《生物化学技术原理及应用》（第三版），科学出版社，2002 实验学时：
学时
3
《生物化学实验》教案 温度、PH、激活剂、抑制剂对酶活性的影响，怎样鉴定淀粉酶具有
专一性 教学目的和要求
1、了解酶的高效性、特异性及温度、PH、激活剂、抑制剂对酶活性的影响。
2、了解抑制剂的特殊性质和应用等。教学内容纲要
1、证明淀粉酶是具有底物特异性的酶，只能作用特异的底物---淀粉，淀粉酶活性大小可以用反应速度来表示，酶促反应速度受到多种因素的影响。
2、酶活性大小可以用反应速度来表示，即在单位时间内，酶催化底物的消耗量或产物的生成量来衡量。
3、反应速度达到最大值时的温度称为某种酶作用的最适温度，高于或低于此温度，均使酶的活性下降。思考题：
唾液淀粉酶的作用是什么？ 主要参考书：
陈毓荃《生物化学实验方法和技术》，科学出版社，2002
赵永芳《生物化学技术原理及应用》（第三版），科学出版社，2002 实验学时：4 学时
4 《生物化学实验》教案 血清中蛋白质含量的测定
（一）
教学目的和要求
1、掌握血清蛋白质含量的双缩脲法测定的原理和方法
2、了解掌握分光光度计的使用方法及检测方法。教学内容纲要
1、双缩脲在碱性溶液中能与铜离子作用，生成紫红色化合物，蛋白质分子中含有许多肽键，与双缩脲类似，也能与双缩脲试剂作用，产生颜色反应，颜色的深浅与蛋白质浓度成正比。
2、血清蛋白含量测定方法
3、血清中蛋白测定的应用 思考题：
血清中含有哪些蛋白？
主要参考书：
陈毓荃《生物化学实验方法和技术》，科学出版社，2002
赵永芳《生物化学技术原理及应用》（第三版），科学出版社，2002 实验学时：2 学时
5 《生物化学实验》教案 血清中蛋白质含量的测定
（二）
教学目的和要求
1、掌握血清蛋白质含量的考马斯亮蓝染色法的原理和方法
2、了解掌握分光光度计的使用方法及检测方法。教学内容纲要
1、考马斯亮蓝（Coomaie Brilliant Blue）测定蛋白含量存在着两种不同颜色形式，红色和蓝色。此染料与蛋白质结合后颜色由红色形式转变成蓝色形式，最大光吸收由465nm变成596nm。在一定蛋白质浓度范围内，蛋白质和染料结合符合比尔定律（Beer’s law），因此可以通过测定染料在595nm处光吸收的增加量得到与其结合的蛋白质量。本法测定范围为10～100μg蛋白质。
2、标准曲线的绘制方法
3、蛋白检测的测定精度 思考题：
BCA方法的基本原理？
主要参考书：
陈毓荃《生物化学实验方法和技术》，科学出版社，2002
赵永芳《生物化学技术原理及应用》（第三版），科学出版社，2002 实验学时：2 学时
6 《生物化学实验》教案 血清中葡萄糖含量测定
教学目的和要求
1、了解血糖的来源和去路，影响血糖的因素。
2、掌握分光光度法进行血糖含量测定的标准曲线法。教学内容纲要
1、葡萄糖在加热的有机酸溶液中能与某些芳香族胺类，苯胺，联苯胺，邻甲苯胺等生成有色衍生物
2、利用葡萄糖在醋酸溶液中脱水后，与邻甲苯胺缩合，生成青色的Schiff碱 思考题：
邻甲苯胺溶液配置方法是什么？ 主要参考书：
陈毓荃《生物化学实验方法和技术》，科学出版社，2002
赵永芳《生物化学技术原理及应用》（第三版），科学出版社，2002 实验学时：4 学时
7 《生物化学实验》教案 血清中胆固醇含量的测定
教学目的和要求
1、掌握血清中胆固醇检测的原理和方法
2、了解掌握醋酸酐法和邻苯二甲醛法比色法等检测方法。教学内容纲要
胆固醇的测定临床常用的比色法有两类：
1、固醇化的氯仿式醋酸溶液中加入醋酸酐-硫酸试剂，产生蓝绿色。
2、
固醇的醋酸、乙醇式异丙醇溶液中加入高铁-硫酸试剂产生紫红色。 由于胆固醇颜色反应特异性差，直接测定往往受血液中其倔因素干扰，所以精细的方法是先经抽提，分离及纯化等步骤，然后显色定量。实验采用醋酐-硫酸单一试剂显色法。本法测定100ml血清总胆固醇的正常值为125~200mg。
醋酐能使胆固醇脱水，再与硫酸结合生成绿色化合物。。
胆固醇及其酯在硫酸存在下与邻苯二甲醛作用，产生紫红色物质，此物质在550nm有最大吸收，可用比色法定量测定。胆固醇含量在400mg/100mL之内于吸光度呈良好的线性关系。本法优点是操作简便（无需将样品中的胆固醇抽提出来获去除样品中的蛋白质），灵敏稳定。
3、蛋白检测的测定精度 思考题：
胆固醇可以转化为哪些生理活性物质？
胆固醇合成的限速酶是什么？ 主要参考书：
陈毓荃《生物化学实验方法和技术》，科学出版社，2002
赵永芳《生物化学技术原理及应用》（第三版），科学出版社，2002 实验学时：4 学时
推荐第10篇：复旦生物化学
复旦大学2000考研专业课试卷生物化学
一 .是非题(1/30)
1.天然蛋白质中只含19种L-型氨基酸和无L/D-型之分的甘氨酸达20种氨基酸的残基.( )
2.胶原蛋白质由三条左旋螺旋形成的右旋螺旋,其螺旋周期为67nm( ) 3.双链DNA分子中GC含量越高,Tm值就越大( )
4.a-螺旋中Glu出现的概率最高,因此poly(Glu)可以形成最稳定的a-螺旋( ) 5.同一种辅酶与酶蛋白之间可由共价和非共价两种不同类型的结合方式( ) 6.在蛋白质的分子进化中二硫键的位置的到了很好的保留( ) 7.DNA双螺旋分子的变性定义为紫外吸收的增加( )
8.有机溶剂沉淀蛋白质时,介电常数的增加使离子间的静电作用的减弱而致( ) 9.RNA由于比DNA多了一个羟基,因此就能自我催化发生降解( ) 10.RNA因在核苷上多一个羟基而拥有多彩的二级结构( ) 11.限制性内切酶特制核酸碱基序列专一性水解酶( )
12.pH8条件下,蛋白质与SDS充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为0.5个负电荷( )
13.蛋白质的水解反应为一级酶反应( )
14.蛋白质变性主要由于氢键的破坏这一概念是由Anfinsen提出来的( ) 15.膜蛋白的二级结构均为a-螺旋( )
16.糖对于生物体来说所起的作用就是作为能量物质和结构物质( ) 17.天然葡萄糖只能以一种构型存在,因此也只有一种旋光度( ) 18.人类的必须脂肪酸是十六碳的各级不饱和脂肪酸( ) 19.膜的脂质由甘油脂类和鞘脂类两大类脂质所组成( )
20.维生素除主要由食物摄取外,人类自身也可以合成一定种类和数量的维生素( ) 21.激素是人体自身分泌的一直存在于人体内的一类调节代谢的微量有机物( ) 22.甲状腺素能够提高BMR的机理是通过促进氧化磷酸化实现的( )
23.呼吸作用中的磷氧比(P/O)是指一个电子通过呼吸链传递到氧所产生ATP的个数( )
24.人体正常代谢过程中,糖可以转变为脂类,脂类也可以转变为糖( )
25.D-氨基酸氧化酶在生物体内的分布很广,可以催化氨基酸的氧化脱氨( ) 26.人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质( ) 27.人体HDL的增加对于防止动脉粥样硬化由一定的作用( )
28.胆固醇结石是由于胆固醇在胆囊中含量过多而引起的结晶结石( ) 29.哺乳动物可以分解嘌呤碱为尿素排出体外( )
30.THFA所携带的一碳单位在核苷酸的生物合成中只发生与全程途径( ) 二 .填空题(40分)
1.一个典型的分泌蛋白质的信号肽N端1~3个________和C端一段______________组成
2.糖蛋白中糖恋的主要作用是____________________ 3.DNA的Cot曲线是通过测定____________来作图的
4.肽链中的甲硫氨酸残基被溴化氰作用后肽链就在_____________被切断,甲硫氨酸残基变成__________________ 5.Pribnow box是指______________,真核生物中的对应物为________________
6.在DNA的样品保存液中一般要加入1mM EDTA,作用为___________和___________
7.酶活性测定体系的关键在于____________
8.大肠杆菌基因组DNA共300万对碱基,拉成直线长度为_________cm 9.形成球蛋白的作用力按其重要程度依次为__________,_________,________和__________
10.顺相层析的移动相为________________
11.非竞争性抑制的酶反应中Vmax____________,Km______________ 12.核酸的分子杂交技术是从_____________发展而来的
13.某细胞亚器官的膜厚度为7.5nm,存在于该膜上的蛋白质的穿膜部分至少应该由_________个富疏水氨基酸构成.
14.尿素是一种蛋白质变性剂,其主要作用是___________其作用机制为_________________
15.为保护酶的活性,对以巯基为活性基团的酶应添加________________对以Asp为活性基团的应添加_____________
16.单糖的构型只与_________有关,而单糖旋光的方向和程度则由____________所决定
17.葡萄糖C1上的醛基被还原后生成_________,可引起人类的________疾病 18.维生素B6是_______和_______两大类酶的辅酶
19.人体的尿素主要是在__________内形成的,必须有________酶的存在
20.分解代谢途径提供给一个细胞的三种主要产品是_________,_________和________
21.光合作用光反应的产物有__________,_____________和_____________
22.异养生物合成作用的还原力是____________,主要由_____________途径提供
23.氨基酸的联合脱氨是由__________和__________催化共同完成的
24.嘌呤核苷酸补救途径生物合成由____________和__________催化实现
三 .问答题(30分)
1.简要写出一下人物在生物化学领域的贡献(6分)
1).Banting 2)Tiselius 3)E.Fisch 4)Calvin 5)Sutherland 6)Gilbert
2.从一植物的水抽提物中发现了比较理想的抗病毒活性,现欲确定属哪类生物分子,请运用已经学到的生物化学知识设计一套实验方案,并简明写出理由.(6分) 3.从代谢的角度简要分析哪些物质在什么情况下会引起酮血或酮尿? 4.生物体内有哪些循环属于\"无效循环\"?有什么意义?
5.两条短肽通过二硫键相连,在不进行二硫键拆封的条件下进行Edman法测序,第一个循环得到甘氨酸的信号,第二循环得到胱氨酸和谷氨酸的信号,第三个循环得到亮氨酸苯丙氨酸的信号,用肼法确定了两个氨基酸为组氨酸和脯氨酸;将二硫键拆丰厚测定氨基酸的组成,得到其中的一条为-------[谷氨酸,半胱氨酸,亮氨酸,脯氨酸].并在280nm处有芳香族氨基酸的特征吸收,另一条肽链只有四个氨基酸,,请用氨基酸的三字母法写出该短肽的结构(6分)
1998考研专业课试卷生物化学
一 .是非题(1.5/27)
1.RNA为单链分子,因此受热后紫外吸收值不会增加.( ) 2.单糖都符合(CH2O)n式( ) 3.蔗糖可以用来浓缩蛋白样品.( )
4.促甲状腺素释放激素,生长素抑制激素,内啡肽和激肽都是神经激素( ) 5.DNP的作用是抑制ATP的生长( )
6.先天缺乏APRT可导致患者的自毁容貌综合症( )
7.蛋白质与SDS充分结合后,不论分子量的大小,在溶液中的电泳速度是一样的( ) 8.DTT为强烈的蛋白质变性剂( )
9.利福平为原核RNA聚合酶的抑制剂( )
10.任何一个蛋白质的紫外吸收的峰值都在280nm附近( ) 11.限制性内切酶是一种碱基专一性的内切核酸酶( ) 12.Km值由酶和底物的相互关系决定( ) 13.双链DNA在纯水中会自动变性解链( )
14.Pseudogene指只有reading frame而没有调控元件( ) 15.分泌型蛋白质的信号肽中必须有碱性氨基酸( ) 16.Pauling提出了蛋白质变性为氢键的破坏所致( ) 17.卡那霉素的作用为抑制DNA聚合酶的活性( ) 18.蛋白质中所有的氨基酸都是L型的.( ) 二填空题 (共44分)
1.蛋白质的一级结构决定其三级结构是由美国________用_________的变性和复性实验来证明的
2.DNA的半保留复制机理是由Meselson和Stahl用________和__________的办法,于1958年加以证明的
3.a-螺旋中,形成氢键的环内共有________个原子
4.正常生理条件下,蛋白质肽链上的_________和___________的侧链几乎完全带正电荷,而_______的侧链则部分带正电荷.
5.出去蛋白氧品种盐分的方法一般为____________和__________.
6.从mRNA翻译到蛋白,需要一套分子转换器,即_________分子,该理论是由______提出来的
7.Pribnow box是指________________________.
8.人基因组DNA共有3x10^9个碱基,拉成一条直线长度为_______________cm
9.双链DNA受热后260nm处的紫外吸收值增大,最多可以增加到_______倍,此现象称为____
10.酶动力学实验中Vmax由__________决定
11.酶一共可以分成___类,其中____________不需要富足因子或ATP分子的帮助
12.胰凝乳蛋白酶在_____,______和_______的羧基端切断肽链
13.糖的旋光性是由其结构中的_________所决定的,而糖有无还原性是由其结构中的_______所决定的 14.EMP途径得以进行必须解决________问题,生物可通过__________和_________来解决这一问题
15.胞液中的一分子磷酸二羟丙酮经有氧分解最多可产生_________个ATP分子 16.构成脂肪的脂肪酸中常见的必须脂肪酸有___________,___________和___________
17.类固醇化合物都具有________母核结构,生物体内的类固醇化合物主要包括________及其酯,__________,_________及__________等
18.参与转移和递氢的维生素有________,________,_________及_________,参与转酰基的维生素是_________和__________,转移和利用一碳单位的维生素是_______和_________.
19.I型糖尿病是由于________代谢障碍引起的病变,患者先天缺乏__________.
20.人体嘌呤碱的分解产物是,过量产生会引起人类的_______,_______对______发生作用而治疗者一疾病.
21.胰岛素分泌的激素有______和_______;对糖的作用前者表现为________,后者表现为________ 二 .综合题(共29分)
1.生物体如何弥补由于TCA用于合成代谢造成的C4缺乏?(8分) 2.核酸代谢的研究有那些可用于抗癌药物的设计上?(8分)
3.已知DNA的260/280值为1.8,RNA的260/280为2.0.今有一不含蛋白等杂质的核酸纯品,其260/280值为1.9,是问一克该样品中RNA和DNA各含多少?(注:1OD260的DNA为53微克,1OD260的RNA为40微克) (8分)
4.现有五肽,在280nm处有吸收峰,中性溶液中朝阴极方向泳动;用FDNB测得与之反应的氨基酸为Pro; carboxy-peptidase进行处理,的质地一个游离出来的氨基酸为Leu; 用胰凝乳蛋白酶处理得到两个片段,分别为两肽和三肽,其中三肽在280nm处有吸收峰;用CNBr处理也得到两个片段,分别为两肽和三肽;用胰蛋白酶处理后游离了一个氨基酸;组成分析结果表明,五肽中不含Arg. 试定该短肽的氨基酸序列 .(5分)
复旦大学2003年考研专业课试卷生物化学
一、名词解释
1、PNO等电点
2、KM
3、酶的竞争性抑制剂
4、糖酵解
5、巴斯德效应
6、SOD
7、载脂旦白
8、R-谷氨酰基循环
9、逆转录
10、基因工程
11、内含子
12、顺式作用元件
13、NF-KB
14、抑癌基因
15、PCR
二、问答题
1、请写出三羧酸循环反应过程，包括反应物，产物及总反应。
2、脂肪酸B-氧化过程及乙酰COA的作用
3、PNO结构与功能的关系，并以此说明酶的变构效应的结构基础
4、写出DNA复制的酶及基本过程
5、原核生物基因表达调控的主要方式
6、度举例说明受体型酪氨酸蛋白激酶途径
复旦大学2001年考研专业课试卷生物化学专业基础（原上海
医科大学）
一，名词解释（40分） 1.DNA与CDNA 2.亮AA拉链 3.限制性内切酶 4.巴斯德效应 5.肽单元 6.Ribozyme 7.酮体
8.结合型胆酸
9.内含子与外显子 10.氧化磷酸化 二，问题（60分）
1.胰岛素降低血糖的机现 2.血氨的来源及去路
3.试述真核生物的RNA前体的加工
4.举例说明大肠杆菌可诱导操纵子如何运作？ 5.什么是遗传密码？有什么特点？
复旦大学2001年考研专业课试卷生物化学专业
一、名词解释
1、domain
2、基因家族
3、motif
4、PCR
5、Ca-gene
6、别构酶
7、ATP合成酶
8、波尔效应
9、LCAT
10、第二信使
11、基因工程
12、外显子
13、逆转录
14、DNA限制性内切酶
二、问答题
1、用基因转位解释抗体产生的多样性。
2、核蛋白循环及产生PRO的定位
3、酶的活性调节
4、肾上腺素通过信号传导途径促进糖原分解的过程。
5、试述HDL与动脉粥样硬化的关系。
6、5-ACCUUAUGGUAG能否作起始密码，为什么？
7、用于基因无性繁殖质粒载体至少需要具备哪些条件?
第11篇：生物化学说课稿
《生物化学》说课稿
各位领导、老师们，你们好！
今天我要进行说课的内容是生物化学这门课程，首先，我对本门课程内容将从四个方面进行分析，说大纲、教材；说学情；说教学计划；说教法与教学手段。
1.说大纲和教材
1.1说大纲：本门课程以护理学为例子，大纲要求护理学的学习要求为掌握一定的生化基础知识，基本能应用基础生化知识解释常见的遗传疾病、能看懂简单的检验术语及缩写词等作为教学的要求，培养的是高职高专技术型专门人才。
1.2说教材的地位
本门课程现在教材存在种类繁多，版本较多，良莠不齐，教师难以选择好教材，有的教材质量差，水平低等问题，给教学工作带来了很大不便。因此选择陈明雄主编，我校教师参编的国家高职高专规划教材为教学用书，以王镜岩主编的《生物化学》；贾宏褆主编的八年制临床教材《生物化学》等用书为教师参考的材料，作为总的用书。
1.3说教材的作用
生物化学是研究人体化学组成及其代谢以及化学成分之间相互作用的学科，为重要的基础学科，是所有医药类专业必修的课程之一，因此地位比较突出，该课程的作用表现在：阐明人体物质组成、分子结构及其功能，为临床实践操作提供理论指导依据，提高医药卫生人才理论和实践水平，为学生持续发展打牢基础。
1.4说培养目标
知识目标：课程内容分掌握、熟悉和了解三个层次。要求学生重点掌握各生物大分子的结构及主要的代谢过程，相关的的基本理论知识及能够解释常见的遗传病机制。
能力目标 ：掌握重要的临床生化指标，具有生物化学实验的基本技能，能运用生化基础理论知识分析和解释各种实验现象及运用所学的知识在分子水平上探讨病因和发病机制。
素质目标：培养实事求是的工作作风，树立牢固专业素养，具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神，具有健康的体魄和良好的心理素质
1.5说教材设计
《生物化学》，中国医药科技出版社出版，系我校教师参编的国家规划教材。编写思路以多年实践教学经验为指导，根据我校实际情况选择的符合高职高专学生学习。结构特点：继承并体现基本内容，具有适用性，重点难点分明，每章节增加趣味知识故事。
1.6课程时数时间分配与考核
理论教学时数为32学时，实验学时16学时，理论与实验比为2:1，理论考试占60%，实验占30%，平时成绩占10%。
2、说学情 2.1学生情况分析
我校3年制大专招收高中起点的学生，其中文科生缺乏化学知识，加之有些学生学习方法欠佳等，这些因素都制约着学习。总体情况欠佳，学生绝大多数勤奋好学,但护理专业在课程设计时缺乏部分医学基础学科学习,导致本学科的学习难度增大。此外学科与专业的联系紧密度也影响了学生的学习态度.2.2心理状态分析
部分学生心理承受能力差，对应激刺激不知所措，新到一所大学从各方面都不太适应，独立学习和生活能力还存在一些问题。而医学本身涉及生理卫生知识，故对学生应进行科学全面的分析与引导，培养其形成健康、良好的心理素质。
2.2护理专业学生特点
学生以女生为主，课堂纪律好，学习积极性高，态度端正，因此整体学习氛围好
3．说教学计划
3.1生物化学与其他专业课程关系
生物化学等基础课程是专业核心课程的基础，对学生以后的可持续发展至关重要。
3.2教学设计理念
紧扣高职高专护理专业人才培养目标，以学习与实践结合为切入点，设计情景学习，以职业岗位应用为导向，调整教学内容，增加实践教学，强化职业能力。最终目的是培养高素质技术型人才。
3.3教学设计思路
重点难点突出，理论联系实际，系统分类归纳 3.4表现形式
参编教材，自制教学PPT课件，自制题库和复习资料，申报示范性课程。
4、说教学方法
4.1多媒体教学方法，案例模式教学，增加实践教学，自学方式同步进行，灵活运用。
4.2辅助教学手段
对比教学方法，PBL教学方法，情景式教学方法，虚拟实验室教学方法，网络新媒体教学方法。
4.3重点难点剖析
各种大分子的代谢机制比较复杂，必须有较为扎实的化学基础，才易于理解，可采用Flash诠释DNA的复制、转录、翻译作用机制，效果比文字描述佳，讲授酶的抑制作用时，加入相关的致毒作用机制，加深理解，提高学生的学习兴趣。
4.4教学模式设计与创新
以“培养实践技能型人才” 为指导思想，以教学目标和教学内容、分专业设计教学活动。教师为主导，学生分组学习讨论。
4.5改进之处
现代化教学手段、实验设备、考核系统需不断改进和提高。理论课内容多媒体课件还需要逐步完善，增加动画演示，增加病例分析比例，进一步体现出本课程的专业特色。 逐步完善关于核酸内容的实验课的整合。 护理程序与生物化学有机结合起来。 5.结束语
各位领导、老师们，本节课我根据护理专业学生的心理特征及其认知规律，采用直观教学和活动探究的教学方法，以“教师为主导，学生为主体”，教师的“导”
立足于学生的“学”，以学法为重心，放手让学生自主探索的学习，主动地参与到知识形成的整个思维过程，力求使学生在积极、愉快的课堂氛围中提高自己的认识水平，从而达到预期的教学效果。 我的说课完毕，谢谢大家。
第12篇：生物化学教学大纲
《生物化学》教学大纲
第一章 蛋白质的结构与功能
教学目的与要求：
• 掌握：蛋白质元素组成的特点及其应用。组成蛋白质的二十种氨基酸的结构通式、中文名字及英文三字编写符号；氨基酸的重要理化性质（两性解离及等电点、紫外吸收、茚三酮反应等）。多肽链、肽及多肽的定义。蛋白质一级结构的概念、维系键、重要性。蛋白质
二、
三、四级结构的概念、维系键，二级结构的主要形式。蛋白质的重要理化性质（两性电离及等电点，胶体性质，变性、沉淀和凝固、紫外吸收和呈色反应）
• 熟悉：二十种基本氨基酸的分类。一些重要的生物活性肽（ GSH、多肽类激素、神经肽）。蛋白质三种常用分类方法（按分子组成成分分类、按分子形状分类、按其主要功能分类）。 α折叠的结构要点；一级结构与功能的直接关系；一级结构是空间结构基础的实例（ RNase 变性与复性）。 思考题
1．复习下列名词
肽键 蛋白质一级结构 蛋白质的空间结构 结构域 等电点 蛋白质变性与复性 协同效应 变构效应 分子伴侣
2．蛋白质在生命活动中有哪些重要的生理功用？
3．蛋白质的元素组成中，哪一种是蛋白质的特征元素？其含量在蛋白质样品检测上有何意义？
4．试述蛋白质空间结构的含义和层次？
5．举例说明蛋白质一级结构与功能的关系，一级结构与空间结构的关系？ 6．举例说明空间结构与功能的关系？
7．维系蛋白质空间结构的键或作用力有哪些？ 8．蛋白质为什么具有两性解离的性质？ 9．一般采用什么方法分离蛋白质？
10．蛋白质变性的实质是什么？在医学上有何意义？
第二章 核酸的结构与功能
教学目的与要求：
• 熟悉核苷酸、核酸的化学组成；掌握 DNA、RNA 的碱基组成及其紫外吸收特性及应用； • 掌握核苷酸概念、结构特点、命名与分类、各种核苷酸的英文符号；熟悉核苷酸的其他功能（辅酶、高能物质、第二信使）
• 掌握核酸主链共价键、侧链、两端的概念；掌握多核苷酸书写； • 一级结构概念（ DNA 及 RNA 比较）；熟悉 chargaff 规则；
• 掌握 DNA 双螺旋结构模型要点（ DNA 二级结构）；熟悉原核、真核细胞 DNA 的三级结构
• 掌握 DNA 的基本生物学功能；熟悉基因组的概念； • 掌握动物细胞中三种 RNA 的功能； tRNA 的
二、三级结构 • 掌握 DNA 的 Tm、增色及减色效应、变性及复性、分子杂交的概念
• 熟悉核酸酶、核酸内切酶、核酸外切酶及限制性核酸内切酶的概念及其在 DNA 重组技术中的应用 思考题
1、试比较两类核酸的化学组成、分子结构、分布及生物学功能。
2、简述DNA双螺旋结构的碱基组成的Chargaff规则。
3、简述真核细胞的mRNA的结构特点和功用。
4、简述tRNA的分子组成、结构特点和功能。
5、什么是TM值？他有何生物学意义？
6、什么是核酶？他在医学发展中有何意义？
7、什么是DNA变性、复性、分子杂交和增色效应？有何实际意义？
第三章 酶
教学目的与要求：
• 掌握：酶、酶活性中心的概念、化学本质及主要作用特点；影响酶反应的多种因素； • 熟悉：中间产物学说，酶促反应的特点，酶促反应动力学， pH、T、抑制剂对酶促反应的影响；
• 了解：酶催化作用机制。 思考题
1.试述酶能加速化学反应的机制。
2.试述在酶促反应中酶蛋白与辅酶（辅基）的相互关系。
3.比较三种可逆性抑制作用的特点。
4.试述竞争性抑制的特点及磺胺类药物抑菌的机制。
5.别构调节有何生理意义？
第四章 糖代谢
教学目的与要求：
• 掌握 糖酵解、糖有氧氧化及三羧酸循环的概念，关键酶及其生理意义 • 掌握 磷酸戊糖途径关键酶及其生理意义 。 • 糖原的合成与分解过程的关键酶 。 糖异生的概念、进行部位、主要反应过程及其生理意义
• 掌握激素（胰岛素、胰高血糖素）对血糖的调节要点。 • 掌握 糖酵解、糖有氧氧化反应过程及其反应的调控点
熟悉主要 英文单祠 思考题
1.一分子葡萄糖是如何分解生成乳酸的？关键酶有那些？（提示：糖酵解的反应过程） 2.蚕豆黄的发病机理是什么？（提示；蚕豆黄患者缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶而发生溶血性黄疸）
3.肌糖原的合成与分解为什么不能参与血糖水平的调节呢？又是如何为肌肉收缩提供能量的呢？（提示：缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，并把糖原分解过程与糖酵解过程联系起来）
4.详细论述乳酸循环的反应过程？2分子乳酸异生成葡萄糖消耗几分子ATP？（提示：糖酵解和糖异生的反应过程及其关键酶）
5.谷氨酸是如何异生成糖的？（提示：谷氨酸脱氢生成α-酮戊二酸，α-酮戊二酸以苹果酸方式出线粒体，再异生成糖）
第五章 脂类代谢
教学目的与要求：
• 熟悉脂类的概念、分类、熟悉甘油三酯合成的部位；合成的基本过程（甘油一酯和甘油二酯途径）。掌握甘油三酯合成的原料。
• 掌握脂肪动员、激素敏感脂肪酶（ HSL ）、脂解激素、抗脂解激素的概念；掌握脂肪水解产物的去向及甘油的代谢。
• 掌握脂酸氧化的主要器官，掌握脂酸的活化及脂酰 CoA 进入线粒体的概况。掌握β－氧化的概念、部位、四步循环反应及反应的产物的代谢去向。以软脂酸为例，熟悉脂肪酸氧化产生 ATP 的计算。
• 掌握酮体的概念、部位。掌握酮体在肝中生成、在肝外利用的要点。掌握酮体生成的生理意义及病理意义。
• 掌握脂肪酸合成原料的主要来源。熟悉其合成部位、丙二酰 CoA 的生成、限速酶。熟悉从乙酰 CoA 及丙二酰 CoA 合成软脂酸的概况；了解脂肪酸合成酶系（属多功能酶）的组成特点。
• 熟悉磷脂的概念，分类。
• 熟悉胆固醇的基本结构，熟悉胆固醇的合成部位、合成原料的来源、合成的三个阶段及限速酶。掌握胆固醇在体内转化为三个重要物质。 • 熟悉血脂的概念及组成。熟悉血脂的来源；熟悉脂蛋白的概念及血浆脂蛋白的分类。掌握各类脂蛋白的化学组成（组成特点）、来源（合成部位）及主要生理功能。熟悉载脂蛋白的概念及主要的五种类型。熟悉载脂蛋白的三大功能。了解各类血将脂蛋白的代谢要点（生成、降解或转化、最后归宿） 思考题
1．脂肪消化吸收有何特点？ 2．饱和脂酸如何氧化供能？
3．计算软脂酸氧化成水和CO2时，可使多少ADP磷酸化生成ATP 4．在体内糖如何转变成脂肪？
5．何谓酮体？酮体是如何生成和氧化？酮体代谢有何生理意义？ 6．欲降低血浆胆固醇水平可采用哪些措施？ 7．血浆脂蛋白可分为那几类？各有何生理功用？ 8．何谓载脂蛋白？载脂蛋白有哪些生理功用？ 9．试述VLDL和LDL代谢。
10．何谓逆向转运胆固醇？有哪些因素同逆向转运胆固醇有关？
第六章 生物氧化
教学目的与要求：
• 掌握：呼吸链的概念，组成以及氧化磷酸化的概念、氧化磷酸化的偶联部位、ATP 概论、胞液中 NADH 的氧化；
• 熟悉：熟悉呼吸链的排列顺序；氧化磷酸化的偶联机制，影响氧化磷酸化的因素，其它氧化体系； ATP 的生成和利用。
• 了解：体内呼吸链递氢递电子的原理。α－磷酸甘油穿梭作用和苹果酸－天冬氨酸穿梭作用。了解腺苷酸载体的转运。线粒体外其它氧化酶系的催化特点和功能。 思考题
1.何为生物氧化?有何特点? 2.试述呼吸链的定义,体内有哪两条呼吸链? 3.试写出两条呼吸链组分的排列次序和ATP的生成部位。 4.体内ATP生成的主要方式是什么? 举例说明。 5.试述化学渗透学说的主要内容。
6.影响氧化磷酸化的因素有哪些? 举例说明。
7.胞浆中生成的NADH必须经哪两种穿梭机制进入线粒体氧化,各生成几分子ATP?
第七章 氨基酸代谢
教学目的与要求：
• 熟悉蛋白质的生理作用、氮平衡的三种情况、蛋白质的生理需要量及蛋白质的营养价值（其中掌握营养必需氨基酸及半必需氨基酸）。熟悉蛋白质腐败的概念及主要腐败产物（胺、NH2 及其它）。 • 掌握氨基酸的几种脱氨基方式
• 掌握α - 酮酸的代谢去向、氨的来源、转运和代谢去路 • 掌握三大物质代谢联系的整体情况
• 掌握一碳单位的概念及种类及生理功能 思考题
1.何为氮平衡? 正氮平衡? 负氮平衡? 举例说明。 2.何为蛋白质的互补作用? 有何生理意义? 3.试述血氨的来源与去路。
4.试述氨基酸脱氨基作用的方式。5.试述嘌呤核苷酸循环的主要过程。
6.丙氨酸是如何异生成葡萄糖的? 写出主要过程和关键酶。 7.谷氨酸是如何彻底氧化的? 产生多少ATP? 8.试述丙氨酸-葡萄糖循环的过程和生理意义。 9.试述鸟氨酸循环的过程和生理意义。 10.试述肝昏迷氨中毒学说的主要内容。 11.试述一碳单位的生理功用。
12.试述甲硫氨酸循环的过程和生理意义。
第八章 核苷酸代谢
教学目的与要求：
• 掌握核苷酸的生物学功用。掌握嘌呤核苷酸从头合成的原料，部位，关键酶，关键调节，及抗代谢物的主要种类和作用机制。掌握嘌呤核苷酸分解代谢参加的关键酶，主要终产物。掌握嘧啶从头合成的原料，主要酶，抗代谢物。掌握嘧啶分解代谢的最终产物。 • 熟悉嘌呤核苷酸从头合成的步骤及调节。熟悉嘌呤核苷酸补救合成的几种反应及参与的酶。
• 了解核酸消化概况，根据所学知识 , 评价 ” 珍奥核酸 ” 的功用。了解核苷酸的分布情况。了解嘧啶从头合成反应过程，了解嘧啶补救合成过程。 思考题
（一）名词解释：
1.嘌呤核苷酸从头合成途径 2.嘧啶核苷酸补救合成途径 3.核苷酸的抗代谢物 4.痛风症
（二）简答题： 1.核苷酸的生理功用
2.嘌呤核苷酸补救合成的生理意义
（三）论述题：
试比较嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成途经的异同点以6-巯基嘌呤为例说明抗代谢物的作用机制
第九章 物质代谢联系与调节
教学目的与要求：
• 掌握：代谢途径、关键酶（调节酶）的概念；关键酶（调节酶）所催化反应的特点；变构调节、变构酶、变构效应剂、调节亚基、催化亚基的概念；变构调节的生理意义；酶的化学修饰调节的概念及主要方式。
• 熟悉：，三大营养物质氧化供能的一般规律和相互关系；糖、脂、蛋白质、核酸代谢之间的相互联系；三大营养物质氧化供能的一般规律和相互关系；细胞内酶隔离分布的意义；代谢调节的三种方式；酶活性调节的方式；变构调节的机制；酶的化学修饰调节的特点；酶量调节的方式 ; 激素种类及其调节物质代谢的特点
• 了解：物质代谢的六大特点；组织器官的代谢特点及联系 ; 物质代谢整体调节的两种方式。饥饿和应激状态下的代谢改变。 思考题
1、名词解释：
变构调节酶的化学修饰调节诱导剂阻遏剂限速酶变构效应剂催化亚基调节亚基
2、简答题：
简述物质代谢的特点
简述酶的化学修饰调节的特点
简述酶的别构调节的机制和生理意义 简述物质代谢调节的方式及其关系 简述应激时血糖升高的机制
3、论述题：
举例说明美的隔离分布在细胞代谢调节中的重要作用 试述短期饥饿时机体代谢发生的主要变化
第十章 DNA 的生物合成
教学目的与要求：
• 掌握：半保留复制的概念， DNA 复制系统的组成（底物，聚合酶，模板，引物，其他酶和蛋白质因子），逆转录的概念。
• 熟悉：半保留复制的意义； DNA 生物合成过程； DNA 损伤概念；逆转录酶的作用及应用。
• 了解： DNA 突变时 DNA 分子改变的类型，四种修复途径的概况，逆转录现象，逆转录病毒。 思考题
1.参与原核生物DNA复制过程所需的物质包括有哪些？ 2.DNA复制为什么能准确的将遗传信息转递给下一代，其机制是什么？ 3.DNA复制的基本过程是什么？
4.DNA半保留复制中，两条新合成的链为什么是半不连续性合成？ 5.遗传的中心法则包含的内容是什么？
6.引起DNA损伤的因素是什么？损伤的修复方式有哪些？ 7.逆转录的基本过程是什么？
第十一章 RNA 的生物合成（转录）
教学目的与要求：
• 掌握 转录全过程概况，真核生物转录后修饰特点 • 熟悉 转录起始复合物是如何形成的，转录加工的一般方式
• 了解 转录因子的作用，其它元件在转录起始过程中的作用 思考题
1.转录与复制有哪些相同点和不同点？ 2.如何解释不对称转录？
3.RNA转录的基本过程是什么？
4.真核生物中三种RNA聚合酶的转录产物是什么？ 5.真核生物mRNA转录后如何进行加工？
第十二章 蛋白质的生物合成（翻译）
教学目的与要求：
• 掌握 翻译、遗传密码、核糖体循环的概念， mRNA ，核蛋白体， tRNA 在翻译中的作用 • 熟悉 氨基酰 -tRNA 合成酶，保证翻译准确的两大环节，蛋白质生物合成过程 • 了解 原核生物翻译起始概况，合成终止概况，能量消耗 思考题
1．蛋白质的生物合成需要什么物质参与？各起什么作用？ 2．简述氨基酰-tRNA合成酶在氨基酸活化中的作用。 3．原核生物与真核生物的蛋白质合成有何异同？
4．简述核糖体循环中起始、肽链延长及终止的重要步骤。 5．简述蛋白质合成后的加工修饰有哪些方式？
6．举例说明生物活性物质和抗生素干扰抑制蛋白质合成的作用机
7．蛋白质合成后靶向输送的主要类型？分泌性蛋白质是如何实现靶向输送的？
第十三章 基因表达调控
教学目的与要求： • 掌握 （原核）乳糖操纵子结构、（真核）顺式作用元件、启动子、增强子、沉默子、反式作用因子
• 熟悉 阻遏蛋白、负性调节、正性调节、真核生物基因组结构特点
• 了解 原核、真核基因转录调节的特点 思考题
1．名词解释：
阻遏、诱导、启动子、操纵子、反式作用因子、顺式作用元件 2．基因转录调节的基本原理。
3.简述乳糖操纵子基因表达的正、负调控。4.转录调节因子的分类。
5.转录调节因子的结构特征有哪些？ 6.真核RNA pol II转录终止的调节。 7.真核生物翻译后的调节
第十四章 基因重组与基因工程
教学目的与要求：
• 掌握 基因重组、DNA 克隆、基因工程、目的基因、基因载体的概念 • 熟悉 工具酶，特别是限制性核酸内切酶及其特点， DNA 克隆的一般步骤
• 了解 基因重组的几种方式，重组 DNA 技术在医学研究方面的应用及意义 思考题
1、自然界有哪几种常见的DNA重组方式？重组机制如何？
2、细菌基因组的转移方式有哪几种？
3、试述限制酶的作用特点。
4、制备目的基因主要有哪几种方法？
5、连接DNA片段的方法主要有哪些？
6、克隆载体和表达载体在结构及应用上有何异同点？
7、连接DNA片段的方法主要有哪些？
8、试述重组DNA技术的基本过程。
第十五章 细胞信号传导
教学目的与要求：
• 掌握 （细胞信息）受体，信息分子，第二信使的概念
• 熟悉 受体与配体作用的特点，信息传递进入细胞内的两种方式，细胞膜受体介导的 5 条信息传递途径的大致过程
• 了解 受体活性的调节作用，细胞内受体介导的信息传递途径，信息传递异常与疾病的关 系 思考题
1.何谓细胞转导？有几种方式？ 2.受体的种类基结构特点。 3.G蛋白的活化过程。
4.G蛋白偶联的受体介导的信号转导途径主要有哪几条途径 5.PDGF-R介导的信号转导有哪几条重要途径及其反应过程？ 6.举例说明JAK-STAT途径反应过程。 7.何谓信号途径交会和信号转导网络？ 8.信号转导专一性决定于哪些因素？
9.举例说明信号转导缺陷与疾病的关系。
第十六章 血液的生物化学
教学目的与要求：
• 掌握：血液中各成分所占比例；血浆与血清的区别 ; 血液固体成分的组成及功能；血浆蛋白的分类、性质和功能；红细胞糖代谢的特点及其几种代谢产物的生理功能；血红素合成特点、合成调节。
• 熟悉：血红素合成步骤。
• 了解：白细胞代谢的特点。 思考题
1．简述血液的组成。
2．血浆蛋白的主要功能及共同特点有哪些？
3．红细胞中ATP的来源和主要生理功能有哪些？
4．简述2,3-BPG旁路，并说明2,3-BPG是如何调节血红蛋白的携氧功能的。
第十七章 肝的生物化学
教学目的与要求：
• 掌握：生物转化概念 ; 胆色素的代谢（包括胆红素的生成与转运，胆红素在肝中的转变，胆红素在肠道中的转变和胆色素的肠肝循环，血清胆红素与黄疸）。
• 熟悉：肝在物质代谢中的作用：包括肝在糖、脂类、蛋白质、维生素、激素代谢中的作用。肝脏的生物转化作用，生物转化的反应类型及生理意义。各种胆汁酸的名称和胆汁酸的肠肝循环 ;.三种黄疸时血 , 尿和粪的改变
• 了解：胆汁与胆汁酸的代谢：包括胆汁酸的生成、排泄及生理功能。 思考题
1.概述肝脏在糖、脂类、蛋白质、维生素和激素代谢中的作用 2.比较两种不同的胆红素 3.生物转化作用的概念及意义
4.胆汁酸的生理功能及其肠肝循环的生理意义
第十八章 维生素与微量元素
教学目的与要求：
．掌握几种常见维生素的活性形式及作用；
．了解各维生素缺乏导致的疾病。 思考题
1、维生素A、D的生化作用及缺乏症
2、水溶性维生素与辅酶的关系
3、在氨基酸代谢中参与的B族维生素
第二十章 癌基因、抑癌基因与生长因子
教学目的与要求：
• 掌握：癌基因的概念，并能正确的区分癌基因和原癌基因的关系。掌握原癌基因的四大特点，五大癌基因家族的名称、编码产物的性质和功能。原癌基因的活化机制、产物种类和功能。抑癌基因的概念。掌握生长因子的概念。
• 熟悉：两种抑癌基因 Rb 和 P53 的定位，结构、转录产物性质及其作用机制。生长因子的分类、产生及作用的三种方式（内分泌、旁分泌、自分泌），生长因子的作用机制。熟悉细胞凋亡的概念。
• 了解： Sis 基因表达产物的作用机制及其与相关细胞信号传导通路的联系。 Rb 蛋白的磷酸化形式与细胞周期及其作用机制的关系， Rb 蛋白如何与转录因子 E -2F 作用。 P53 蛋白的结构和功能的关系。了解生长因子与疾病的关系。 思考题
1.什么是癌基因，癌基因活化的机制？ 2.阐述原癌基因产物与功能。
3.什么是抑癌基因?举例说明抑癌基因的作用机制。4.什么是生长因子？阐述生长因子的作用方式及机制。
第二十一章 基因诊断与基因治疗
教学目的与要求： • 掌握基因诊断的概念； • 了解基因诊断的常用技术方法； • 掌握基因治疗的概念； • 熟悉基因治疗的基本程序； 思考题
1.什么是基因诊断？介绍基因诊断的常用技术方法。2.简单介绍基因诊断的应用。
3.什么是基因治疗？简述基因治疗的方法。
4.基因灭活的主要方法有哪些？简述灭活的原理。5.简述基因治疗的基本程序。
第二十二章 分子生物学常用技术与人类基因组计划
教学目的与要求：
• 掌握核酸分子杂交、探针的概念； • 掌握 PCR 的概念、原理及基本反应步骤； • 熟悉印迹技术的原理和应用；
• 熟悉 PCR 的主要用途以及核酸序列分析的两种方法；
• 了解斑点印迹、原位杂交、DNA 点阵、DNA 芯片；核酸序列分析的两种方法的原理； • 了解人类基因组计划与后基因组研究的主要内容及其意义；了解疾病相关基因克隆的两种主要策略
• 了解转基因技术、核转移技术与基因剔除技术的概念和原理及其在医学中的应用。 思考题
１.名词解释
分子杂交 PCR 基因文库 基因芯片 ２.试述分子杂交的基本原理。 ３.试述PCR技术的基本原理。
４.cDNA克隆与基因组克隆有何不同？
第13篇：生物化学复习题
蛋白质化学
一、名词解释：
1、基本氨基酸；
2、α—碳原子；
3、两性电解质；
4、氨基酸的等电点；
5、肽（peptide）；
6、肽键（peptide bond）；
7、二肽（dipeptide）；
8、多肽（polypeptide）；
9、蛋白质的两性解离；
10、蛋白质的等电点；
11、蛋白质的沉淀反应；
12、盐析；
13、盐溶；
14、蛋白质的变性；
15、蛋白质的复性，
16、二面角
二、简答和论述
1、酸碱性质氨基酸可分为哪几大类？分别包括哪些氨基酸？
2、蛋白质的α—螺旋结构模型。其要点是什么？
3、β—折叠(β—pleated sheet)与α—螺旋比较有何特点？
4、写出基本氨基酸的三字符、一字符。
5、试述蛋白质的胶体性质，并说明其原理。
6、在pH4的溶液中，二十种基本氨基酸的带电情况及在直流电场中的泳动方向。
核酸化学
一、解释名词
DNA的变性 复性 增色（减色）效应 Tm 分子杂交
二、简答和论述题
1、简述核酸的组成成分。
2、简述核苷的种类及碱基在核苷中的排布方式。
3、简述你所知道的在核酸分子组成中修饰成分（modified component）或稀有成分。
4、简述RNA的类别和分布。
5、tRNA三叶草形的二级结构可以分为几个部分？各有何特点？
6、tRNA在形成三级结构中的共性是什么？
7、试述Watson & Crick 在1953年提出的DNA双螺旋结构模型的要点。
酶学
一、解释名词
1、绝对专一性(absolute specificity)；
2、族专一性(group specificity)；
3、键专一性(bond specificity)；
4、光学专一性(optical specificity)；
5、几何专一性(geometrical specificity)；
6、氧化还原酶类（oxidoreductases）；
7、转移酶类（transferases）；
8、水解酶类（hydrolases）；
9、裂合酶类（lyases）；
10、异构酶类（isomerases）；
11、合成酶类（synthetases）；
12、单体酶（monomeric enzymes）；
13、寡聚酶（oligomeric enzymes）；
14、多酶体系（multienzyme system）；
15、单纯酶（simple enzyme）和结合酶（conjugated enzyme）
16、辅因子（cofactor）；
17、全酶（holoenzyme）；
18、辅酶（coenzyme）和辅基（prosthetic group）；
19、酶的激活剂（activator）；20、必需基团（eential goup）；
21、活性中心（active center）；
22、催化中心（catalytic center）；结合中心（binding center）；
23、酶原（zymogen）和酶原的激活（zymogen activation）
24、激活剂（activator）；
25、酶的最适温度（optimum temperature）；
26、酶的最适pH（optimum pH）；
27、失活作用（inactivation）；
28、抑制作用(inhibition)；
29、不可逆抑制（irreversible inhibition）；30、可逆抑制（reversible inhibition）；
31、竞争性抑制（competitive inhibition）；
32、非竞争性抑制(non competitive inhibition)；
33、酶的活力和活力单位（activity）；
34、调节酶(regulatory enzyme)；
35、共价修饰酶(covalent modification enzyme)；
36、别构酶(allosteric enzyme)；
37、同工酶(isoenzyme or isozyme)
二、简答和论述
1、酶作为一种特殊催化剂其催化作用比一般催化剂更为显著的特点有哪些？
2、酶的专一性或特异性（specificity）可以分为哪几种不同的类别？
3、按照酶所催化的反应类型，由酶学委员会规定的系统分类法，将酶分为哪几大类？
4、按照酶学委员会规定的系统分类法，酶的系统编号中的阿拉伯数字的含义是什么？
5、激活剂与辅因子的区别是什么？
6、辅酶（coenzyme）和辅基（prosthetic group）有何区别？
7、酶的活性中心中结合中心和催化中心有何区别？
8、酶活性中心的一级结构有何特点？
9、简述酶催化化学反应的中间产物学说。
10、试述决定酶作用高效率的机制。
11、试述决定酶作用专一性的机制。
12、何谓米氏方程？试述酶的km在实际应用中的重要意义。
13、如何求酶的km值？
14、简述影响酶促反应速度的几个主要因素。
15、测酶反应速度时，为什么要测初速度？为什么说一般测定产物的生成量比测定底物的减少量准确？
三、计算
25mg蛋白酶溶解于25ml缓冲液中，取0.1ml酶溶液以酪蛋白为底物测定酶活力，测得其活力为每小时产生1500ug酪氨酸。另取2ml酶液用凯氏定氮法测得蛋白氮含量为0.2ｍg。如以每分钟产生1ug酪氨酸的酶量为一个活力单位计算，根据以上数据求：
（1） 1ml酶液中所含的蛋白质量和酶活力单位； （2） 比活力是多少（U/mg蛋白质）；
（3）
1克酶制剂的总蛋白含量及总活力。
生物氧化
一、解释名词
1、生物氧化（biological oxidation）；
2、组织呼吸或细胞呼吸（cellular respiration）；
3、递氢体（hydrogencarrier）和递电子体（electroncarrier）；
4、呼吸链（respiratory chain）；
5、细胞色素氧化酶（cytochrome oxidase）；
6、氧化还原电位（oxidation-reduction potential）；
7、氧化磷酸化作用或偶联磷酸化作用（coupled phosphorylation）；
8、呼吸链磷酸化（respiration chain phosphorylation）；
9、底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation)；
10、氧化磷酸化解偶联作用（uncoupling）；
11、解偶联剂（uncoupler）；
二、回答下列问题
1、为何将生物体内的氧化还原反应简称为生物氧化？
2、试简要叙述构成呼吸链的组成成分大体上分为哪几类？
3、试简要叙述NADH氧化呼吸链各组成成分的排列顺序；
4、试简要叙述琥珀酸氧化呼吸链各组成成分的排列顺序；
5、试述氧化磷酸化作用的化学渗透学说；
糖代谢
一、解释名词
1、无氧呼吸（anaerobic respiration）；
2、、发酵（fermentation）；
3、EMP（Embden-Meyerhof-Parnas Pathway）途径或糖酵解途径；
4、限速酶或关键酶（limiting enzyme）；
5、限速反应或关键反应（limiting reaction）；
6、三羧酸循环（tricarboxylic acid cycle，TCA）；
7、戊糖磷酸途径(pentose phosphate pathway, PPP)；
8、还原力（reducing power）；
9、糖原生成作用（glycogenesis）
10、糖原异生作用（glyconeogenesis）
二、回答下列问题
1、为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路?
2、磷酸戊糖途径的主要生理意义是什么?
3、为什么说肌糖原不能直接补充血糖?
4、何谓糖酵解?糖异生与糖酵解代谢途径有哪些差异?
5、为什么说6—磷酸葡萄糖是各个糖代谢途径的交叉点?
6、糖代谢与脂肪代谢是通过哪些反应联系起来的?
7、试述糖无氧分解的意义。
8、三羧酸循环中有哪几个限速酶，是怎样调节三羧酸循环的。
9、简述糖需氧分解的生理意义。
10、简述己糖磷酸支路中葡萄糖氧化脱羧的过程。
三、是非判断题
1、糖酵解途径是人体内糖、脂肪和氨基酸代谢相联系的途径。
2、人体内能使葡萄糖磷酸化的酶有己糖激酶和磷酸果糖激酶。
3、6—磷酸葡萄糖是糖代谢中各个代谢途径的交叉点。
4、醛缩酶是糖酵解关键酶，催化单向反应。
5、3—磷酸甘油的其中一个去路是首先转变为磷酸二羟丙酮再进入糖酵解代谢。
6、一摩尔葡萄搪经糖酵解途径生成乳酸，需经1次脱氢底物水平磷酸化过程，最终净生成2摩尔ATP分子。
7、糖酵解过程无需O2参加。
8、1，6—二磷酸果糖和1，3—二磷酸甘油酸中共有四个磷酸根，它们与果糖或甘油酸的结合方式均是相同的。
9、若没氧存在时，糖酵解途径中脱氢反应产生的NADH+H+交给丙酮酸生成乳酸，若有氧存在下，则NADH+H+进入线粒体氧化。
10、丙酮酸脱氢酶系催化底物脱下的氢，最终是交给FAD生成FADH2的。
脂类代谢
一、解释名词
β—氧化（β-oxidation）；脂肪酸的活化；
二、回答问题
1、详述甘油的分解代谢途径。
2、简述脂肪酸分解代谢的全过程。写出10碳饱和脂肪酸β—氧化的综合反应式。
3、简述脂肪酸合成代谢的全过程。写出由乙酰CoA合成10碳饱和脂肪酸的综合反应式。
4、何谓酮体？简述酮体合成和分解的历程。何谓酮症?
5、讨论乙酰CoA各个可能的去路。
三、选择题
1、脂肪酸的β—氧化不需要：
(1)NAD+
(2)FAD (3)NADP+
(4)HSCoA
2、脂肪酸的从头合成：
(1)不用乙酰CoA；(2)只产生少于10个碳原子的脂肪酸；(3)需要中间产物丙二酰coA ；(4)主要在线粒体中发生；(5)用NAD+作氧化剂
3、脂肪酸生物合成时，将乙酰基团从线粒体转移到细胞质的是下面的哪种化合物?
(1)乙酰CoA (2) 乙酰肉毒碱
(3)乙酰磷酸
(4)柠檬酸
(5)上述化合物外的物质。
4、3—磷酸甘油和2分子RCOSCoA合成三酰甘油时、生成的中间产物是：
(1)2—单酰甘油
(2)1，2—二酰甘油
(3)溶血磷脂酸
(5)酰基肉毒碱
5、下列脂肪酸哪种是人体营养所必需的?
(1)棕榈酸
(2)硬脂酸
(3)油酸
(4)亚麻油酸
四、填空题
1、哺乳动物不能合成必需脂肪酸________和________。
2、从乙酰辅酶A和CO2，生成丙二酸单酰辅酶A，需要消耗______个高能磷酸键，并需捕因子________参加
3、脂肪酸的合成有两种主要方式、一种是_____________、其酶系存在于细胞的_____________中；另一种是_____________，其酶系存在于细胞的_____________。
4、一分子软脂酸，经过_____________次β氧化，共生成_____________分子乙酰辅酶A和_____________对氢原于。它完全氧化为CO2和H 20，净获得_____________分子ATP。
氨基酸代谢
一、解释名词
1、氮平衡(nitrogen balance)；
2、氮总平衡、氮正平衡和氮负平衡；
3、必需氨基酸(eential amino acid)、非必需氨基酸(non-eential amino acid)和半必需氨基酸(semi-eential amino acid)；
4、脱氨基作用；
5、转氨基作用(transamination)；
6、联合脱氨基作用；
7、生糖氨基酸；
8、生酮氨基酸；
9、生糖兼生酮氨基酸；
二、回答下列问题
1、简述高等动物脱氨基作用的方式？体内主要的脱氨基的方式是哪种方式？
2、简述嘌呤核苷酸循环的脱氨基作用；
3、试述动物和人体内的氨主要来源；
4、人体内氨的主要代谢去路是什么？试述尿素合成的部位及反应过程。
核酸代谢
一、解释名词
1、核苷酸从头合成途径
2、半保留复制
3、先导链(leading strand)和随从链
6、冈崎片段
8、引物酶
9、DNA的损伤；
10、转录的不对称性；
11、单顺反子和多顺反子
12、启动子（promoter）；
13、有意义链(模板链)和反意义链（编码链）；；
14、hnRNA
二、回答问题
1、人体是否可以利用食物中的核酸或核苷酸？要说明原因。
2、嘌呤碱中
1、
2、
3、
4、
5、
6、
7、
8、9位N（或C）元素在其合成过程中分别由哪个化合物提供？
3、嘧啶碱中
1、
2、
3、
4、
5、6位N（或C）元素在其合成过程中分别由哪个化合物提供？
4、简述DNA复制的特点。
5、简述DNA聚合酶的种类和生理功能。
6、DNA复制时的保真性主要与哪些因素有关？
8、在DNA聚合酶催化下，从什么方向聚合子代DNA链？
7、简述DNA损伤的修复方式。
8、简述RNA转录合成的特点。
9、简述真核生物RNA转录后的加工修饰。
蛋白质的生物合成
一、解释名词
1、翻译(translation)；
2、密码子的不重叠性（nonoverlapping）；
3、遗传密码的连续性（commale）；
4、遗传密码的简并性（degeneracy）；
5、遗传密码的通用性（universal）；
6、遗传密码的方向性（direction）；
7、遗传密码的摆动性（wobble）；
8、反密码子(anticoden)；
9、密码子(codon)；
10、启动tRNA；
11、多核糖体
二、回答问题：
1、蛋白质生物合成过程中由哪些因素构成蛋白质合成体系？
2、遗传密码具有哪些特点？
3、起始密码子和终止密码子各是什么？
4、反密码对密码的识别，通常是根据什么原则？何谓不稳定配对？
5、在原核生物和真核生物中，启动tRNA有何区别？与携带蛋氨酸的tRNA相同吗？
6、核蛋白体的大、小亚基分别有何不同的功能？
7、缩合一分子氨基酸残基（或形成一个肽键）需消耗几分子高能磷酸键？
8、蛋白质生物合成过程包括哪几大步骤？
9、核蛋白体循环过程可分为哪几个阶段？
10、简述蛋白质生物合成的过程。
实验
每个实验的原理和注意要点是什么？
第14篇：医学生物化学
医学生物化学
徐立红
性别 女
联系电话 88208265
E-mail地址 xulihong@zjuem.zju.edu.cn
学院 医学院
系（所） 基础医学系
学历 研究生毕业
职称 教授
学科方向 生化毒理学，环境毒理学预修课程：有机化学、生物学
选用教材或参考书：1.生物化学周爱儒 人民卫生出版社2004年
医学生物化学实验
预修课程：分析化学、有机化学、生物化学
选用教材或参考书：自编实验教材
内容简介：生物化学是当今生命科学领域的前沿学科，它的发展对于整个生命科学的发展起着巨大的推动作用。生物化学与医学的发展关系密切，已渗透到医学科学的各个领域。通过生物化学的学习，使学生掌握生物分子结构与功能的关系；掌握生物体内物质代谢的过程及物质代谢的调节方式和机理；掌握生物体遗传信息的传递，表达和调控。并能运用这些知识，对人类疾病的发生，发展，诊断，预防和治疗有一个基本的认识。
一、教学目的和基本要求：
生物化学是当今生命科学领域的前沿学科，它的发展对于整个生命科学的发展起着巨大的推动作用。生物化学与医学的发展关系密切，已渗透到医学科学的各个领域。运用生物化学的理论，方法和技术，可以从分子水平上探讨人类疾病的发病机理，以及疾病的诊断，预防和治疗。对于未来将从事医学领域教学，科研和临床工作的学生来说，学好生物化学的知识具有重要而深远的意义。通过生物化学的学习，使学生掌握生物分子结构与功能的关系；掌握生物体内物质代谢的过程及物质代谢的调节方式和机理；掌握生物体遗传信息的传递，表达和调控。并能运用这些知识，对人类疾病的发生，发展，诊断，预防和治疗有一个基本的认识。
二、主要内容及学时分配 ：
每周四学时，共16周,共计64学时
主要内容：
绪论1学时
第一章、蛋白质的结构和功能3学时
1、蛋白质的分子组成
2、蛋白质的分子结构
3、蛋白质结构与功能的关系
4、蛋白质的理化性质及其分离纯化
第二章、核酸的结构和功能2 学时
1、核酸的化学组成
2、DNA的空间结构与功能
3、RNA的空间结构与功能
4、核酸的理化性质及其应用
第三章、酶
1、酶的分子结构与功能
2、酶促反应的特点与机制
3、酶促反应动力学
4、酶的调节
第四章、糖代谢
1、概述
2、糖的无氧分解
3、糖的有氧氧化
4、磷酸戊糖途径糖原的合成与分解
5、糖异生
6、血糖及其调节
第五章、脂类代谢
1、脂类的消化和吸收
4 学时 5学时5学时
2、甘油三酯代谢
3、磷脂的代谢
4、胆固醇的代谢
5、血浆脂蛋白代谢
第六章、生物氧化3 学时
1、生成ATP的氧化体系
2、其他氧化体系
第七章、氨基酸代谢
1、蛋白质的营养作用
3、氨基酸的一般代谢
4、氨的代谢
5、个别氨基酸的代谢
第八章、核苷酸代谢
1、嘌呤核苷酸代谢
2、嘧啶核苷酸代谢
第九章、物质代谢的联系与调节
1、物质代谢的特点
2、物质代谢的相互联系
3、组织，器官的代谢特点及联系
4、代谢调节
第十章、DNA的生物合成（复制）
1、半保留复制
4 学时2学时 3 学时5学时
2、DNA复制的酶学
3、DNA生物合成过程
4、DNA损伤（突变）与修复
5、逆转录现象和逆转录酶
第十一章、RNA的生物合成（转录）4学时
1、模板和酶
2、转录过程
3、真核生物的转录后修饰
第十二章、蛋白质的生物合成（翻译）
1、参与蛋白质生物合成的物质
2、蛋白质的生物合成过程
3、翻译后加工
4、蛋白质生物合成的干扰和抑制
第十三章、基因表达调控
1、基因表达调控基本概念与原理
2、基因表达调控的基本原理
3、原核基因表达调节
4、真核基因表达调节
第十四章、基因重组
1、DNA的重组
2、重组DNA技术
3、重组DNA技术与医学的关系
3学时 4学时 4学时
第十五章、细胞信号转导4学时
1、信息物质
2、受体
3、信息的转导途径
4、信息的转导途径的相互交互联系
5、信息转导与疾病
第十六章、血液的生物化学
1、血浆蛋白
2、血细胞的代谢
第十七章肝的生物化学
1、肝的生物转化作用
2、胆汁与胆汁酸的作用
胆色素的代谢与黄疸
第二十章、癌基因、抑癌基因与生长因子
1、癌基因
2、抑癌基因
3、生长因子
三、教学方式：
课堂讲授、多媒体教学方式。
四、相关教学环节安排：
课件采用FTP服务器上传下载。
五、考试方式及要求：
2学时 2学时 4学时
以闭卷方式进行考试。
六、推荐教材或主要参考书：
《生物化学》，周爱儒，人民卫生出版社，出版日期：2004年。
第15篇：生物化学学习心得
学习生化的感想
大二上学期，我们动医专业开设了动物生物化学这门课，巧的是，我们生化老师主编的新书也出版了，而且还成了我们这一届学生们的教材（我们都是很自豪的）。我以前不知道会换书，所以就提前买了一本胡兰主编的《动物生物生化》，是那种旧的教材，自己以为内容不会相差太大，后来生化老师也说到了这一点：用谁的书并不影响对生化课的学习。 记得很清楚，上第一节生化课，讲的绪论，印象很深的是生化老师所说的记笔记的事情：要让我们自己“喂”自己。几乎每门新课一开始，便是讲绪论，任课老师也会讲到记笔记的，可是该怎样记，记些啥，还是不清不楚。我们这些大学生们，走过了高中三年，迈过了高考这道坎，笔记不知记了多少，大概每个人都会有他们自己的一套学习的方式，记笔记当然也是一样啦，用什么方法，记些什么内容，他们应该是很清楚的。说实话，当时特别赞同生化老师的观点，觉得他说的都是些大实话。可是，这好多年来早已养成的记笔记的习惯，还真是不容易改的，我有自己的习惯，该记什么不该记什么，自己也是顺其自然的，有时候会记些老师的ppt上面的知识点（我没有向老师要课件的习惯），有时候就只是在那听老师讲课，我和生化老师的想法其实挺像的：只要学到知识就行，其他的都是手段而已，无所谓。 任何一门新课一开始上，大概都会有新的老师来上课，学生的积极性都是很高的，一般是全到的，免不了一阵的好奇与兴奋，或许只是为了认识认识新老师，摸摸老师的脾气性格什么的，新知识一般是学不到多少的，这对于生化课也不例外。最一开始的几节生化课，我自己都觉得自己是那么认真地听讲，看书，记笔记，又加上一开始学的部分是蛋白质、核酸，这些又是在我高中时喜欢的生物课中学过的，于是就更放心了：就这样学呗，也没啥难度啊。上了几节课后，对于生化课和生化老师的新鲜感没有了，老师的上课方式也有了了解，虽然没有课前预习和课后复习这两个重要环节，课上没有问题，课后没有温故知新，但这好像并没有影响到我的学习。自己也早就听学长学姐们说过，生化挺难的，甚至流行“生理生化，必有一挂”这样的说法，可是我却不以为意，有种看轻的心态。
然而随着学习的深入，新名词多了，老师的ppt上又有很多的英文和英文符号简写，加上讲了好几个循环，不断积累，终于，慢慢地，开始跟不上老师讲课的速度了，至于后面的糖代谢，脂代谢，就几乎是天书了，我不知道别人是什么感觉，反正我是真心这样认为的。于是老师上课前对于上一节课所学内容的提问，理所当然的成了我的担惊受怕，虽然老师问的问题都是很简单的，上节课都讲过了，但是不会的人仍然是大有人在，我也很是心虚，很是担心老师会点到我的名字，整个教室有一两百学生，若是站起来啥也答不出来那可就丢人丢大了。当然也有很认真学习的，想必课后也是做好了复习，课上提问人家回答的就是好，此时我除了为侥幸没被点到名而长吁一口气外，心里对于这样的好学生也是充满了羡慕嫉妒恨，当即告诉自己往后再奋起直追，课后就又忘了，该怎么样还是怎么样。老师讲的课听不懂了，上课就开始走神，犯困，至于老师都讲了些什么，我只能说是：不知所云。但我在听，只是不知道讲的是什么而已，所以一节课下来，脑子中没能装下多少东西，可是不知怎么的，自己却没有一丁点儿着急的感觉或者说是干脆放弃不学了的念头。
哎，那段日子上的生化课，真是“轻松愉快”。
就这样，上课该听听，该不会还是不会，自己却并不着急，学完了糖、脂代谢，直到到了含氮小分子物质的代谢这一部分，没办法了，再不学整本书就学完了，再也不能告诉自己我还有时间奋起直追了，于是才开始自己逼着自己弄明白老师所讲的。重要的是休息好，上课不再犯困，集中精力，尽量靠前些坐，也便于拍些照片（我没有老师上课的课件），课后复习看看，省下记笔记的时间看看书，把知识串成串，尽量加快节奏，以便跟上老师的速度，以这样的方式，直到结课。
为了考试不至于像学长学姐们说得那样“生理生化，必有一挂”，落下的糖、脂代谢部
分，只能靠自己了。我的书上，糖代谢这一章一共有三十来页，我就每天看十页，于是，三个晚上，看完了糖代谢，结果一回想，想起来的寥寥，emp tca还是不太清楚，并且看了就忘，记不住。没办法，再来，又两个晚上，看了一遍，再回想一下，感觉这次好多了。脂代谢这部分也有三十来页，我也是以这样的方法看过来的，连着两个星期的晚上时间（每天一两个小时），我几乎都给了生化，确切的说，是分给了糖、脂代谢两章。那几个晚上，安静而又专注，几乎和自学没啥两样，好在两周后弄懂的差不多了，直到考试前的那段时间，我还会隔几天就看看这两部分，重新回顾一下，当然其他章节也在复习，没敢大意，备考我就以教材为主，加上老师网络课程上的练习题，足够了。可是没有想到的是，考题过于简单了，考试时就在想：就这样的题，考个
八、九十分应该没啥大问题的，不知道还会不会有人挂科。成绩出来，虽然没过九十，可也算是在意料之中的。可好像还是有人挂科了，从自己的经历来看，表示理解。
是不是我们这一届的学生们太幸运了，考题都简单了，还是有其他什么原因，不得而知。这样的考题，可能会使那些在生化上付出很多的学生感到不值，可又一想这生化学习的目的不在考试，而是在于对知识的理解与把握，只要你是真正付出了，学到的知识就是你自己的，别人谁也抢不走，考题难易也就无所谓了。
回想一下，真的很感谢自己的坚持，没有放弃、否定自己。不管别人怎么样，也不管老师怎么说，自己应该是最了解自己的，只要你自己不否定自己，那你就一定可以做到。 一页琴棋
2014-01篇二：学习生物化学有感
学习生物化学有感
人体本身就是一个复杂的化工厂，它无时无刻地不再进行着各种化学反应，学习了生化以后，我们更加的了解了自己，一旦身体中的某一环节出现了问题，那么我们就可能得各种各样的疾病，这次我就生有体会。
杨老师的课堂十分有趣，在听课中我们可以获得很多有用的知识，也由于我自己的身体原因请假回家一个月没有上课，也深刻体会到了健康的重要性！期中考试之前就听了两节杨老师的课，虽然只是生化原理的开头部分，也就是蛋白质的最基本的组成单元氨基酸和蛋白质的结构，但已经了解到不同的氨基酸组成肽链，再由肽链组成蛋白质，还有组成的蛋白质的不同的结构和在机体内不同的作用和分布。
作为组成蛋白质的最基本的结构单元，在接下来的学习中都会涉及的到，就如酶的化学本质主要是蛋白质，而极少数是rna,,机体在不同的酶的催化功能下可以更好的运转，不同的酶在机体中发挥着各自不同的效用。
学习了生物化学原理这门课程之后，让我们知道了了解简单的生物化学知识后就可以使我们少受很多广告商和经销商的欺骗，能够做到一个明智的消费者！也让我们了解到学好生物化学的重要性，可以让我们的身体更加的健康，生活的更加happy！篇三：基础生物化学课程心得
基础生化课程心得
生物化学，顾名思义，就是生物学科里面的化学知识。基础生化，说明我们要学的东西，就是这些物质的的化学本质、结构、功能等等一些基本概念。说难不难，说易不易，当然，对于我们这些刚开始接触专业基础课的人来说，确实还是比较难学的。
一本厚厚的书，密密麻麻的字，ｎ多复杂的公式和反应图示。看起来都头疼，却要怎么才能学完，怎样学好呢？记得小ｘ老师第一节课的时候就告诉我们说，他考研之前将这本书读了很多遍，我们达不到老师的高度，毕竟我们不是化学专业的，但至少我们该以此为鉴，好好学习。
再复杂，再混乱的东西，都有其逻辑，就像我们的生化书。看起来比词典还复杂，但很庆幸老师将的时候条理很清晰，将所有的内容归成一个完整的系统，把每一个章节讲解成一个框架的结构，再将重点添加进去。生化确实很复杂，因为它的内容特别细致，而且连贯性很强，必须理解性记忆，联想型记忆，否则简单的死记硬背必定是徒劳无功。小ｘ老师将内容架成体系，将有助于我们的理解，提高我们的课堂效率。 至于课后，小ｘ老师还给我们布置了一些思考题和一份读书报告。至于作业，数量不多，却很典型，督促我们进行课后思考与总结，巩固课堂所学知识。虽偶尔会抱怨作业不太好做，但我们知道，做作业是回顾课堂所学，熟悉课本，梳理改章节内容的好途径。至于读书报告，无非是想让我们明白我们为什么要学生化，生化在我们的生活中有什么作用？理论联系实际，既有助于我理解，也让我们明白学习生化的意义，有助于我们端正学习心态，积极主动的去学习生化，去了解生化的用途。也侧面督促我们学习生化，只有达到对所学知识有一定程度的熟悉，才有可能用其来分析实际问题。
关于建议，我只想说一点，生物化学学习起来确实有一点点枯燥，希望老师以后可以多举一些实例，帮助同学们理解，或者多一点简洁的动画，让大家直观的感受到那些生理过程。
在此，也谢谢小x老师这一学期以来对我们的教导和帮助。
第16篇：生物化学教学改革
生物化学教学改革
生物化学教学改革
生物化学是一门运用化学的原理及方法研究生命活动化学变化的学科，是很多专业学科的基础学科，它涉及到动物学、植物学、生物医学、遗传学、分子生物学和细胞生物学等课程。当今的教育主张素质教育，注重对学生各项能力的培养，我国高校的生物化学教学已不能适应时代的要求，存在着很多的问题，因此，生物化学改革迫在眉睫。
一 教学内容的改革
1.教学顺序的调整
蛋白质和核酸的研究是生物化学研究的两个重要方向。传统的教材上，学习的顺序是先从蛋白质的结构开始学习，进入到课程中期才会学习核酸的结构。这种教学顺序有利于让学生了解核苷酸代谢的内容，但由于核酸结构与蛋白质结构学习的思路一样，都是讲其组成的化学元素，然后是基本组成单位及其结构，如果将这两个章节进行调整，先讲蛋白质再讲核酸，不但可很快掌握核酸的结构也可以让学生对刚刚学习的蛋白质结构进行一个很好的复习。合理地调整教学顺序，可让学生更加合理地接受知识。
2.教学内容的系统性
生物化学课程要具有系统性。如在讲解糖、脂类以及蛋白质代谢这个环节时，教师可以通过三大物质代谢图，将糖、脂类以及蛋白质这三大物质利用三羧酸循环联系起来，通过三羧酸循环，三大物质相互转化。教师在课堂上可将人的体内代谢与教学相结合，让学生从繁琐的化学公式中走出来，让学生利用自身的代谢功能来了解一些复杂的生物化学知识。
3.教学内容的简单化
生物化学中有很多抽象的概念、知识点，学生在开始学习时难以理解和掌握这些知识点，造成学习的恐惧，影响了教学效果。在教学过程中，教师要通过对身边一些事例进行比喻，增强课堂的生动性、趣味性。突出教学要点，使教学内容趋于简单化。
二 教学方法的改革
1.适当运用启发性教学思维
由于生物化学中的很多内容过于抽象，如物质代谢这一章节，让很多学生摸不到头脑，给老师带来了很大的教学困扰。教师可以通过对启发性思维教学对学生加以辅导，通过启发式教学既能把知识点拓展开，也锻炼了学生的思考能力。
2.自学自讲
在生物化学进行到维生素与激素这两部分内容时，由于这两个知识点与我们日常生活有着密不可分的关系，教师可通过分组自学讨论的方法进行教学，由学生分组搜集资料与课前准备，在课堂上进行分组讨论，教师在讨论时对各组加以辅导，讨论后，由各个小组上台讲解本组的讨论结果，最后由老师进行评定和讲解知识要点。这样的教学方法可以让学生有一个很好的沟通氛围，锻炼学生的自我学习能力与团队意识。增加了生物化学课堂的生动性，改变了传统教学中，由老师一人主导，学生进行机械式学习的教学。
3.多媒体教学与传统教学有机结合
计算机的发展，使多媒体教学越来越多地应用在各个学科中，利用多媒体，可以使复杂抽象的生物化学内容更加地形象化、具体化，这样可以激发学生的学习兴趣，深化知识点的记忆，提高教学质量。
三 实验课教学的改革
实验是生物化学教学中不可或缺的环节。通过实验课的学习，学生可以在实践中进一步理解书本上的理论知识、增强动手能力，可以将教学质量带上一个新台阶。由于条件有限，传统的实验教学仅仅立足于对理论知识的验证，缺少综合性和创新性实验教学内容。学校应加大投入力度，购置一批先进的实验设备，来增强学生的创新意识，培养学生的创新能力。通过这些综合性和设计性实验可以使学生将课本知识和实验结果相结合，加深学生对理论知识的理解。
四 结束语
生物化学教学的改革，随着生物化学这门科学的不断进步而不断深入。我们应紧跟时代的步伐，提高学生的理论知识水平和实验动手能力，不断完善教学方法，提高教学质量，确立以学生为主体的教学方针，培养符合社会要求的高素质人才。教学改革的路还很长，还需要我们继续去探索、钻研。
第17篇：生物化学实验室
生物化学实验室
1、基本情况
生物化学实验室建于2005年9月，建筑面积194.54平方米，包括实验准备室(J-A104)、学生实验室(J-A105)、仪器室（J-A306）。为学生分组实验，教师演示实验准备以及学生课外兴趣实验提供场所。
2、仪器设备：设备价值30.000万元。
主要设备包括显微镜、电光分析天平和生物解剖器材、生物模型、生物挂图、通风橱等生物、化学实践实验的常用仪器，可支持50位学生进行生物、化学课程的实践实训，以提高学生基本实验技能和科学素质。
3、培养目标
生物、化学实验的宗旨是让学生主动构建自身发展所需的生物、化学基础知识和基本技能，增进对物质世界、生命世界的认识，进一步了解生物、化学学科的特点；有利于学生体验科学探究的过程，初步学习科学研究的基本方法，加深对科学本质的认识，发展创新精神和实践能力；让学生形成科学的自然观和严谨求实的科学态度，培养和发展学生的观察能力、思维能力、动手能力、表达能力、自学成才能力，激发学生学习化学的兴趣，发展个性和特长，培养他们的科学态度，训练他们的科学方法，以利于将来创造性地完成教育任务。
4、实训项目
化学：（1）碱金属的性质、（2）卤素的性质、（3）同周期同主族元素性质、（4）烃及烃的衍生物的性质、（5）铝铁铜等金属及其化合物的性质、（6）葡萄糖、淀粉、蛋白质的性质
生物：生物学实验依据生物学实验大纲的实验内容安排学生实验。
5、实训模式
实验采用项目导向的教学模式，在任务驱动的教学过程中，融合理论知识的讲授，生物科学实践技能的训练以及职业素养的培养。
第18篇：食品生物化学
食之安全与食之营养
摘要：食品安全目前是全社会关注的焦点问题，怎样吃得健康营养是全人类关注的问题。本文简要介绍了我国目前食品安全的现状，怎样才能保障我们的食品安全；在食品安全的基础上还要合理膳食，合理摄取营养，吃得健康。
关键词：食品安全；质量和安全；健康；营养；合理膳食。
食之安全
近年来，在我国食品安全领域出现了令人忧虑的问题，食品安全问题成为随时牵动消费者敏感神经的话题。从肯德鸡的“苏丹红”开始，源源不断的食品问题向我们袭来。毛发水勾兑出的酱油，瘦肉精”饲养出的瘦肉型猪肉，加丽素红喂养的鸡所产的红心鸡蛋，黑心月饼，水饺中的“毒青菜”，添加增加剂的馒头，乳酸菌饮料霉菌多得无法计量„„更危险的是“三聚氰胺”，它不仅在牛奶中大量出现，还在鸡蛋中存在。这里列出来的还都只是一部分，这些形形色色的食品安全问题多得数都数不清。来势汹汹，就像目前全球暴发的金融危机一样，席卷整个大地，给人们的生命健康带来了严重的影响，更牵动着大家的心。
食品安全，指食品无毒、无害，符合应当有的营养要求，对人体健康不造成任何急性、亚急性或者慢性危害。不安全的食品成为“问题食品”。
提到食品安全，人们心中是异常关心的，关注的。因为随着经济社会不断进步，经济全球化不断发展，人们饮食文化多样化，食品卫生与安全成为备受关注的热门话题。“苏丹红事件”、“注水肉”还有 “三鹿奶粉事件”，无一不牵动着广大民众的心。随着食品的多样化发展，各种添加剂不断翻新、涌现，不断被加入食物中。肉松中有添加剂，奶粉中有三氯氰胺。虽然现社会食品的安全的信息不对称，但可能都是消费者心中所默认的，考虑到我们每天吃的食物，想想我们身边的人，他们也大都认同“眼不见为净的”观点，是的，在你吃食物的时候，你不会想食品的生产过程是怎样的，你也不去想是否真的通过了国家卫生检查，你只是考虑到口感的好坏，但有时吃的是“问题食品”，你却不知道，等到出现问题时，你可能也发现不出是食品原因，当然也拿不出任何证据来证明了。生产商这样生产“问题食品”，我认为这不但影响到人民的生命安全，亦严重威胁到国家的声誉。
食品安全关系到广大人民群众的身体健康和生命安全，关系到经济健康发展和社会稳定，关系到政府和国家的形象。食品安全已成为衡量人民生活质量、社会管理水平和国家法制建设的一个重要方面。食品安全与人民生命财产息息相关。几年来，被公开曝光生产和销售伪劣、有毒有害食品的案件层出不穷，受害者成千上万。1998年，山西朔州制售假酒喝死了人。案发后哄动全国，制假者被处以极刑，就是这样，也未使制售假酒者受到双慑。之后又在广州白云区相继发生两起白酒中毒事件，造成数十人中毒，13人死亡。制假售假者胆大妄为，
无法无天，真是丧尽天良。这样做无疑是一种羞耻，一种无能，一种人性泯灭的表现。
民以食为天,食以安为先。食品是人类赖以生存和发展的最基本的物质条件。在我国国民经济中，食品工业已成为第一大产业。上网百度一下，1993年至1998年，我国食品工业总产值由3430亿元增至6000亿元，平均每年递增12％。2003年我国食品工业总产值更是首破12000亿元，远远超过汽车工业总产值9400亿元的水平。但是全球以及我国接连不断发生的恶性食品安全事故却引发了人们对食品安全的高度关注，也促使各国政府重新审视这一已上升到国家公共安全高度的问题，各国纷纷加大了对本国食品安全的监管力度。
2003年4月16日，我国国家食品药品监督管理局正式挂牌，标志着我国食品安全工作迈入了综合监管与具体监管相结合的新阶段，也表明了我国政府与时俱进、切实抓好食品安全工作的决心。然而，此后有关食品安全的负面消息依然不断。目前我国食品安全状况并不令人乐观，反而，食品安全问题似有愈演愈烈之势，概括起来，有如下三个特点一是问题食品的涉及面越来越广。问题食品已从过去的粮油肉禽蛋菜豆制品、水产品等传统主副食品，扩展到水果、酒类、南北干货类、奶制品、炒货食品等，呈立体式、全方位态势。二是问题食品的危害程度越来越深，已从食品外部的卫生危害走向了食品内部的安全危害。过去只注意食品细菌总数，现在是深入食品内部的农药、化肥、化学品残留。三是制毒制劣手段越来越多样、越来越“深入”、手法越来越隐蔽，从食品外部的走向内部的、从物理的走向化学的。从曝光的有毒有害食品看，犯罪分子制毒制假手法花样翻新、五花八门。正是不怕你做不到，就怕你想不到。
人们对食品提出了越来越多的质量和安全问题，这是我们生活质量提高之后的必然要求，是一个由量变到质变的过程，这种要求是合理的，也是需要不断满足的。但从一个产业的发展角度来说，对产品质量和安全的要求却要客观辩证地来看待。任何产业的发展都要有一个由小到大的过程，就像一个人的成长一样，我们不能过早过多的要求孩子具备成人的思想和品质，拥有像成人一样的言行，这对他的成长是不利的，让一个孩子从小就像成人一样，也是不现实的。产业的发展，本来就要经历一个比较长的过程，要不断积累经验，不断成长壮大。在这个过程中，我们只有适当适时地提出相应的要求和标准，才更有利于产业自身的发展。我们应该有这样的认识，只有有了产业，才可能谈到发展，才可能有质量和安全。要保证质量和安全，靠政府部门、靠企业自律、靠舆论监督是能够解决一定问题的，但从根本上来讲，还是要靠产业的发展、靠完备的法律体系和完备的信用体系的建设来保障。这种保障更持久、更有效。
食之营养
近日英国的一项研究报告指出,过去50年内,人们饮食结构的改变对精神健康状况有大影响。Sustain3的重要来源。报告认为这些变化可能与抑郁、精
神分裂、多动病和老年痴呆症等的发生有关,并呼吁人们改善饮食结构,多吃新鲜蔬菜和鱼,并呼吁政府更加重视这方面的问题。
食品安全是以食品卫生为基础并且可以提供必要的营养供给。具体而言,就是保证食品应该是无毒、无害,符合人体必须的营养要求,具有相应的色、香、味、形等感观性状。从某种意义上讲,食品安全是一种客观上的概念,主要针对食品及相关活动本身而言,要求在食品生产、收获、加工、储运、销售等各个环节免受有害物质的污染,使食品有益于人体健康所采用的各项措施。不难看出,其重点是在食品供给这一环节。
谈一下营养。营养，是指人体摄取、消化、吸收和利用食物中营养物质以满足机体生理需要的生物学过程。营养学是研究食物中的营养素及其它生物活性物质对人体健康的生理作用和有益影响。合理营养是指通过合理的膳食和科学的烹调加工，向机体提供足够的能量和各种营养素，并保持各营养素之间的平衡，以满足人体的正常生理需要、维持人体健康的营养。合理的膳食是形成和保持健康体魄，满足体力及脑力劳动需要的巨大能量所必需的。饮食要遵循食物中热能和各种营养素含量充足，种类齐全，比例适当；饮食中供给的营养素与机体的需要两者之间保持平衡。饮食的结构要合理，既要满足机体的生理需要，又要避免饮食构成的比例失调和某些营养素过量而引起机体不必要的负担与代谢上的紊乱。人体需要42种以上的营养物质，包括各类蛋白质、脂肪、碳水化合物、各种维生素、各种矿物质、必须微量元素和水。能构成42种以上营养物质的饮食必须由多种多样的食物来源来实现。
合理膳食，均衡营养，在这里我有一些建议：
1.多吃植物性食物。植物性食物中富含防止皮肤粗糙的胱氨酸、色氨酸。可延缓皮肤衰老，改变皮肤粗糙现象。这类食物主要有：黑芝麻、小麦麸、油面筋、豆类及其制品、紫菜、西瓜子、葵花子、南瓜子和花生仁。
2.多吃新鲜蔬菜和水果。肤色较深者，宜经常摄取萝卜、大白菜、竹笋、冬瓜及大豆制品等富含植物蛋白、叶酸和维生素C的食品；皮肤粗糙者，应多摄取富含维生素A、D的果蔬。如胡萝卜、藕、菠菜、黄豆芽等黄色，绿色蔬菜以及鸡蛋，牛奶，动物肝脏。同时还要摄取充足的维生素和足够的植物纤维素，以防止因便秘而带来的皮肤和脏器病变。
3.注意蛋白质摄取均衡。蛋白质是人类必不可少的营养物质，一旦长期缺乏蛋白质，皮肤将失去弹性，粗糙干燥，是面容苍老。但肉类及鱼、虾、蟹等蛋白质食物过食，可引起过敏。
4.少食肉类食品和动物性脂肪。在一定条件下，肉类食品和动物性脂肪在体内分解过程中可产生诸多酸性物质，对皮肤和内脏均有强烈的刺激性，影响皮肤的正常代谢。皮肤粗糙，往往是血液中肌酸含量增高造成的。少摄入使人肥胖的事物。肥胖是导致皮肤老化和病变的危险因素。但不可过分节食，以免皮肤失去活力。
5.适当饮水。正常的成年人每日应饮水2000毫升左右。充足的水分供应，可延缓皮肤老化。少饮烈性酒。长期过量饮用烈性酒，能使皮肤干燥、粗糙、老化。少量饮用含酒精的饮料，可促进血液循环，促进皮肤的新陈代谢，使皮肤产生弹性而更加滋润。
6.睡眠充足。充足的睡眠既可清除身体疲劳，也是使皮肤保持健美的一味良药。
营养学家和临床医师认为，有目的的偏食对人体会起到保健作用。你可以根据自身的特点，合理地多提取一些可以补充有缺陷的一面的营养食物。身体瘦弱者，适当多吃瘦肉，鱼，蛋类，乳类，豆制品等含蛋白质多的食物，同时也应注意脂类，多糖类及维生素，矿物质食品的摄入量，以保持营养的平衡。脑力劳动者。每天应有足够的碳水化合物补充大脑对养分的需求，并适当增加含磷、铁、锌、硒等微量元素丰富的食物，如蛋黄、动物脑、禽肉、核桃、芝麻等。贫血患者。多吃动物肝脏和含氨基酸，蛋白质的水果和绿色蔬菜。皮肤干燥和粗糙者。多吃胡萝卜，番茄及茄子等蔬菜水果，避免摄入鱼、虾、蟹、酒等易导致过敏的食物。
饮食得当助美丽。科学的饮食，加上合理的运动，拥有一个健康的身体、优美的体形，自然不是梦想。我们必须清楚食品的卫生与安全，了解各种食品所含的营养价值，不能单方面摄取营养，必须根据体质，补充营养面面俱到。
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[15]易美华等.《食品营养与健康》中国轻工业出版社.
第19篇：生物化学心得
生物化学学习心得
关于生物化学这门学科，其实我觉得并不会很简单，作为一个理科生接触自己的第一门专业课，我感到又兴奋又纠结。就像在学文科知识，这是我的感受。本身理科生就对文科性质的东西有点障碍，对文字不够敏感，更注重理解而不是记忆，再加上课上讲述的知识听起来比较乏味，所以一开始对它有点抵触，上课老走神。但其实生物这类学科可以自己总结归纳的，所谓的把厚书读薄，应该就是指归纳总结吧。
生物化学，顾名思义，就是生物学科里面的化学知识，当然就离不开化学。蛋白质、酶类、核酸、脂质等等一些东西，与我们的生命活动息息相关。而我们要学的东西，无非就是这些物质的的化学本质、结构、功能等等一些基本概念。其实说难也不会很难，但是里面囊括的东西实在很多。明显这么多东西并非是一朝一夕间就能够全部吸收，所以说无论是对哪门学科的学习，都是循序渐进，厚积而薄发的的过程。
对于复习这门课程有两套计划：首先，把打印的PPT看完，当然，要配合着书看，那本比《辞海》还厚的的书实在是难以让人抓住重点。生化复习要有系统的复习概念，把每一个章节总结成一个框架的结构，把重点都涵盖在里面，各个章节内容的联系也要从中体现。其实这就是一个建立主线的过程，那些重点就是主线里的各个分支。再就是做题了，知识的掌握与否只能看实践了。针对每个章节都做些题目，看看哪些没有掌握，又回头去看，解决盲点和难点。这样，基本上对考试也不会那么没底了吧。
最近看到网上说什么学习生化要三看遍书。第一遍，快速浏览，基本掌握书上的内容。第二遍，结合资料、笔记、习题仔细理解，各个击破。第三遍，总结回顾。突然觉得很彷徨，我直接就跳到了第三阶段了，相信效果会大打折扣吧。哎，逝者如斯，不舍昼夜，追悔都没用了，只有把握现在，好好复习总结了。
09生科班
杨梦甜 0907040123
第20篇：生物化学13
A型题：
1.不属于卵磷脂组成成分的是
A.甘油
2.胆固醇不能转化成
A.胆汁酸
3.不能被人体消化酶消化的是
A.蔗糖
4.含有α-1,4-糖苷键的是
A.麦芽糖
5.主要的食用糖是
A.葡萄糖
6.脂肪的碘值愈高表示
A.所含脂肪酸的饱和程度愈高愈低
7.用班氏试剂检验尿糖是利用葡萄糖的哪种性质
A.氧化性
8.属于多不饱和脂肪酸的是
A.亚麻酸
9.下列说法符合脂肪概念的是
A.脂肪是类脂B.脂酰甘油就是脂肪
C.脂肪中含有不饱和脂肪酸多
D.脂肪中含有磷酸基B.油酸
C.棕榈酸
D.棕榈油酸
E.月桂酸 B.还原性
C.成酯
D.成苷
E.旋光性 D.所含脂肪酸的碳链愈长
B.所含脂肪酸的不饱和程度愈高E.所含脂肪酸的分子量愈大
C.所含脂肪酸的不饱和程度B.果糖
C.蔗糖
D.饴糖
E.麦芽糖 B.蔗糖
C.乳糖
D.纤维素
E.硫酸软骨素 B.淀粉
C.糊精
D.纤维素
E.糖原 B.乙醇胺
C.维生素D
3D.粪固醇
E.醛固酮 B.乙醇胺
C.胆碱
D.油酸
E.花生四烯酸
E.脂肪是三脂酰甘油
10.属于戊糖的是 A.2-脱氧核糖 B.蔗糖C.葡萄糖D.半乳糖E.果糖
11.具有抗凝血作用的是
A.透明质酸
12.可发生碘化反应的是 错误：正确答案为：B
A.三硬脂酰甘油B型题：
A.胆固醇酯 B.磷脂酰胆碱 C.胆汁酸盐 D.肾上腺皮质激素 E.单酰甘油
13.血浆运输不饱和脂肪酸的方式之一是 错误：正确答案为：A
A
14.对食物中脂类的消化吸收起重要作用的是 错误：正确答案为：C
A
15.对脂肪的运输有协助作用的是 错误：正确答案为：B
AB.硫酸软骨素C.肝素D.血型物质E.右旋糖酐
B.三油酰甘油C.胆汁酸D.硬脂酸E.甘油
BCDE
BCDE
BCDE
A.果糖 B.乳糖 C.葡萄糖 D.透明质酸 E.糖原
16.血糖是指血液中的 错误：正确答案为：C
A
17.被称为动物淀粉的是 错误：正确答案为：E
ABCDE
BCDE
A.氧化反应 B.还原反应 C.成酯反应 D.成苷反应 E.半缩醛反应
18.葡萄糖生成山梨醇是 错误：正确答案为：B
A
19.果糖与磷酸生成6-磷酸果糖是 错误：正确答案为：C
ABCD
E BCD
E
20.葡萄糖生成甲基葡萄糖苷是 错误：正确答案为：D
ABCDE
第二次作业。
A型题：
1.哪种氨基酸水溶液的pH值最低
A.精氨酸
2.关于蛋白质α-螺旋的正确描述是
A.蛋白质的二级结构是α-螺旋旋是左手螺旋
3.蛋白质中没有的氨基酸是
A.半胱氨酸
4.蛋白质的主链构象属于
A.一级结构
5.蛋白质变性是由于
A.氨基酸排列顺序的改变E.蛋白质的水解
6.盐析法沉淀蛋白质的原理是
A.中和蛋白质所带电荷，破坏蛋白质分子表面的水化膜降低蛋白质溶液的介电常数
7.哪种成分在人体内含量最稳定
A.糖原 B.脂肪
C.蛋白质
D.DNA
E.维生素
D.改变蛋白质溶液的等电点
B.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐E.使蛋白质溶液的pH=pI
C.B.氨基酸组成的改变
C.肽键的断裂
D.蛋白质空间构象的破坏B.二级结构
C.三级结构
D.四级结构
E.空间结构 B.甲硫氨酸
C.瓜氨酸
D.胱氨酸
E.丝氨酸
B.每一个螺旋含5.4个氨基酸残基
C.螺距为3.6nm
D.α-螺B.赖氨酸
C.谷氨酸
D.天冬酰胺
E.色氨酸
E.氨基酸残基侧链的结构影响α-螺旋的形成及其稳定性 8.两种蛋白质A和B，现经分析确知A的等电点比B高，所以下面一种氨基酸在A的含量可能比B多，它是
A.苯丙氨酸
9.哪个是氨基酸的呈色反应
A.脱羧基反应
10.在一个单纯蛋白质分子结构中不一定存在的化学键是
A.疏水键
11.从组织提取液中沉淀蛋白质而又不使之变性的方法是加入
A.硫酸铵
12.一条蛋白质多肽链由100个氨基酸残基构成，它的分子量的可能范围是
A.6 000～8 000000
13.下列叙述不正确的是
A.蛋白质的结构单位是氨基酸都能在碱性条件下与氯化铜作用显色能改变
14.在一个分子结构中，如果存在由两种或两种以上的原子构成的环状结构，我们就说该分子结构中存在杂环结构，下列哪种分子肯定不存在杂环结构
A.单糖类
15.根据元素组成的区别，从下列氨基酸中排除一种氨基酸
A.组氨酸
16.标准氨基酸的分子中没有
A.氨基 B.甲基
C.羟甲基
D.醛基
E.羟基 B.色氨酸
C.胱氨酸
D.精氨酸
E.脯氨酸 B.类固醇
C.氨基酸
D.核苷酸
E.维生素
B.所有的氨基酸溶液都是无色的D.变性导致蛋白质沉淀
C.含两个以上肽键的化合物B.8 000～10 000
C.10 000～12 000
D.12 000～14 000
E.14 000～16 B.三氯醋酸
C.氯化汞
D.钨酸
E.1mol/L盐酸 B.肽键
C.离子键
D.二硫键
E.氢键 B.双缩脲反应
C.氧化反应
D.茚三酮反应
E.转氨基反应 B.赖氨酸
C.天冬氨酸
D.甲硫氨酸
E.谷氨酸
E.局部改变蛋白质的构象导致其功17.能形成二硫键的氨基酸是
A.甘氨酸
18.下列氨基酸除哪个以外属于同一类氨基酸
A.甲硫氨酸
19.一个蛋白质分子含有二硫键，所以该蛋白质含有
A.甲硫氨酸
20.泛酸是人体所需的一种维生素，但它本身没有生物活性，而是在人体内与ATP及一种氨基酸合成为辅酶A后才在代谢中发挥作用。这种氨基酸是
A.丝氨酸
21.选出不含硫的氨基酸
A.胱氨酸
22.改变氢键不会改变蛋白质的
A.一级结构
23.下列叙述不正确的是
A.破坏蛋白质的水化膜并中和其所带电荷可以导致蛋白质沉淀C.盐析是用高浓度的盐沉淀水溶液中的蛋白质
B.变性不改变蛋白质的一级结构B.二级结构
C.三级结构
D.四级结构
E.以上都会 B.牛磺酸
C.甲硫氨酸
D.组氨酸
E.苯甲酸 B.色氨酸
C.苯丙氨酸
D.半胱氨酸
E.谷氨酰胺 B.赖氨酸
C.半胱氨酸
D.色氨酸
E.天冬氨酸 B.牛磺酸
C.丙氨酸
D.谷氨酸
E.天冬氨酸 B.天冬氨酸
C.酪氨酸
D.丙氨酸
E.半胱氨酸
D.有四级结构的蛋白质都有两条以上多肽链E.蛋白质溶液的酸碱度越偏离其等电点越容易沉淀
24.第一种人工合成的蛋白质是
A.酶
25.指出必需氨基酸
A.胱氨酸
26.请选出分子量较大的氨基酸 B.半胱氨酸
C.脯氨酸
D.丝氨酸
E.苏氨酸 B.抗生素
C.激素
D.抗体
E.载体 A.酪氨酸 B.亮氨酸C.色氨酸D.精氨酸E.组氨酸
27.单纯蛋白质中含量最少的元素是
A.C
28.根据基团结构，从下列氨基酸中排除一种氨基酸
A.苯丙氨酸
29.选出非编码氨基酸
A.甘氨酸
30.维系蛋白质α-螺旋结构的化学键是
A.肽键B型题：
A.精氨酸 B.色氨酸 C.脯氨酸 D.丝氨酸 E.胱氨酸
31.紫外线能使蛋白质变性，是因为蛋白质分子含有
A
32.含氮原子最多的氨基酸是
AB.HC.OD.NE.S
B.色氨酸C.脯氨酸D.赖氨酸E.谷氨酸
B.胱氨酸C.赖氨酸D.缬氨酸E.组氨酸
B.离子键C.二硫键D.氢键E.疏水键
BCDE
BCDE
A.1 B.2 C.3 D.4 E.5
33.1个标准氨基酸分子不可能有几个氮原子
A
34.1个五肽分子有几个肽键
A
35.1个氨基酸最多有几个可电离基团
ABCDE
BCDE
BCDE
A.氨基 B.羧基 C.巯基 D.酰胺基 E.胍基
36.只存在于碱性氨基酸的基团是
A
37.在蛋白质分子中不参与形成氢键的基团是
ABCDE
BCDE
A.氨基 B.羟基 C.巯基 D.羧基 E.烷基
38.酸性氨基酸含哪种基团最多
A
39.含有哪种基团的氨基酸残基可以形成疏水键
ABCDE
BCDE
A.丝氨酸 B.赖氨酸 C.精氨酸 D.谷氨酸 E.牛磺酸
40.1个由10个氨基酸构成的肽含有3个羧基，所以该肽可能有哪个氨基酸
A
41.甘油磷脂可能含有
A
42.没有旋光性的氨基酸是
ABCDE
BCDE
BCDE
第三次作业
A型题：
1.含稀有碱基较多的核酸是
A.DNA
2.关于DNA双螺旋模型的错误叙述是 B.tRNA
C.rRNA
D.mRNA
E.hnRNA A.是DNA的二级结构核糖组成了双螺旋的骨架
B.碱基间以非共价键相连E.双股链相互平行、走向相反
C.碱基位于双螺旋外侧D.磷酸与脱氧3.酶作为典型的催化剂可产生下列哪种效应
A.提高活化能应物的能量水平
4.底物浓度-酶促反应速度图呈矩形双曲线的条件是
A.酶浓度不变
5.当Km值等于0.25[S]时，反应速度为最大速度的
A.70%
6.核酸具有特殊的紫外吸收光谱，吸收峰在
A.220nm
7.真核生物大多数mRNA 3\'端的核苷酸是
A.胞苷酸
8.关于DNA碱基组成的正确叙述是
A.A＋T＝G＋CB.A与C的含量相等
C.不同生物来源的DNA碱基组成不同
D.生物体B.鸟苷酸
C.尿苷酸
D.腺苷酸
E.胸苷酸 B.230nm
C.260nm
D.280nm
E.340nm B.75%
C.80%
D.85%
E.90% B.最适温度不变
C.最适pH值不变
D.Km值不变
E.以上都不是 B.降低活化能
C.减少反应的自由能
D.提高产物的能量水平
E.降低反DNA的碱基组成随着年龄的变化而改变
9.关于DNA双螺旋模型的正确叙述是
A.DNA两股链的走向是反向平行的对平面互相垂直
10.DNA变性是指
A.DNA分子由超螺旋转变为双螺旋补碱基之间的氢键断开
E.同一生物不同组织的DNA碱基组成不同
B.互补碱基以共价键结合C.碱基A和G配对D.碱基E.磷酸戊糖主链位于双螺旋内侧
B.多核苷酸链解聚C.分子内的磷酸二酯键断开D.互
E.碱基与脱氧核糖之间的糖苷键断开
11.mRNA的特点是种类多、寿命短、含量少，占细胞内总RNA的
A.5%以下
12.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于
A.反馈抑制作用性抑制作用
13.哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度
A.不可逆性抑制作用E.反馈性抑制作用
14.符合竞争性抑制作用的说法是
A.抑制剂与底物结合合
15.ATP的功能不包括
A.储存化学能
16.竞争性抑制剂的抑制程度与下列哪种因素无关
A.作用时间力的大小
17.催化乳酸转化为丙酮酸的酶属于
A.裂解酶
18.连接核酸结构单位的化学键是
A.二硫键
19.酶的活性中心是指
A.整个酶分子的中心部位
B.酶蛋白与辅酶结合的部位
C.酶发挥催化作用的部位
D.酶分B.磷酸二酯键
C.氢键
D.肽键
E.糖苷键 B.合成酶
C.氧化还原酶
D.转移酶
E.水解酶 B.底物浓度
C.抑制剂浓度
D.酶与底物亲和力的大小
E.酶与抑制剂亲和B.合成cAMP
C.合成RNA
D.激活酶原
E.调节代谢
B.抑制剂与酶的活性中心结合
C.抑制剂与酶活性中心外的必需基团结
B.竞争性抑制作用
C.非竞争性抑制作用
D.反竞争性抑制作用B.底物抑制作用
C.竞争性抑制作用
D.非竞争性抑制作用
E.反竞争B.10%以下
C.15%以下
D.20%以下
E.25%以下
D.抑制剂使二硫键还原，破坏酶的空间构象E.抑制剂与辅酶结合，抑制全酶的组装 子表面具有解离基团的部位并使之转化成产物
E.酶的必需基团在空间结构上集中形成的一个区域，能与特定的底物结合20.哪一项叙述符合酶的诱导契合学说
A.酶与底物的关系犹如锁和钥匙的关系完全适配间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应底物的结构朝着适应活性中心的方面改变适应
21.决定酶的专一性的是
A.酶蛋白
22.在转运氨基酸合成蛋白质时，氨基酸与tRNA哪个部位结合？
A.3\'端
23.全酶是指
A.酶-底物复合物E.酶的无活性前体
24.一个简单的酶促反应，当[S] A.反应速度最大不变
25.DNA的一级结构实质上就是
A.DNA分子的碱基序列子的双螺旋结构
26.酶与一般催化剂的区别是
A.只能加速热力学上可以进行的反应
B.不改变化学反应的平衡点
C.缩短达到化学平衡的时
B.DNA分子的碱基配对关系
C.DNA分子的碱基种类
D.DNA分B.反应速度不变
C.反应速度与底物浓度成正比
D.增加底物，反应速度B.酶-抑制剂复合物
C.酶蛋白-辅助因子复合物
D.酶-别构剂复合物B.5\'端C.DHU环
D.TΨC环
E.反密码子环 B.辅酶
C.辅基
D.催化基团
E.活性中心以外的必需基团
B.酶的活性部位有可变形性，在底物的影响下空
D.C.酶对D型和L型旋光异构体的催化活性相同
E.底物与酶的别构部位的结合改变酶的构象，使之与底物相E.增加底物，反应速度降低
E.DNA分子内各碱基的比例 间 D.具有高度专一性E.能降低活化能
27.对活化能的描述哪一项是恰当的
A.随温度而改变相同
28.酶浓度与反应速度呈直线关系的前提是
A.底物浓度不变无关
29.关于DNA的错误叙述是
A.DNA只存在于细胞核内，其所带遗传信息由RNA携带到内质网并指导蛋白质合成向互补结合，主链由脱氧核糖与磷酸通过二酯键交替连接构成，碱基作为侧链位于双螺旋内侧
B.两股链反
C.嘌呤B.酶浓度远远大于底物浓度
C.底物浓度远远大于酶浓度
D.与底物浓度B.是底物和产物能量水平的差值
C.酶降低反应活化能的程度与一般催化剂E.活化能越大，反应越容易进行 D.是底物分子从初态转变到过渡态时所需要的能量E.与温度高低无关
碱基只与嘧啶碱基配对，其结合的基础是尽可能多地形成氢键D.是右手双螺旋结构，每一螺旋包含10bp E.双螺旋的螺距为3.4nm，直径为2nm
30.关于核苷酸生理功能的错误叙述是
A.多种核苷酸衍生物为生物合成过程中的活性中间产物酸是生物膜的基本结构成分
31.在转运氨基酸合成蛋白质时，氨基酸与tRNA的哪种核苷酸结合？
A.胞苷酸
32.关于酶的活性中心的错误说法是
A.活性中心可处在一条多肽链上
B.活性中心可跨越在两条多肽链上
C.活性中心就是酶的催
E.酶B.鸟苷酸
C.尿苷酸
D.腺苷酸
E.胸苷酸
B.核苷酸是辅助因子的成分
C.核苷
D.核苷酸是生物体内最主要的直接供能物质E.核苷酸调节代谢
化基团和结合基团集中形成的具有一定空间结构的区域的活性中心与酶的空间结构有密切关系
33.关于酶的辅基的正确叙述是
D.酶的必需基团就是酶的活性中心A.是一种结合蛋白质B.与酶蛋白的结合比较疏松C.由活性中心的若干氨基酸残基组成D.决定酶的专一性，不参与基团传递
34.酶原的激活是由于
E.一般不能用透析或超滤的方法与酶蛋白分开
A.激活剂将结合在酶原分子上的抑制剂除去携带底物进入酶原的活性中心
B.激活剂使酶原的空间构象发生变化C.激活剂
D.激活剂活化酶原分子的催化基团E.激活剂使酶原分子的一段肽水解脱落，从而形成活性中心，或使活性中心暴露
35.符合辅酶概念的叙述是
A.是一种高分子化合物酶的特异性
36.乳酸脱氢酶是由2种亚基组成的X聚体，可形成Y种同工酶，其X、Y的数值依次是
A.2，3
37.磺胺药的作用机理是
A.反竞争性抑制作用酶变性失活
38.在形成酶-底物复合物时
A.只有酶的构象发生变化和底物的构象都发生变化
39.Km值是
A.反应速度为最大速度一半时的底物浓度度为最大速度一半时的温度
40.某DNA分子胸腺嘧啶的摩尔含量为20%，则胞嘧啶的摩尔含量应为
A.20%B型题： B.30%
C.40%
D.60%
E.80%
B.反应速度为最大速度一半时的酶浓度
C.反应速
B.只有底物的构象发生变化E.底物的构象首先发生变化
C.只有辅酶的构象发生变化
D.酶
B.反馈抑制作用
C.非竞争性抑制作用
D.竞争性抑制作用
E.使B.3，
4C.4，
5D.5，6
E.6，7
B.不能用透析法与酶蛋白分开
C.不参与活性部位的组成
D.决定E.参与化学基团的传递
D.反应速度为最大速度一半时的抑制剂浓度E.以上都不是 A.A B.C C.G D.T E.U 41.mRNA5’- 端碱基是
A
42.tRNA 3’-端碱基是
ABCDE
BCDE
A.最适pH B.酶浓度 C.反应速度 D.最适温度 E.反应时间
43.酶活性最大时的pH
A
44.酶活性最大时的温度是
ABCDE
BCDE
A.酶的比活力 B.活化能 C.酶促反应速度常数 D.Km值 E.酶活性单位
45.mol/L可用于表示
A
46.J/mol可用于表示
A
47.μmol/分可用于表示
ABCDE
BCDE
BCDE
A.可逆性抑制剂 B.不可逆性抑制剂 C.非竞争性抑制作用 D.反竞争性抑制作用 E.竞争性抑制作用
48.有机磷化合物是一种
A
49.仅与酶和底物形成的复合物结合的抑制作用属于
A BCD
E BCD
E 50.抑制剂不与底物竞争酶的活性中心，而是与活性中心以外的必需基团相结合,使酶的构象改变而失活，这种抑制为
ABCDE
A.A B.C C.G D.T E.U 51.在RNA中含量最少的碱基是
A
52.哪种碱基通常只存在于RNA而不存在于DNA中
ABCDE
BCDE
A.活化能 B.酶活性国际单位 C.酶的比活力 D.Km值 E.酶促反应速度常数
53.在最适条件下，25℃、1分钟内催化1.0μmol底物转化为产物所需的酶量为1个
A
54.1mg酶蛋白具有的酶活性单位为
A
55.反应速度达到最大速度一半时的底物浓度为
ABCDE
BCDE
BCDE
A.K+ B.Hg2+ C.Mg2+ D.Cu2+ E.Cl-
56.能抑制巯基酶活性的是
A
57.唾液淀粉酶的激活剂是
A
58.细胞色素氧化酶含有
ABCDE
BCDE
BCDE
